トランスフェラーゼおよびオキシドレダクターゼ、それらをコードする核酸並びにそれらを製造および使用する方法

专利摘要:
本発明は、一般に酵素、前記酵素をコードするポリヌクレオチド、そのようなポリヌクレオチドおよびポリペプチドの使用に関し、より具体的には、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、および／または化学基転移を触媒し、アミノ基転移反応を触媒し、以下の反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒し、および／または酸化還元反応を触媒し、水素原子除去を触媒し、および／または以下の反応（D-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプター）を触媒する酵素に関する。したがって本発明は、本発明のポリペプチドまたはポリヌクレオチドを含む、酵素、組成物、以下（医薬組成物、医薬中間体、抗生物質、甘味剤、ペプチド酵素、ペプチドホルモン、燃料および燃料添加物組成物、食品および食品添加物、飲料および飲料添加物、飼料および飼料添加物、薬剤および薬剤添加物、栄養サプリメント、織物材料、木材、紙、パルプおよび洗剤）の製造法を提供する。
公开号:JP2011514141A
申请号:JP2010541544
申请日:2008-12-31
公开日:2011-05-06
发明作者:デイヴィッド ウェイナー；ジョスリン クエンカ；アナリア ブエノ；エリン マラスコ；ピーター ルジンブール
申请人:ヴェレニウム コーポレイション；
IPC主号:C12N15-09

专利说明:

[0001] EFS-WEBにより提出した配列表との照合
本出願は、MPEP§1730 II.B.2.(a)(A)で認可および規定されたUSPTO EFS-WEBサーバーにより電子出願された。本電子出願は電子提出された配列表を含み、前記配列表は参照により本明細書に含まれる。本配列表は以下の電子出願.txtファイルで確認される：
ファイル名：564462016340SeqList.txt、作成日：2008年12月30日、
サイズ：3,566,371バイト
関連出願
本出願は、35U.S.C.§119(e)により、米国仮特許出願61/018,868（2008年1月3日出願）の優先権を主張する。前出の出願は引用によりその全体が全目的のために本明細書に含まれる。]
[0002] 本発明は、一般的には酵素、前記酵素をコードするポリヌクレオチド、前記ポリヌクレオチドおよびポリペプチドの使用に関し、より具体的には、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、および／または化学基転移を触媒し、アミノ基転移反応を触媒し、以下の反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒し、および／または酸化還元反応を触媒し、水素原子除去を触媒し、および／または以下の反応（D-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプター）を触媒する酵素に関する。したがって本発明は、本発明のポリペプチドまたはポリヌクレオチドを含む、酵素、組成物、および／または以下（医薬（薬剤）組成物、医薬（薬剤）前駆体および／または中間体（抗生物質を含む）、甘味剤、ペプチド酵素、ペプチドホルモン、燃料および燃料添加物組成物、食品および食品添加物、飲料および飲料添加物、飼料および飼料添加物、薬剤および薬剤添加物、栄養補助物、織物材料、木材、紙、パルプおよび洗剤）の製造法を提供する。]
背景技術

[0003] トランスフェラーゼおよび／またはオキシドレダクターゼは、化学基転移を触媒し、アミノ基転移反応を触媒し、以下の反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒し、および／または酸化還元反応を触媒し、水素原子除去を触媒し、および／または以下の反応（D-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプター）を触媒する。トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ（“d-アミノトランスフェラーゼ”または“D-AT”とも称される）、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、は重要な産業的価値を有し、製薬工業、食品、飼料および飲料工業（例えば甘味料製造）、製材／製紙工業、および燃料工業で用いられている。]
[0004] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、および／または化学基転移を触媒し、アミノ基転移反応を触媒し、以下の反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒し、および／または酸化還元反応を触媒し、水素原子除去を触媒し、および／または以下の反応（D-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプター）を触媒する酵素を提供する。本発明はさらに、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する酵素、並びにそれらをコードする核酸、それらを含むベクターおよび細胞、前記トランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-コード核酸を増幅および同定するためのプローブ、並びに前記ポリペプチドおよびペプチドを製造並びに使用する方法を提供する。
本発明は、本発明のポリペプチドまたはポリヌクレオチドを含む、酵素、組成物、および／または医薬（薬剤）組成物、医薬（薬剤）前駆体および／または中間体（抗生物質を含む）、甘味剤、ペプチド酵素、ペプチドホルモン、燃料および燃料添加物組成物、食品および食品添加物、飲料および飲料添加物、飼料および飼料添加物、薬剤および薬剤添加物、栄養補助物、織物材料、木材、紙、パルプおよび洗剤の製造法を提供する。これらの組成物は、多様な形態（例えば錠剤、ゲル、ピル、移植物、液体、スプレー、フィルム、ミセル、散剤、食品、飼料ペレットまたは任意のタイプの被包化形）で処方することができる。]
[0005] いくつかの実施態様では、トランスフェラーゼ、たとえばトランスアミナーゼ、たとえばd-アミノ酸トランスフェラーゼおよび／またはそれらの組成物は医薬、工業および／または農業分野で有用であろう。
いくつかの実施態様では、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、および／または前記の組成物は、アミノ酸とα-ケト酸との間の反応を触媒するために有用であり得る。いくつかの実施態様では、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／または前記の組成物は、アミノ酸からアミノ基を除去してα-ケト酸を生じ、さらにアミノ基を反応物α-ケト酸に転移させ前記をアミノ酸に変換させる反応を触媒するために有用であり得る。また別の実施態様では、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／または前記の組成物は、アミノ酸の製造で有用であり得る。
いくつかの実施態様では、オキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、および／または前記の組成物は、1つ以上のプロトンおよび1対の電子をアクセプターに転移させることによる基質の酸化反応の触媒に有用であり得る。
いくつかの実施態様では、オキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、および／または前記の組成物は、1つの分子から別の分子へ電子を転移させる反応の触媒に有用であり得る。いくつかの実施態様では、オキシドレダクターゼおよび／または前記の組成物は、還元体から酸化体へ電子を転移させる反応の触媒に有用であり得る。
いくつかの実施態様では、インドール-3-ピルビン酸の生成を促進するトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼが提供される。いくつかの実施態様では、RR-モナチンの生成を促進するトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼが提供される。
また別の実施態様では、本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、および／または前記の組成物は、多くの疾患、例えば肝障害／疾患または心筋梗塞の診断および管理に有用であり得る。また別の実施態様では、本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、および／または前記の組合せは、任意の症状および／または疾患、例えば肝障害／疾患または心筋梗塞の診断、管理または治療のための医薬（薬剤）組成物で用いられる。]
[0006] また別の実施態様では、本発明は、任意のバイオマス燃料（例えばバイオ燃料、例えばエタノール、プロパノール、ブタノール、メタノール、および／またはバイオジーゼルおよび／またはバイオ燃料、例えば合成リキッドまたはガス、例えば合成ガス）へのバイオ変換および他の発酵生成物（例えばコハク酸、乳酸または酢酸）の製造のための酵素およびプロセスを提供する。
また別の実施態様では、本発明は、少なくとも1つの保存的アミノ酸置換を有し、そのトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持するポリペプチド（およびそれらをコードする核酸）を提供し；または、この場合、前記少なくとも1つの保存的アミノ酸置換はあるアミノ酸の類似の特徴をもつ別のアミノ酸による置換を含むか；または保存的置換は、脂肪族アミノ酸の別の脂肪族アミノ酸による置換（セリンのスレオニンによる置換またはその逆）、酸性残基の別の酸性残基による置換、アミド基をもつ残基のアミド基をもつ別の残基による置換、塩基性残基の別の塩基性残基による交換、または芳香族残基の別の芳香族残基による置換を含む。
また別の実施態様では、本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはオメガ-（またはω-）トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するが、シグナル配列、プレプロドメイン、結合ドメイン、および／または他のドメインを欠くポリペプチド（およびそれらをコードする核酸）を提供し；ある特徴では、前記結合ドメインは、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記から成る。]
[0007] また別の実施態様では、本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、さらに異種配列を含むポリペプチド（およびそれらをコードする核酸）を提供。ある特徴では、前記異種配列は、以下をコードする配列を含むか、または前記から成る：（i）異種シグナル配列、異種ドメイン、異種結合ドメイン、異種ドッケリンドメイン、異種触媒ドメイン（CD）、またはこれらの組合せ；（ii）前記異種シグナル配列、結合ドメインまたは触媒ドメイン（CD）が異種酵素に由来しる（i）の配列；または（iii）タグ、エピトープ、標的誘導ペプチド、切断可能配列、検出可能部分または酵素。さらにある特徴では、前記異種結合ドメインは、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記から成る。さらにある特徴では、前記異種シグナル配列は、コードされたタンパク質を液胞、小胞体、葉緑体または澱粉顆粒へ標的化して誘導する。
また別の実施態様では、本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性を有するか、または前記トランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼ活性であるか；および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチド（およびそれらをコードする核酸）を提供し、前記ポリペプチドは補助因子依存性または補助因子非依存性である。ある実施態様では、補助因子依存ポリペプチドは機能を示すために非タンパク質成分の存在を必要とする。ある実施態様では、補助因子は金属イオン、補酵素、ピリドキサルリン酸および／またはホスホパントテインを含む。]
[0008] 本発明は、以下の（a）から（n）のいずれかを含む単離、合成または組み換え核酸を提供する：
（a）少なくとも1つのポリペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）であって、配列番号:1、配列番号:3、配列番号:5、配列番号:7、配列番号:9、配列番号:11、配列番号:13、配列番号:15、配列番号:17、配列番号:19、配列番号:21、配列番号:23、配列番号:25、配列番号:27、配列番号:29、配列番号:31、配列番号:33、配列番号:35、配列番号:37、配列番号:39、配列番号:41、配列番号:43、配列番号:45、配列番号:47、配列番号:49、配列番号:51、配列番号:53、配列番号:55、配列番号:57、配列番号:59、配列番号:61、配列番号:63、配列番号:65、配列番号:67、配列番号:69、配列番号:71、配列番号:73、配列番号:75、配列番号:77、配列番号:79、配列番号:81、配列番号:83、配列番号:85、配列番号:87、配列番号:89、配列番号:91、配列番号:93、配列番号:95、配列番号:97、配列番号:99、配列番号:101、配列番号:103、配列番号:105、配列番号:107、配列番号:109、配列番号:111、配列番号:113、配列番号:115、配列番号:117、配列番号:119、配列番号:121、配列番号:123、配列番号:125、配列番号:127、配列番号:129、配列番号:131、配列番号:133、配列番号:135、配列番号:137、配列番号:139、配列番号:141、配列番号:143、配列番号:145、配列番号:147、配列番号:149、配列番号:151、配列番号:153、配列番号:155、配列番号:157、配列番号:159、配列番号:161、配列番号:163、配列番号:165、配列番号:167、配列番号:169、配列番号:171、配列番号:173、配列番号:175、配列番号:177、配列番号:179、配列番号:181、配列番号:183、配列番号:185、配列番号:187、配列番号:189、配列番号:191、配列番号:193、配列番号:195、配列番号:197、配列番号:199、配列番号:201、配列番号:203、配列番号:205、配列番号:207、配列番号:209、配列番号:211、配列番号:213、配列番号:215、配列番号:217、配列番号:219、配列番号:221、配列番号:223、配列番号:225、配列番号:227、配列番号:229、配列番号:231、配列番号:233、配列番号:235、配列番号:237、配列番号:239、配列番号:241、配列番号:243、配列番号:245、配列番号:247、配列番号:249、配列番号:251、配列番号:253、配列番号:255、配列番号:257、配列番号:259、配列番号:261、配列番号:263、配列番号:265、配列番号:267、配列番号:269、配列番号:271、配列番号:273、配列番号:275、配列番号:277、配列番号:279、配列番号:281、配列番号:283、配列番号:285、配列番号:287、配列番号:289、配列番号:291、配列番号:293、配列番号:295、配列番号:297、配列番号:299、配列番号:301、配列番号:303、配列番号:305、配列番号:307、配列番号:309、配列番号:311、配列番号:313、配列番号:315、配列番号:317、配列番号:319、配列番号:321、配列番号:323、配列番号:325、配列番号:327、配列番号:329、配列番号:331、配列番号:333、配列番号:335、配列番号:337、配列番号:339、配列番号:341、配列番号:343、配列番号:345、配列番号:347、配列番号:349、配列番号:351、配列番号:353、配列番号:355、配列番号:357、配列番号:359、配列番号:361、配列番号:363、配列番号:365、配列番号:367、配列番号:369、配列番号:371、配列番号:373、配列番号:375、配列番号:377、配列番号:379、配列番号:381、配列番号:383、配列番号:385、配列番号:387、配列番号:389、配列番号:391、配列番号:393、配列番号:395、配列番号:397、配列番号:399、配列番号:401、配列番号:403、配列番号:405、配列番号:407、配列番号:409、配列番号:411、配列番号:413、配列番号:415、配列番号:417、配列番号:419、配列番号:421、配列番号:423、配列番号:425、配列番号:427、配列番号:429、配列番号:431、配列番号:433、配列番号:435、配列番号:437、配列番号:439、配列番号:441、配列番号:443、配列番号:445、配列番号:447、配列番号:449、配列番号:451、配列番号:453、配列番号:455、配列番号:457、配列番号:459、配列番号:461、配列番号:463、配列番号:465、配列番号:467、配列番号:469、配列番号:471、配列番号:473、配列番号:475、配列番号:477、配列番号:479、配列番号:481、配列番号:483、配列番号:485、配列番号:487、配列番号:489、配列番号:491、配列番号:493、配列番号:495、配列番号:497、配列番号:499、配列番号:501、配列番号:503、配列番号:505、配列番号:507、配列番号:509、配列番号:511、配列番号:513、配列番号:515、配列番号:517、配列番号:519、配列番号:521、配列番号:523、配列番号:525、配列番号:527、配列番号:529、配列番号:531、配列番号:533、配列番号:535、配列番号:537、配列番号:539、配列番号:541、配列番号:543、配列番号:545、配列番号:547、配列番号:549、配列番号:551、配列番号:553、配列番号:555、配列番号:557、配列番号:559、配列番号:561、配列番号:563、配列番号:565、配列番号:567、配列番号:569、配列番号:571、配列番号:573、配列番号:575、配列番号:577、配列番号:579、配列番号:581、配列番号:583、配列番号:585、配列番号:587、配列番号:589、配列番号:591、配列番号:593、配列番号:595、配列番号:597、配列番号:599、配列番号:601、配列番号:603、配列番号:605、配列番号:607、配列番号:609、配列番号:611、配列番号:613、配列番号:615、配列番号:617、配列番号:619、配列番号:621、配列番号:623、配列番号:625、配列番号:627、配列番号:629、配列番号:631、配列番号:633、配列番号:635、配列番号:637、配列番号:639、配列番号:641、配列番号:643、配列番号:645、配列番号:647、配列番号:649、配列番号:651、配列番号:653、配列番号:655、配列番号:657、配列番号: 659、配列番号: 661、配列番号:663、配列番号:665、配列番号:667、配列番号:669、配列番号:671、配列番号:673、配列番号:675、配列番号:677、配列番号:679、配列番号:681、配列番号:683、配列番号:685、配列番号:687、配列番号:689、配列番号:691、配列番号:693、配列番号:695、配列番号:697、配列番号:699、配列番号:701、配列番号:703、配列番号:705、配列番号:707、配列番号:709、配列番号:711、配列番号:713、配列番号:715、配列番号:717、配列番号:719、配列番号:721、配列番号:723、配列番号:725、配列番号:727、配列番号:729、配列番号:731、配列番号:733、配列番号:735、配列番号:737、配列番号:739、配列番号:741、配列番号:743、配列番号:745、配列番号:747、配列番号:749、配列番号:751、配列番号:753、配列番号:755、配列番号:757、配列番号:759、配列番号:761、配列番号:763、配列番号:765、配列番号:767、配列番号:769、配列番号:771、配列番号:773、配列番号:775、配列番号:777、配列番号:779、配列番号:781、配列番号:783、配列番号:785、配列番号:787、配列番号:789、配列番号:791、配列番号:793、配列番号:795、配列番号:797、配列番号:799、配列番号:801、配列番号:803、配列番号:805、配列番号:807、配列番号:809、配列番号:811、配列番号:813、配列番号:815、配列番号:817、配列番号:819、配列番号:821、配列番号:823、配列番号:825、配列番号:827、配列番号:829、配列番号:831、配列番号:833、配列番号:835、配列番号:837、配列番号:839、配列番号:841、配列番号:843、配列番号:845、配列番号:847、配列番号:849、配列番号:851、配列番号:853、配列番号:855、配列番号:857、配列番号:859、配列番号:861、配列番号:863、配列番号:865、配列番号:867、配列番号:869、配列番号:871、配列番号:873、配列番号:875、配列番号:877、配列番号:879、配列番号:881、配列番号:883、配列番号:885、配列番号:887、配列番号:889、配列番号:891、配列番号:893、配列番号:895、配列番号:897、配列番号:899、配列番号:901、配列番号:903、配列番号:905、配列番号:907、配列番号:909、配列番号:911、配列番号:913、配列番号:915、配列番号:917、配列番号:919、配列番号:921、配列番号:923、配列番号:925、配列番号:927、配列番号:929、配列番号:931、配列番号:933、配列番号:935、配列番号:937、配列番号:939、配列番号:941、配列番号:943、配列番号:945、配列番号:947、配列番号:949、配列番号:951、配列番号:953、配列番号:955、配列番号:957、配列番号:959、配列番号:961、配列番号:963、配列番号:965、配列番号:967、配列番号:969、配列番号:971、配列番号:973、および／または配列番号:975の核酸（ポリヌクレオチド）配列と少なくとも約50%、51%、52%、53%、54%、55%、56%、57%、58%、59%、60%、61%、62%、63%、64%、65%、66%、67%、68%、69%、70%、71%、72%、73%、74%、75%、76%、77%、78%、79%、80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%もしくはそれより高いか、または完全な（100％）配列同一性を有する配列を含み、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチドをコードするか、またはトランスフェラーゼ特異的抗体、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ特異的抗体を生成することができるポリペプチドまたはペプチド（エピトープまたは免疫原として作用するポリペプチドまたはペプチド）をコードする、前記核酸；
（b）（a）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、前記配列同一性が（A）配列比較アルゴリズムによる解析又は目視精査によって、または（B）cDNA、転写物（mRNA）、または遺伝子の少なくとも約20、30、40、50、75、100、150、200、250、300、350、400、450、500、550、600、650、700、750、800、850、900、950、1000、1050、1100、1150もしくはそれより多い残基の領域にわたって、またはその完全長にわたって決定される、前記核酸；
（c）（a）または（b）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、前記配列比較アルゴリズムがBLASTバージョン2.2.2アルゴリズムであり、フィルタリング設定がblastall -p blastp -d “nr pataa” -F Fに設定され、さらに他の全てのオプションが規定値に設定される、前記核酸；
（d）少なくとも1つのポリペプチドまたペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）であって、配列番号:1、配列番号:3、配列番号:5、配列番号:7、配列番号:9、配列番号:11、配列番号:13、配列番号:15、配列番号:17、配列番号:19、配列番号:21、配列番号:23、配列番号:25、配列番号:27、配列番号:29、配列番号:31、配列番号:33、配列番号:35、配列番号:37、配列番号:39、配列番号:41、配列番号:43、配列番号:45、配列番号:47、配列番号:49、配列番号:51、配列番号:53、配列番号:55、配列番号:57、配列番号:59、配列番号:61、配列番号:63、配列番号:65、配列番号:67、配列番号:69、配列番号:71、配列番号:73、配列番号:75、配列番号:77、配列番号:79、配列番号:81、配列番号:83、配列番号:85、配列番号:87、配列番号:89、配列番号:91、配列番号:93、配列番号:95、配列番号:97、配列番号:99、配列番号:101、配列番号:103、配列番号:105、配列番号:107、配列番号:109、配列番号:111、配列番号:113、配列番号:115、配列番号:117、配列番号:119、配列番号:121、配列番号:123、配列番号:125、配列番号:127、配列番号:129、配列番号:131、配列番号:133、配列番号:135、配列番号:137、配列番号:139、配列番号:141、配列番号:143、配列番号:145、配列番号:147、配列番号:149、配列番号:151、配列番号:153、配列番号:155、配列番号:157、配列番号:159、配列番号:161、配列番号:163、配列番号:165、配列番号:167、配列番号:169、配列番号:171、配列番号:173、配列番号:175、配列番号:177、配列番号:179、配列番号:181、配列番号:183、配列番号:185、配列番号:187、配列番号:189、配列番号:191、配列番号:193、配列番号:195、配列番号:197、配列番号:199、配列番号:201、配列番号:203、配列番号:205、配列番号:207、配列番号:209、配列番号:211、配列番号:213、配列番号:215、配列番号:217、配列番号:219、配列番号:221、配列番号:223、配列番号:225、配列番号:227、配列番号:229、配列番号:231、配列番号:233、配列番号:235、配列番号:237、配列番号:239、配列番号:241、配列番号:243、配列番号:245、配列番号:247、配列番号:249、配列番号:251、配列番号:253、配列番号:255、配列番号:257、配列番号:259、配列番号:261、配列番号:263、配列番号:265、配列番号:267、配列番号:269、配列番号:271、配列番号:273、配列番号:275、配列番号:277、配列番号:279、配列番号:281、配列番号:283、配列番号:285、配列番号:287、配列番号:289、配列番号:291、配列番号:293、配列番号:295、配列番号:297、配列番号:299、配列番号:301、配列番号:303、配列番号:305、配列番号:307、配列番号:309、配列番号:311、配列番号:313、配列番号:315、配列番号:317、配列番号:319、配列番号:321、配列番号:323、配列番号:325、配列番号:327、配列番号:329、配列番号:331、配列番号:333、配列番号:335、配列番号:337、配列番号:339、配列番号:341、配列番号:343、配列番号:345、配列番号:347、配列番号:349、配列番号:351、配列番号:353、配列番号:355、配列番号:357、配列番号:359、配列番号:361、配列番号:363、配列番号:365、配列番号:367、配列番号:369、配列番号:371、配列番号:373、配列番号:375、配列番号:377、配列番号:379、配列番号:381、配列番号:383、配列番号:385、配列番号:387、配列番号:389、配列番号:391、配列番号:393、配列番号:395、配列番号:397、配列番号:399、配列番号:401、配列番号:403、配列番号:405、配列番号:407、配列番号:409、配列番号:411、配列番号:413、配列番号:415、配列番号:417、配列番号:419、配列番号:421、配列番号:423、配列番号:425、配列番号:427、配列番号:429、配列番号:431、配列番号:433、配列番号:435、配列番号:437、配列番号:439、配列番号:441、配列番号:443、配列番号:445、配列番号:447、配列番号:449、配列番号:451、配列番号:453、配列番号:455、配列番号:457、配列番号:459、配列番号:461、配列番号:463、配列番号:465、配列番号:467、配列番号:469、配列番号:471、配列番号:473、配列番号:475、配列番号:477、配列番号:479、配列番号:481、配列番号:483、配列番号:485、配列番号:487、配列番号:489、配列番号:491、配列番号:493、配列番号:495、配列番号:497、配列番号:499、配列番号:501、配列番号:503、配列番号:505、配列番号:507、配列番号:509、配列番号:511、配列番号:513、配列番号:515、配列番号:517、配列番号:519、配列番号:521、配列番号:523、配列番号:525、配列番号:527、配列番号:529、配列番号:531、配列番号:533、配列番号:535、配列番号:537、配列番号:539、配列番号:541、配列番号:543、配列番号:545、配列番号:547、配列番号:549、配列番号:551、配列番号:553、配列番号:555、配列番号:557、配列番号:559、配列番号:561、配列番号:563、配列番号:565、配列番号:567、配列番号:569、配列番号:571、配列番号:573、配列番号:575、配列番号:577、配列番号:579、配列番号:581、配列番号:583、配列番号:585、配列番号:587、配列番号:589、配列番号:591、配列番号:593、配列番号:595、配列番号:597、配列番号:599、配列番号:601、配列番号:603、配列番号:605、配列番号:607、配列番号:609、配列番号:611、配列番号:613、配列番号:615、配列番号:617、配列番号:619、配列番号:621、配列番号:623、配列番号:625、配列番号:627、配列番号:629、配列番号:631、配列番号:633、配列番号:635、配列番号:637、配列番号:639、配列番号:641、配列番号:643、配列番号:645、配列番号:647、配列番号:649、配列番号:651、配列番号:653、配列番号:655、配列番号:657、配列番号: 659、配列番号: 661、配列番号:663、配列番号:665、配列番号:667、配列番号:669、配列番号:671、配列番号:673、配列番号:675、配列番号:677、配列番号:679、配列番号:681、配列番号:683、配列番号:685、配列番号:687、配列番号:689、配列番号:691、配列番号:693、配列番号:695、配列番号:697、配列番号:699、配列番号:701、配列番号:703、配列番号:705、配列番号:707、配列番号:709、配列番号:711、配列番号:713、配列番号:715、配列番号:717、配列番号:719、配列番号:721、配列番号:723、配列番号:725、配列番号:727、配列番号:729、配列番号:731、配列番号:733、配列番号:735、配列番号:737、配列番号:739、配列番号:741、配列番号:743、配列番号:745、配列番号:747、配列番号:749、配列番号:751、配列番号:753、配列番号:755、配列番号:757、配列番号:759、配列番号:761、配列番号:763、配列番号:765、配列番号:767、配列番号:769、配列番号:771、配列番号:773、配列番号:775、配列番号:777、配列番号:779、配列番号:781、配列番号:783、配列番号:785、配列番号:787、配列番号:789、配列番号:791、配列番号:793、配列番号:795、配列番号:797、配列番号:799、配列番号:801、配列番号:803、配列番号:805、配列番号:807、配列番号:809、配列番号:811、配列番号:813、配列番号:815、配列番号:817、配列番号:819、配列番号:821、配列番号:823、配列番号:825、配列番号:827、配列番号:829、配列番号:831、配列番号:833、配列番号:835、配列番号:837、配列番号:839、配列番号:841、配列番号:843、配列番号:845、配列番号:847、配列番号:849、配列番号:851、配列番号:853、配列番号:855、配列番号:857、配列番号:859、配列番号:861、配列番号:863、配列番号:865、配列番号:867、配列番号:869、配列番号:871、配列番号:873、配列番号:875、配列番号:877、配列番号:879、配列番号:881、配列番号:883、配列番号:885、配列番号:887、配列番号:889、配列番号:891、配列番号:893、配列番号:895、配列番号:897、配列番号:899、配列番号:901、配列番号:903、配列番号:905、配列番号:907、配列番号:909、配列番号:911、配列番号:913、配列番号:915、配列番号:917、配列番号:919、配列番号:921、配列番号:923、配列番号:925、配列番号:927、配列番号:929、配列番号:931、配列番号:933、配列番号:935、配列番号:937、配列番号:939、配列番号:941、配列番号:943、配列番号:945、配列番号:947、配列番号:949、配列番号:951、配列番号:953、配列番号:955、配列番号:957、配列番号:959、配列番号:961、配列番号:963、配列番号:965、配列番号:967、配列番号:969、配列番号:971、配列番号:973、および／または配列番号:975の配列を含む核酸と、ストリンジェントな条件下でハイブリダイズする配列を含み、さらに、ストリンジェントな条件が約65℃の温度で0.2XのSSCにて約15分間の洗浄を含む洗浄工程を含む、前記核酸；
（e）（a）から（d）のいずれかの核酸（ポリヌクレオチド）であって、遺伝子または転写物の少なくとも約20、 25、 30、 50、 75、 100、 125、 150、 175、 200、 225、 300、 350、 400、 450、 500、 550、 600、 650、 700、 750、 800、 850、 900、 950、 1000、 1050、 1100、 1150もしくはそれより多いヌクレオチド残基または完全長の長さを有する、前記核酸；
（f）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）であって、前記ポリペプチドが、配列番号:2、配列番号:4、配列番号:6、配列番号:8、配列番号:10、配列番号:12、配列番号:14、配列番号:16、配列番号:18、配列番号:20、配列番号:22、配列番号:24、配列番号:26、配列番号:28、配列番号:30、配列番号:32、配列番号:34、配列番号:36、配列番号:38、配列番号:40、配列番号:42、配列番号:44、配列番号:46、配列番号:48、配列番号:50、配列番号:52、配列番号:54、配列番号:56、配列番号:58、配列番号:60、配列番号:62、配列番号:64、配列番号:66、配列番号:68、配列番号:70、配列番号:72、配列番号:74、配列番号:76、配列番号:78、配列番号:80、配列番号:82、配列番号:84、配列番号:86、配列番号:88、配列番号:90、配列番号:92、配列番号:94、配列番号:96、配列番号:98、配列番号:100、配列番号:102、配列番号:104、配列番号:106、配列番号:108、配列番号:110、配列番号:112、配列番号:114、配列番号:116、配列番号:118、配列番号:120、配列番号:122、配列番号:124、配列番号:126、配列番号:128、配列番号:130、配列番号:132、配列番号:134、配列番号:136、配列番号:138、配列番号:140、配列番号:142、配列番号:143、配列番号:146、配列番号:148、配列番号:150、配列番号:152、配列番号:154、配列番号:156、配列番号:158、配列番号:160、配列番号:162、配列番号:164、配列番号:166、配列番号:168、配列番号:170、配列番号:172、配列番号:174、配列番号:176、配列番号:178、配列番号:180、配列番号:182、配列番号:184、配列番号:186、配列番号:188、配列番号:190、配列番号:192、配列番号:194、配列番号:196、配列番号:198、配列番号:200、配列番号:202、配列番号:204、配列番号:206、配列番号:208、配列番号:210、配列番号:212、配列番号:214、配列番号:216、配列番号:218、配列番号:220、表46または表55の改変の1つ、いくつか、もしくは全てをもつ配列番号:220、配列番号:222、配列番号:224、配列番号:226、配列番号:228、配列番号:230、配列番号:232、配列番号:234、配列番号:236、配列番号:238、配列番号:240、配列番号:242、配列番号:244、配列番号:246、配列番号:248、配列番号:250、配列番号:252、配列番号:254、配列番号:256、配列番号:258、配列番号:260、配列番号:262、配列番号:264、配列番号:266、配列番号:268、配列番号:270、配列番号:272、配列番号:274、配列番号:276、配列番号:278、配列番号:280、配列番号:282、配列番号:284、配列番号:286、配列番号:288、配列番号:290、配列番号:292、配列番号:294、配列番号:296、配列番号:298、配列番号:300、配列番号:302、配列番号:304、配列番号:306、配列番号:308、配列番号:310、配列番号:312、配列番号:314、配列番号:316、配列番号:318、配列番号:320、配列番号:322、配列番号:324、配列番号:326、配列番号:328、配列番号:330、配列番号:332、配列番号:334、配列番号:336、配列番号:338、配列番号:340、配列番号:342、配列番号:344、配列番号:346、配列番号:348、配列番号:350、配列番号:352、配列番号:354、配列番号:356、配列番号:358、配列番号:360、配列番号:362、配列番号:364、配列番号:366、配列番号:368、配列番号:370、配列番号:372、配列番号:374、配列番号:376、配列番号:378、配列番号:380、配列番号:382、配列番号:384、配列番号:386、配列番号:388、配列番号:390、配列番号:392、配列番号:394、配列番号:396、配列番号:398、配列番号:400、配列番号:402、配列番号:404、配列番号:406、配列番号:408、配列番号:410、配列番号:412、配列番号:414、配列番号:416、配列番号:418、配列番号:420、配列番号:422、配列番号:424、配列番号:426、配列番号:428、配列番号:430、配列番号:432、配列番号:434、配列番号:436、配列番号:438、配列番号:440、配列番号:442、配列番号:444、配列番号:446、配列番号:448、配列番号:450、配列番号:452、配列番号:454、配列番号:456、配列番号:458、配列番号:460、配列番号:462、配列番号:464、配列番号:466、配列番号:468、配列番号:470、配列番号:472、配列番号:474、配列番号:476、配列番号:478、配列番号:480、配列番号:482、配列番号:484、配列番号:486、配列番号:488、配列番号:490、配列番号:492、配列番号:494、配列番号:496、配列番号:498、配列番号:500、配列番号:502、配列番号:504、配列番号:506、配列番号:508、配列番号:510、配列番号:512、配列番号:514、配列番号:516、配列番号:518、配列番号:520、配列番号:522、配列番号:524、配列番号:526、配列番号:528、配列番号:530、配列番号:532、配列番号:534、配列番号:536、配列番号:538、配列番号:540、配列番号:542、配列番号:544、配列番号:546、配列番号:548、配列番号:550、配列番号:552、配列番号:554、配列番号:556、配列番号:558、配列番号:560、配列番号:562、配列番号:564、配列番号:566、配列番号:568、配列番号:570、配列番号:572、配列番号:574、配列番号:576、配列番号:578、配列番号:580、配列番号:582、配列番号:584、配列番号:586、配列番号:588、配列番号:590、配列番号:592、配列番号:594、配列番号:596、配列番号:598、配列番号:600、配列番号:602、配列番号:604、配列番号:606、配列番号:608、配列番号:610、配列番号:612、配列番号:614、配列番号:616、配列番号:618、配列番号:620、配列番号:622、配列番号:624、配列番号:626、配列番号:628、配列番号:630、配列番号:632、配列番号:634、配列番号:636、配列番号:638、配列番号:640配列番号:642、配列番号:644、配列番号:646、配列番号:648、配列番号:650、配列番号:652、配列番号:654、配列番号:656、配列番号:658、配列番号: 660、配列番号: 662、配列番号:664、配列番号:666、配列番号:668、配列番号:670、配列番号:672、配列番号:674、配列番号:676、配列番号:678、配列番号:680、配列番号:682、配列番号:684、配列番号:686、配列番号:688、配列番号:690、配列番号:692、配列番号:694、配列番号:696、配列番号:698、配列番号:700、配列番号:702、配列番号:704、配列番号:706、配列番号:708、配列番号:710、配列番号:712、配列番号:714、配列番号:716、配列番号:718、配列番号:720、配列番号:722、配列番号:724、配列番号:726、配列番号:728、配列番号:730、配列番号:732、配列番号:734、配列番号:736、配列番号:738、配列番号:740、配列番号:742、配列番号:744、配列番号:746、配列番号:748、配列番号:750、配列番号:752、配列番号:754、配列番号:756、配列番号:758、配列番号:760、配列番号:762、配列番号:764、配列番号:766、配列番号:768、配列番号:770、配列番号:772、配列番号:774、配列番号:776、配列番号:778、配列番号:780、配列番号:782、配列番号:784、配列番号:786、配列番号:788、配列番号:790、配列番号:792、配列番号:794、配列番号:796、配列番号:798、配列番号:800、配列番号:802、配列番号:804、配列番号:806、配列番号:808、配列番号:810、配列番号:812、配列番号:814、配列番号:816、配列番号:818、配列番号:820、配列番号:822、配列番号:824、配列番号:826、配列番号:828、配列番号:830、配列番号:832、配列番号:834、配列番号:836、配列番号:838、配列番号:840配列番号:842、配列番号:844、配列番号:846、配列番号:848、配列番号:850、配列番号:852、配列番号:854、配列番号:856、配列番号:858、配列番号:860、配列番号:862、配列番号:864、配列番号:866、配列番号:868、配列番号:870、配列番号:872、配列番号:874、配列番号:876、配列番号:878、配列番号:880、配列番号:882、配列番号:884、配列番号:886、配列番号:888、配列番号:890、配列番号:892、配列番号:894、配列番号:896、配列番号:898、配列番号:900、配列番号:902、配列番号:904、配列番号:906、配列番号:908、配列番号:910、配列番号:912、配列番号:914、配列番号:916、配列番号:918、配列番号:920、配列番号:922、配列番号:924、配列番号:926、配列番号:928、配列番号:930、配列番号:932、配列番号:934、配列番号:936、配列番号:938、配列番号:940、配列番号:942、配列番号:944、配列番号:946、配列番号:948、配列番号:950、配列番号:952、配列番号:954、配列番号:956、配列番号:958、配列番号:960、配列番号:962、配列番号:964、配列番号:966、配列番号:968、配列番号:970、配列番号:972、配列番号:974、および／または配列番号:976、またはその酵素的に活性なフラグメントの配列を含む、前記核酸；
（g）（a）から（f）のいずれかの核酸（ポリヌクレオチド）であって、少なくとも1つの保存的アミノ酸置換を有し、かつそのトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持するポリペプチドをコードし、少なくとも1つの保存的アミノ酸置換が、アミノ酸の同様な特徴を有する別のアミノ酸による置換を含むか；または保存的置換が、脂肪族アミノ酸の別の脂肪族アミノ酸による置換、セリンのスレオニンによる置換またはその逆、酸性残基の別の酸性残基による置換、アミド基をもつ残基のアミド基をもつ別の残基による置換、ある塩基性残基の別の塩基性残基による交換、または芳香族残基の別の芳香族残基による置換を含む、前記核酸；
（h）（a）から（g）のいずれかの核酸（ポリヌクレオチド）であって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードするが、シグナル配列、プレプロドメイン、結合ドメインおよび／または他のドメインを欠く、前記核酸；
（i）（h）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、前記結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記から成る、前記核酸；
（j）（a）から（i）のいずれかの核酸（ポリヌクレオチド）であって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードし、さらに異種配列を含む、前記核酸；
（k）（j）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、前記異種配列が、（A）異種シグナル配列、異種ドメイン、異種結合ドメイン、異種ドッケリンドメイン若しくは異種触媒ドメイン（CD）をコードする配列、または前記配列の組合せ；（B）前記異種シグナル配列、結合ドメインまたは触媒ドメイン（CD）が異種酵素に由来する（l）の配列；または（C）タグ、エピトープ、標的誘導ペプチド、切断可能配列、検出可能部分または酵素をコードする配列を含むか、または前記配列から成る、前記核酸；
（l）（k）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、前記異種結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記ドメインから成る、前記核酸；
（m）（l）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、前記異種シグナル配列が、コードされたタンパク質を標的とし、液胞、小胞体、葉緑体または澱粉顆粒へ誘導する、前記核酸；
（n）（a）から（m）のいずれかの配列と完全に相補的な核酸配列（ポリヌクレオチド）。]
[0009] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメントをコードする核酸を含む、単離、合成または組み換え核酸を提供し、前記ポリペプチドは、配列番号:2、配列番号:4、配列番号:6、配列番号:8、配列番号:10、配列番号:12、配列番号:14、配列番号:16、配列番号:18、配列番号:20、配列番号:22、配列番号:24、配列番号:26、配列番号:28、配列番号:30、配列番号:32、配列番号:34、配列番号:36、配列番号:38、配列番号:40、配列番号:42、配列番号:44、配列番号:46、配列番号:48、配列番号:50、配列番号:52、配列番号:54、配列番号:56、配列番号:58、配列番号:60、配列番号:62、配列番号:64、配列番号:66、配列番号:68、配列番号:70、配列番号:72、配列番号:74、配列番号:76、配列番号:78、配列番号:80、配列番号:82、配列番号:84、配列番号:86、配列番号:88、配列番号:90、配列番号:92、配列番号:94、配列番号:96、配列番号:98、配列番号:100、配列番号:102、配列番号:104、配列番号:106、配列番号:108、配列番号:110、配列番号:112、配列番号:114、配列番号:116、配列番号:118、配列番号:120、配列番号:122、配列番号:124、配列番号:126、配列番号:128、配列番号:130、配列番号:132、配列番号:134、配列番号:136、配列番号:138、配列番号:140、配列番号:142、配列番号:143、配列番号:146、配列番号:148、配列番号:150、配列番号:152、配列番号:154、配列番号:156、配列番号:158、配列番号:160、配列番号:162、配列番号:164、配列番号:166、配列番号:168、配列番号:170、配列番号:172、配列番号:174、配列番号:176、配列番号:178、配列番号:180、配列番号:182、配列番号:184、配列番号:186、配列番号:188、配列番号:190、配列番号:192、配列番号:194、配列番号:196、配列番号:198、配列番号:200、配列番号:202、配列番号:204、配列番号:206、配列番号:208、配列番号:210、配列番号:212、配列番号:214、配列番号:216、配列番号:218、配列番号:220、表46または表55の改変の1つ、いくつか、もしくは全てをもつ配列番号:220、配列番号:222、配列番号:224、配列番号:226、配列番号:228、配列番号:230、配列番号:232、配列番号:234、配列番号:236、配列番号:238、配列番号:240、配列番号:242、配列番号:244、配列番号:246、配列番号:248、配列番号:250、配列番号:252、配列番号:254、配列番号:256、配列番号:258、配列番号:260、配列番号:262、配列番号:264、配列番号:266、配列番号:268、配列番号:270、配列番号:272、配列番号:274、配列番号:276、配列番号:278、配列番号:280、配列番号:282、配列番号:284、配列番号:286、配列番号:288、配列番号:290、配列番号:292、配列番号:294、配列番号:296、配列番号:298、配列番号:300、配列番号:302、配列番号:304、配列番号:306、配列番号:308、配列番号:310、配列番号:312、配列番号:314、配列番号:316、配列番号:318、配列番号:320、配列番号:322、配列番号:324、配列番号:326、配列番号:328、配列番号:330、配列番号:332、配列番号:334、配列番号:336、配列番号:338、配列番号:340、配列番号:342、配列番号:344、配列番号:346、配列番号:348、配列番号:350、配列番号:352、配列番号:354、配列番号:356、配列番号:358、配列番号:360、配列番号:362、配列番号:364、配列番号:366、配列番号:368、配列番号:370、配列番号:372、配列番号:374、配列番号:376、配列番号:378、配列番号:380、配列番号:382、配列番号:384、配列番号:386、配列番号:388、配列番号:390、配列番号:392、配列番号:394、配列番号:396、配列番号:398、配列番号:400、配列番号:402、配列番号:404、配列番号:406、配列番号:408、配列番号:410、配列番号:412、配列番号:414、配列番号:416、配列番号:418、配列番号:420、配列番号:422、配列番号:424、配列番号:426、配列番号:428、配列番号:430、配列番号:432、配列番号:434、配列番号:436、配列番号:438、配列番号:440、配列番号:442、配列番号:444、配列番号:446、配列番号:448、配列番号:450、配列番号:452、配列番号:454、配列番号:456、配列番号:458、配列番号:460、配列番号:462、配列番号:464、配列番号:466、配列番号:468、配列番号:470、配列番号:472、配列番号:474、配列番号:476、配列番号:478、配列番号:480、配列番号:482、配列番号:484、配列番号:486、配列番号:488、配列番号:490、配列番号:492、配列番号:494、配列番号:496、配列番号:498、配列番号:500、配列番号:502、配列番号:504、配列番号:506、配列番号:508、配列番号:510、配列番号:512、配列番号:514、配列番号:516、配列番号:518、配列番号:520、配列番号:522、配列番号:524、配列番号:526、配列番号:528、配列番号:530、配列番号:532、配列番号:534、配列番号:536、配列番号:538、配列番号:540、配列番号:542、配列番号:544、配列番号:546、配列番号:548、配列番号:550、配列番号:552、配列番号:554、配列番号:556、配列番号:558、配列番号:560、配列番号:562、配列番号:564、配列番号:566、配列番号:568、配列番号:570、配列番号:572、配列番号:574、配列番号:576、配列番号:578、配列番号:580、配列番号:582、配列番号:584、配列番号:586、配列番号:588、配列番号:590、配列番号:592、配列番号:594、配列番号:596、配列番号:598、配列番号:600、配列番号:602、配列番号:604、配列番号:606、配列番号:608、配列番号:610、配列番号:612、配列番号:614、配列番号:616、配列番号:618、配列番号:620、配列番号:622、配列番号:624、配列番号:626、配列番号:628、配列番号:630、配列番号:632、配列番号:634、配列番号:636、配列番号:638、配列番号:640配列番号:642、配列番号:644、配列番号:646、配列番号:648、配列番号:650、配列番号:652、配列番号:654、配列番号:656、配列番号:658、配列番号: 660、配列番号: 662、配列番号:664、配列番号:666、配列番号:668、配列番号:670、配列番号:672、配列番号:674、配列番号:676、配列番号:678、配列番号:680、配列番号:682、配列番号:684、配列番号:686、配列番号:688、配列番号:690、配列番号:692、配列番号:694、配列番号:696、配列番号:698、配列番号:700、配列番号:702、配列番号:704、配列番号:706、配列番号:708、配列番号:710、配列番号:712、配列番号:714、配列番号:716、配列番号:718、配列番号:720、配列番号:722、配列番号:724、配列番号:726、配列番号:728、配列番号:730、配列番号:732、配列番号:734、配列番号:736、配列番号:738、配列番号:740、配列番号:742、配列番号:744、配列番号:746、配列番号:748、配列番号:750、配列番号:752、配列番号:754、配列番号:756、配列番号:758、配列番号:760、配列番号:762、配列番号:764、配列番号:766、配列番号:768、配列番号:770、配列番号:772、配列番号:774、配列番号:776、配列番号:778、配列番号:780、配列番号:782、配列番号:784、配列番号:786、配列番号:788、配列番号:790、配列番号:792、配列番号:794、配列番号:796、配列番号:798、配列番号:800、配列番号:802、配列番号:804、配列番号:806、配列番号:808、配列番号:810、配列番号:812、配列番号:814、配列番号:816、配列番号:818、配列番号:820、配列番号:822、配列番号:824、配列番号:826、配列番号:828、配列番号:830、配列番号:832、配列番号:834、配列番号:836、配列番号:838、配列番号:840配列番号:842、配列番号:844、配列番号:846、配列番号:848、配列番号:850、配列番号:852、配列番号:854、配列番号:856、配列番号:858、配列番号:860、配列番号:862、配列番号:864、配列番号:866、配列番号:868、配列番号:870、配列番号:872、配列番号:874、配列番号:876、配列番号:878、配列番号:880、配列番号:882、配列番号:884、配列番号:886、配列番号:888、配列番号:890、配列番号:892、配列番号:894、配列番号:896、配列番号:898、配列番号:900、配列番号:902、配列番号:904、配列番号:906、配列番号:908、配列番号:910、配列番号:912、配列番号:914、配列番号:916、配列番号:918、配列番号:920、配列番号:922、配列番号:924、配列番号:926、配列番号:928、配列番号:930、配列番号:932、配列番号:934、配列番号:936、配列番号:938、配列番号:940、配列番号:942、配列番号:944、配列番号:946、配列番号:948、配列番号:950、配列番号:952、配列番号:954、配列番号:956、配列番号:958、配列番号:960、配列番号:962、配列番号:964、配列番号:966、配列番号:968、配列番号:970、配列番号:972、配列番号:974、および／または配列番号:976に示される配列を有し、前記配列には、本明細書並びに表1、2および3、並びに配列表に記載された配列（これらの配列はいずれも“本発明の例示的酵素／ポリペプチド”である）、および酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）および／または免疫学的に活性なその部分配列（例えばエピトープまたは免疫原）（いずれも“本発明のポリペプチド”）並びにその変種（これらの配列のいずれも本発明のポリペプチドおよびペプチド配列を含む）（また以下では本発明の例示的ポリペプチド配列と称される）が含まれる。
本発明は、本発明のこれら核酸配列のいずれとも完全に相補的な配列を含む、単離、合成または組み換え核酸を提供する（相補的（非コード）およびコード配列もまた以下では包括的に本発明の核酸配列と称される）。]
[0010] ある特徴では、配列同一性は、少なくとも約51%、 52%、 53%、 54%、 55%、 56%、 57%、 58%、 59%、 60%、 61%、 62%、 63%、 64%、 65%、 66%、 67%、 68%、 69%、 70%、 71%、 72%、 73%、 74%、 75%、 76%、 77%、 78%、 79%、 80%、 81%、 82%、 83%、 84%、 85%、 86%、 87%、 88%、 89%、 90%、 91%、 92%、 93%、 94%、 95%、 96%、 97%、 98%、 99%、または100％（完全な）配列同一性（相同性）である。ある特徴では、配列同一性は、遺伝子または転写物の少なくとも約150、 175、 200、 225、 250、 275、 300、 350、 400、 450、 500、 550、 600、 650、 700、 750、 800、 850、 900、 950、 1000、 1050、 1100、 1150もしくはそれより多い残基の領域または完全長に及ぶ。例えば、本発明は、、配列番号:1、配列番号:3、配列番号:5、配列番号:7、配列番号:9、配列番号:11、配列番号:13、配列番号:15、配列番号:17、配列番号:19、配列番号:21、配列番号:23、配列番号:25、配列番号:27、配列番号:29、配列番号:31、配列番号:33、配列番号:35、配列番号:37、配列番号:39、配列番号:41、配列番号:43、配列番号:45、配列番号:47、配列番号:49、配列番号:51、配列番号:53、配列番号:55、配列番号:57、配列番号:59、配列番号:61、配列番号:63、配列番号:65、配列番号:67、配列番号:69、配列番号:71、配列番号:73、配列番号:75、配列番号:77、配列番号:79、配列番号:81、配列番号:83、配列番号:85、配列番号:87、配列番号:89、配列番号:91、配列番号:93、配列番号:95、配列番号:97、配列番号:99、配列番号:101、配列番号:103、配列番号:105、配列番号:107、配列番号:109、配列番号:111、配列番号:113、配列番号:115、配列番号:117、配列番号:119、配列番号:121、配列番号:123、配列番号:125、配列番号:127、配列番号:129、配列番号:131、配列番号:133、配列番号:135、配列番号:137、配列番号:139、配列番号:141、配列番号:143、配列番号:145、配列番号:147、配列番号:149、配列番号:151、配列番号:153、配列番号:155、配列番号:157、配列番号:159、配列番号:161、配列番号:163、配列番号:165、配列番号:167、配列番号:169、配列番号:171、配列番号:173、配列番号:175、配列番号:177、配列番号:179、配列番号:181、配列番号:183、配列番号:185、配列番号:187、配列番号:189、配列番号:191、配列番号:193、配列番号:195、配列番号:197、配列番号:199、配列番号:201、配列番号:203、配列番号:205、配列番号:207、配列番号:209、配列番号:211、配列番号:213、配列番号:215、配列番号:217、配列番号:219、配列番号:221、配列番号:223、配列番号:225、配列番号:227、配列番号:229、配列番号:231、配列番号:233、配列番号:235、配列番号:237、配列番号:239、配列番号:241、配列番号:243、配列番号:245、配列番号:247、配列番号:249、配列番号:251、配列番号:253、配列番号:255、配列番号:257、配列番号:259、配列番号:261、配列番号:263、配列番号:265、配列番号:267、配列番号:269、配列番号:271、配列番号:273、配列番号:275、配列番号:277、配列番号:279、配列番号:281、配列番号:283、配列番号:285、配列番号:287、配列番号:289、配列番号:291、配列番号:293、配列番号:295、配列番号:297、配列番号:299、配列番号:301、配列番号:303、配列番号:305、配列番号:307、配列番号:309、配列番号:311、配列番号:313、配列番号:315、配列番号:317、配列番号:319、配列番号:321、配列番号:323、配列番号:325、配列番号:327、配列番号:329、配列番号:331、配列番号:333、配列番号:335、配列番号:337、配列番号:339、配列番号:341、配列番号:343、配列番号:345、配列番号:347、配列番号:349、配列番号:351、配列番号:353、配列番号:355、配列番号:357、配列番号:359、配列番号:361、配列番号:363、配列番号:365、配列番号:367、配列番号:369、配列番号:371、配列番号:373、配列番号:375、配列番号:377、配列番号:379、配列番号:381、配列番号:383、配列番号:385、配列番号:387、配列番号:389、配列番号:391、配列番号:393、配列番号:395、配列番号:397、配列番号:399、配列番号:401、配列番号:403、配列番号:405、配列番号:407、配列番号:409、配列番号:411、配列番号:413、配列番号:415、配列番号:417、配列番号:419、配列番号:421、配列番号:423、配列番号:425、配列番号:427、配列番号:429、配列番号:431、配列番号:433、配列番号:435、配列番号:437、配列番号:439、配列番号:441、配列番号:443、配列番号:445、配列番号:447、配列番号:449、配列番号:451、配列番号:453、配列番号:455、配列番号:457、配列番号:459、配列番号:461、配列番号:463、配列番号:465、配列番号:467、配列番号:469、配列番号:471、配列番号:473、配列番号:475、配列番号:477、配列番号:479、配列番号:481、配列番号:483、配列番号:485、配列番号:487、配列番号:489、配列番号:491、配列番号:493、配列番号:495、配列番号:497、配列番号:499、配列番号:501、配列番号:503、配列番号:505、配列番号:507、配列番号:509、配列番号:511、配列番号:513、配列番号:515、配列番号:517、配列番号:519、配列番号:521、配列番号:523、配列番号:525、配列番号:527、配列番号:529、配列番号:531、配列番号:533、配列番号:535、配列番号:537、配列番号:539、配列番号:541、配列番号:543、配列番号:545、配列番号:547、配列番号:549、配列番号:551、配列番号:553、配列番号:555、配列番号:557、配列番号:559、配列番号:561、配列番号:563、配列番号:565、配列番号:567、配列番号:569、配列番号:571、配列番号:573、配列番号:575、配列番号:577、配列番号:579、配列番号:581、配列番号:583、配列番号:585、配列番号:587、配列番号:589、配列番号:591、配列番号:593、配列番号:595、配列番号:597、配列番号:599、配列番号:601、配列番号:603、配列番号:605、配列番号:607、配列番号:609、配列番号:611、配列番号:613、配列番号:615、配列番号:617、配列番号:619、配列番号:621、配列番号:623、配列番号:625、配列番号:627、配列番号:629、配列番号:631、配列番号:633、配列番号:635、配列番号:637、配列番号:639、配列番号:641、配列番号:643、配列番号:645、配列番号:647、配列番号:649、配列番号:651、配列番号:653、配列番号:655、配列番号:657、配列番号: 659、配列番号: 661、配列番号:663、配列番号:665、配列番号:667、配列番号:669、配列番号:671、配列番号:673、配列番号:675、配列番号:677、配列番号:679、配列番号:681、配列番号:683、配列番号:685、配列番号:687、配列番号:689、配列番号:691、配列番号:693、配列番号:695、配列番号:697、配列番号:699、配列番号:701、配列番号:703、配列番号:705、配列番号:707、配列番号:709、配列番号:711、配列番号:713、配列番号:715、配列番号:717、配列番号:719、配列番号:721、配列番号:723、配列番号:725、配列番号:727、配列番号:729、配列番号:731、配列番号:733、配列番号:735、配列番号:737、配列番号:739、配列番号:741、配列番号:743、配列番号:745、配列番号:747、配列番号:749、配列番号:751、配列番号:753、配列番号:755、配列番号:757、配列番号:759、配列番号:761、配列番号:763、配列番号:765、配列番号:767、配列番号:769、配列番号:771、配列番号:773、配列番号:775、配列番号:777、配列番号:779、配列番号:781、配列番号:783、配列番号:785、配列番号:787、配列番号:789、配列番号:791、配列番号:793、配列番号:795、配列番号:797、配列番号:799、配列番号:801、配列番号:803、配列番号:805、配列番号:807、配列番号:809、配列番号:811、配列番号:813、配列番号:815、配列番号:817、配列番号:819、配列番号:821、配列番号:823、配列番号:825、配列番号:827、配列番号:829、配列番号:831、配列番号:833、配列番号:835、配列番号:837、配列番号:839、配列番号:841、配列番号:843、配列番号:845、配列番号:847、配列番号:849、配列番号:851、配列番号:853、配列番号:855、配列番号:857、配列番号:859、配列番号:861、配列番号:863、配列番号:865、配列番号:867、配列番号:869、配列番号:871、配列番号:873、配列番号:875、配列番号:877、配列番号:879、配列番号:881、配列番号:883、配列番号:885、配列番号:887、配列番号:889、配列番号:891、配列番号:893、配列番号:895、配列番号:897、配列番号:899、配列番号:901、配列番号:903、配列番号:905、配列番号:907、配列番号:909、配列番号:911、配列番号:913、配列番号:915、配列番号:917、配列番号:919、配列番号:921、配列番号:923、配列番号:925、配列番号:927、配列番号:929、配列番号:931、配列番号:933、配列番号:935、配列番号:937、配列番号:939、配列番号:941、配列番号:943、配列番号:945、配列番号:947、配列番号:949、配列番号:951、配列番号:953、配列番号:955、配列番号:957、配列番号:959、配列番号:961、配列番号:963、配列番号:965、配列番号:967、配列番号:969、配列番号:971、配列番号:973、および／または配列番号:975の核酸配列（例えば表1、2および3、並びに配列表に記載のもの（これらの配列はいずれも“本発明の例示的酵素／ポリペプチド”である））、および酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）を含む、単離、合成または組み換え核酸を提供する。]
[0011] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする、単離、合成または組み換え核酸を提供し、前記核酸は、本発明の例示的配列または本発明のいずれかの配列の少なくとも1つの配列改変を有する。
ある特徴では（場合によって）、本発明の単離、合成または組み換え核酸は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、例えば、前記活性は、化学基の転移を触媒する活性、アミノ基転移反応の触媒活性、以下の反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒する活性、および／または酸化還元反応の触媒活性、水素原子除去の触媒活性、および／または以下の反応（D-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプター）の触媒活性を含む。
ある特徴では、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は熱安定性であり、例えばこの場合、前記ポリペプチドは、約-100℃から約-80℃、約-80℃から約-40℃、約-40℃から約-20℃、約-20℃から約0℃、約0℃から約5℃、約5℃から約15℃、約15℃から約25℃、約25℃から約37℃、約37℃から約45℃、約45℃から約55℃、約55℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約105℃、約105℃から約110℃、約110℃から約120℃、または約95℃、96℃、97℃、98℃、99℃、100℃、101℃、102℃、103℃、104℃、105℃、106℃、107℃、108℃、109℃、110℃、111℃、112℃、113℃、114℃、115℃または前記より高い温度範囲を含む条件下で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する。いくつかの実施態様では、本発明の熱安定性ポリペプチドは、上記に記載の範囲の温度において、約pH 3.0、約pH 3.5、約pH 4.0、約pH 4.5、約pH 5.0、約pH 5.5、約pH 6.0、約pH 6.5、約pH 7.0、約pH 7.5、約pH 8.0、約pH 8.5、約pH 9.0、約pH 9.5、約pH 10.0、約pH 10.5、約pH 11.0、約pH 11.5、約 pH 12.0または前記より高いpHで、活性、例えばトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する。]
[0012] ある特徴では、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は耐熱性であり、例えば、前記ポリペプチドは、約-100℃から約-80℃、約-80℃から約-40℃、約-40℃から約-20℃、約-20℃から約0℃、約0℃から約5℃、約5℃から約15℃、約15℃から約25℃、約25℃から約37℃、約37℃から約45℃、約45℃から約55℃、約55℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約105℃、約105℃から約110℃、約110℃から約120℃の範囲の温度、または約95℃、96℃、97℃、98℃、99℃、100℃、101℃、102℃、103℃、104℃、105℃、106℃、107℃、108℃、109℃、110℃、111℃、112℃、113℃、114℃、115℃または前記より高い温度に暴露された後、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する。本発明の耐熱性ポリペプチドは、約-100℃から約-80℃、約-80℃から約-40℃、約-40℃から約-20℃、約-20℃から約0℃、約0℃から約5℃、約5℃から約15℃、約15℃から約25℃、約25℃から約37℃、約37℃から約45℃、約45℃から約55℃、約55℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約105℃、約105℃から約110℃、約110℃から約120℃の範囲の温度、または約95℃、96℃、97℃、98℃、99℃、100℃、101℃、102℃、103℃、104℃、105℃、106℃、107℃、108℃、109℃、110℃、111℃、112℃、113℃、114℃、115℃または前記より高い温度に暴露された後、活性、例えばトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持することができる。いくつかの実施態様では、本発明の耐熱性ポリペプチドは、約pH 3.0、約pH 3.5、約pH 4.0、約pH 4.5、約pH 5.0、約pH 5.5、約pH 6.0、約pH 6.5、約pH 7.0、約pH 7.5、約pH 8.0、約pH 8.5、約pH 9.0、約pH 9.5、約pH 10.0、約pH 10.5、約pH 11.0、約pH 11.5、約 pH 12.0または前記より高いpHで上記に記載の範囲の温度に暴露された後、活性、例えばトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する。]
[0013] ある特徴では、本発明の核酸によってコードされるポリペプチドのトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は、約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性）pHを含む酸性条件下で活性を保持するか、または約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性）pHを含む酸性条件に暴露された後、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持するか；または約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件下で活性を保持するか、または約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件に暴露された後、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する。ある特徴では、本発明の核酸によってコードされるポリペプチドのトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は、少なくとも約80℃、81℃、82℃、83℃、84℃、85℃、86℃、87℃、88℃、89℃、90℃、91℃、92℃、93℃、94℃、95℃、96℃、97℃、98℃、99℃、100℃、101℃、102℃、103℃、103.5℃、104℃、105℃、107℃、108℃、109℃もしくは110℃または前記より高い温度、および少なくとも約pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHで活性を保持する。]
[0014] 本発明は、本発明の配列を含む核酸を含む発現カセット、クローニングビヒクルまたはベクター（例えば発現ベクター）を提供する。前記クローニングビヒクルは、ウイルスベクター、プラスミド、ファージ、ファージミド、コスミド、フォスミド、バクテリオファージまたは人工染色体を含むことができる。前記ウイルスベクターは、アデノウイルスベクター、レトロウイルスベクターまたはアデノ関連ウイルスベクターを含むことができる。前記クローニングビヒクルは、細菌人工染色体（BAC）、バクテリオファージP1-由来ベクター（PAC）、酵母人工染色体（YAC）、または哺乳動物人工染色体（MAC）を含むことができる。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を同定する核酸プローブを提供し、前記プローブは、本発明の例示的配列または本発明のいずれかの配列（本明細書で規定）を含む核酸の連続する少なくとも約10、15、20、25、30、35、40、45、50、55、60、65、70、75、100、125、150、175、200、225、250、275、300またはそれより多い塩基を含み、ある特徴では（場合によって）、前記プローブは、少なくとも10から300、約25から250、約10から50、約20から60、約30から70、約40から80、約60から100、もしくは約50から150またはそれより多い連続する塩基を含むオリゴヌクレオチドを含む。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を増幅するための増幅プライマー対を提供し、前記プライマー対は、本発明の例示的配列、または本発明のいずれかの配列（本明細書で規定）、またはその部分配列を含む核酸を増幅することができ、場合によって前記増幅プライマー配列対のメンバーは、前記配列の連続する少なくとも約10から50塩基、または前記配列の約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い連続する塩基を含むオリゴヌクレオチドを含む。本発明は増幅プライマー対を提供し、前記プライマー対は、本発明の例示的配列または本発明のいずれかの配列（本明細書で規定）の最初の（5’の）約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い残基によって示される配列を有する第一のメンバー、および前記第一のメンバーの相補鎖の最初の（5’の）約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い残基によって示される配列を有する第二のメンバーを含む。]
[0015] 本発明は、本発明の増幅プライマー対を用いるポリヌクレオチドの増幅によって生成される、トランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-コード核酸を提供し、場合によって、前記増幅はポリメラーゼ連鎖反応(PCR)に夜。ある特徴では前記核酸は遺伝子ライブラリーの増幅によって生成され、ある特徴では（場合によって）、前記遺伝子ライブラリーは環境ライブラリーである。本発明は、本発明の増幅プライマー対を用いるポリヌクレオチドの増幅によって生成される、トランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-コード核酸によってコードされる、単離、合成または組み換えトランスフェラーゼおよび／またはオキシドレダクターゼを提供する。本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を増幅する方法を提供し、前記方法は、本発明の例示的配列、または本発明のいずれかの配列（本明細書で規定）、またはその部分配列を増幅することができる増幅プライマー配列対を用いて鋳型核酸を増幅する工程を含む。
本発明は、本発明の配列を含む核酸を含む発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクルを提供し、場合によって、前記クローニングビヒクルは、ウイルスベクター、プラスミド、ファージ、ファージミド、コスミド、フォスミド、バクテリオファージまたは人工染色体を含む。前記ウイルスベクターは、アデノウイルスベクター、レトロウイルスベクターまたはアデノ関連ウイルスベクターを含むことができ、また人工染色体は、細菌人工染色体（BAC）、バクテリオファージP1-由来ベクター（PAC）、酵母人工染色体（YAC）、または哺乳動物人工染色体（MAC）を含む。
本発明は、本発明の核酸もしくはベクターまたは本発明の発現カセットまたはクローニングビヒクルを含む形質転換細胞を提供する。前記形質転換細胞は、細菌細胞でも、哺乳動物細胞でも、菌類細胞でも、酵母細胞でも、昆虫細胞でも、または植物細胞でもよい。]
[0016] 本発明は、本発明の配列を含むトランスジェニック非ヒト動物を提供する。前記トランスジェニック非ヒト動物は、マウスでも、ラットでも、ウサギでも、ヒツジでも、ブタでも、ニワトリでも、ヤギでも、魚でも、イヌでもまたは乳牛でもよい。本発明は、本発明の配列を含むトランスジェニック植物を提供し、例えば前記植物は、トウモロコシでも、ソルガムでも、ジャガイモでも、トマト、コムギ、オイルシード、ナタネ、ダイズ、イネ、オオムギ、牧草、またはタバコでもよい。本発明は本発明の配列を含むトランスジェニック種子を提供し、例えば前記種子は、トウモロコシの種子でも、コムギの穀粒、オイルシード、ナタネ、ダイズ、ヤシ、ヒマワリ、ゴマ、コメ、オオムギ、落花生、またはタバコの種子でもよい。
本発明は、本発明の配列（例えば本発明の例示的配列を含む）またはその部分配列と相補的であるか、または前記とストリンジェントな条件下でハイブリダイズすることができる核酸配列を含むアンチセンスオリゴヌクレオチドを提供し、場合によって、前記アンチセンスオリゴヌクレオチドは、長さが約10から50、約20から60、約30から70、約40から80、または約60から100塩基であり、ある特徴では（場合によって）、前記ストリンジェントな条件は、約65℃の温度で0.2XのSSCにて約15分間の洗浄を含む洗浄工程を含む。
本発明は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼメッセージの翻訳を細胞で阻害する方法を提供し、前記方法は、本発明の配列（例えば本発明の例示的配列を含む）と相補的であるか、または前記とストリンジェントな条件下でハイブリダイズすることができる核酸配列を含むアンチセンスオリゴヌクレオチドを細胞に投与するか、または細胞で発現させる工程を含む。
本発明は、本発明の配列（例えば本発明の例示的配列を含む）の部分配列を含む、二本鎖の阻害性RNA（RNAi）分子を提供する。前記二本鎖の阻害性RNA（RNAi）分子は、長さが約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、20もしくは30またはそれより長い二重鎖ヌクレオチドであり得る。本発明は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの発現を細胞で阻害する方法を提供し、前記方法は、二本鎖の阻害性RNA（iRNA）を細胞に投与するか、または細胞で発現させる工程を含み、この場合、前記RNAは、発明の配列（例えば本発明の例示的配列を含む）の部分配列を含む。]
[0017] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する単離、合成または組み換えポリペプチド、またはトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼに特異的な免疫応答を生じさせることができる、単離、合成または組み換えポリペプチド（例えばエピトープ）を提供し、さらに別の特徴では、本発明のペプチドおよびポリペプチドは、以下の（a）−（m）を含む配列を含む：
（a）配列番号:2、配列番号:4、配列番号:6、配列番号:8、配列番号:10、配列番号:12、配列番号:14、配列番号:16、配列番号:18、配列番号:20、配列番号:22、配列番号:24、配列番号:26、配列番号:28、配列番号:30、配列番号:32、配列番号:34、配列番号:36、配列番号:38、配列番号:40、配列番号:42、配列番号:44、配列番号:46、配列番号:48、配列番号:50、配列番号:52、配列番号:54、配列番号:56、配列番号:58、配列番号:60、配列番号:62、配列番号:64、配列番号:66、配列番号:68、配列番号:70、配列番号:72、配列番号:74、配列番号:76、配列番号:78、配列番号:80、配列番号:82、配列番号:84、配列番号:86、配列番号:88、配列番号:90、配列番号:92、配列番号:94、配列番号:96、配列番号:98、配列番号:100、配列番号:102、配列番号:104、配列番号:106、配列番号:108、配列番号:110、配列番号:112、配列番号:114、配列番号:116、配列番号:118、配列番号:120、配列番号:122、配列番号:124、配列番号:126、配列番号:128、配列番号:130、配列番号:132、配列番号:134、配列番号:136、配列番号:138、配列番号:140、配列番号:142、配列番号:143、配列番号:146、配列番号:148、配列番号:150、配列番号:152、配列番号:154、配列番号:156、配列番号:158、配列番号:160、配列番号:162、配列番号:164、配列番号:166、配列番号:168、配列番号:170、配列番号:172、配列番号:174、配列番号:176、配列番号:178、配列番号:180、配列番号:182、配列番号:184、配列番号:186、配列番号:188、配列番号:190、配列番号:192、配列番号:194、配列番号:196、配列番号:198、配列番号:200、配列番号:202、配列番号:204、配列番号:206、配列番号:208、配列番号:210、配列番号:212、配列番号:214、配列番号:216、配列番号:218、配列番号:220、表46または表55の改変の1つ、いくつか、もしくは全てを有する配列番号:220、配列番号:222、配列番号:224、配列番号:226、配列番号:228、配列番号:230、配列番号:232、配列番号:234、配列番号:236、配列番号:238、配列番号:240、配列番号:242、配列番号:244、配列番号:246、配列番号:248、配列番号:250、配列番号:252、配列番号:254、配列番号:256、配列番号:258、配列番号:260、配列番号:262、配列番号:264、配列番号:266、配列番号:268、配列番号:270、配列番号:272、配列番号:274、配列番号:276、配列番号:278、配列番号:280、配列番号:282、配列番号:284、配列番号:286、配列番号:288、配列番号:290、配列番号:292、配列番号:294、配列番号:296、配列番号:298、配列番号:300、配列番号:302、配列番号:304、配列番号:306、配列番号:308、配列番号:310、配列番号:312、配列番号:314、配列番号:316、配列番号:318、配列番号:320、配列番号:322、配列番号:324、配列番号:326、配列番号:328、配列番号:330、配列番号:332、配列番号:334、配列番号:336、配列番号:338、配列番号:340、配列番号:342、配列番号:344、配列番号:346、配列番号:348、配列番号:350、配列番号:352、配列番号:354、配列番号:356、配列番号:358、配列番号:360、配列番号:362、配列番号:364、配列番号:366、配列番号:368、配列番号:370、配列番号:372、配列番号:374、配列番号:376、配列番号:378、配列番号:380、配列番号:382、配列番号:384、配列番号:386、配列番号:388、配列番号:390、配列番号:392、配列番号:394、配列番号:396、配列番号:398、配列番号:400、配列番号:402、配列番号:404、配列番号:406、配列番号:408、配列番号:410、配列番号:412、配列番号:414、配列番号:416、配列番号:418、配列番号:420、配列番号:422、配列番号:424、配列番号:426、配列番号:428、配列番号:430、配列番号:432、配列番号:434、配列番号:436、配列番号:438、配列番号:440、配列番号:442、配列番号:444、配列番号:446、配列番号:448、配列番号:450、配列番号:452、配列番号:454、配列番号:456、配列番号:458、配列番号:460、配列番号:462、配列番号:464、配列番号:466、配列番号:468、配列番号:470、配列番号:472、配列番号:474、配列番号:476、配列番号:478、配列番号:480、配列番号:482、配列番号:484、配列番号:486、配列番号:488、配列番号:490、配列番号:492、配列番号:494、配列番号:496、配列番号:498、配列番号:500、配列番号:502、配列番号:504、配列番号:506、配列番号:508、配列番号:510、配列番号:512、配列番号:514、配列番号:516、配列番号:518、配列番号:520、配列番号:522、配列番号:524、配列番号:526、配列番号:528、配列番号:530、配列番号:532、配列番号:534、配列番号:536、配列番号:538、配列番号:540、配列番号:542、配列番号:544、配列番号:546、配列番号:548、配列番号:550、配列番号:552、配列番号:554、配列番号:556、配列番号:558、配列番号:560、配列番号:562、配列番号:564、配列番号:566、配列番号:568、配列番号:570、配列番号:572、配列番号:574、配列番号:576、配列番号:578、配列番号:580、配列番号:582、配列番号:584、配列番号:586、配列番号:588、配列番号:590、配列番号:592、配列番号:594、配列番号:596、配列番号:598、配列番号:600、配列番号:602、配列番号:604、配列番号:606、配列番号:608、配列番号:610、配列番号:612、配列番号:614、配列番号:616、配列番号:618、配列番号:620、配列番号:622、配列番号:624、配列番号:626、配列番号:628、配列番号:630、配列番号:632、配列番号:634、配列番号:636、配列番号:638、配列番号:640配列番号:642、配列番号:644、配列番号:646、配列番号:648、配列番号:650、配列番号:652、配列番号:654、配列番号:656、配列番号:658、配列番号: 660、配列番号: 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（b）（a）のポリペプチドまたはペプチドであって、前記配列同一性が（A）配列比較アルゴリズムによる解析又は目視精査によって、または（B）ポリペプチドもしくはペプチドまたは酵素、および／または酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）の少なくとも約20、25、30、35、40、45、50、55、60、75、100、150、200、250、300もしくはそれより多いアミノ酸残基の領域にわたって、またはその完全長にわたって決定される、前記ポリペプチドまたはペプチド；
（c）（a）または（b）のポリペプチドまたはペプチドであって、前記配列同一性が配列比較アルゴリズムによる解析又は目視精査によって決定され、さらに場合によって、前記配列比較アルゴリズムがBLASTバージョン2.2.2アルゴリズムであり、フィルタリング設定がblastall -p blastp -d “nr pataa” -F Fに設定され、さらに他の全てのオプションが規定値に設定される、前記ポリペプチドまたはペプチド；
（d）請求項1に記載の核酸によってコードされるアミノ酸配列であって、前記ポリペプチドが、（i) トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するか、または（ii)（a）の配列および／または酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）を有するポリペプチドと特異的に結合する抗体を生じることができるという点で免疫学的な活性を有する、前記アミノ酸配列；
（e）（a）から（d）のいずれかであり、さらに少なくとも1つのアミノ酸残基の保存的置換を含むアミノ酸配列であって、前記ポリペプチドまたはペプチドが、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、前記アミノ酸配列；
（e）（d）のアミノ酸配列であって、前記保存的置換が、ある脂肪族アミノ酸の別の脂肪族アミノ酸による置換、セリンのスレオニンによる置換またはその逆、ある酸性残基の別の酸性残基による置換、アミド基をもつある残基のアミド基をもつ別の残基による置換、ある塩基性残基の別の塩基性残基による交換、またはある芳香族残基の別の芳香族残基による置換、またはそれらの組合せを含む、前記アミノ酸配列；
（f）（e）のアミノ酸配列であって、前記脂肪族残基が、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシンまたはその合成等価物を含み、前記酸性残基が、アスパラギン酸、グルタミン酸またはその合成等価物を含み、前記アミド基を含む残基が、アスパラギン酸、グルタミン酸またはその合成等価物を含み、前記塩基性残基が、リジン、アルギニンまたはその合成等価物を含み、前記芳香族残基が、フェニルアラニン、チロシンまたはその合成等価物を含む、前記アミノ酸配列；
（g）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するが、シグナル配列、プレプロドメイン、結合ドメイン、および／または他のドメインを欠く（a）から（f）のいずれかのポリペプチド；
（h）（g）のポリペプチドであって、前記結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記から成る、前記ポリペプチド；
（i）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、さらに異種配列を含む、（a）から（h）のいずれかのポリペプチド；
（j）（i）のポリペプチドであって、前記異種配列が、（A）異種シグナル配列、異種ドメイン、異種結合ドメイン、異種ドッケリンドメイン若しくは異種触媒ドメイン（CD）、または前記の組合せを含むか、前記からなるか；（B）異種シグナル配列、結合ドメインまたは触媒ドメイン（CD）が異種酵素に由来する、（A）の配列；または（C）タグ、エピトープ、標的誘導ペプチド、切断可能配列、検出可能部分または酵素を含むかまたは前記から成る、前記ポリペプチド；
（k）（i）または（j）のポリペプチドであって、前記異種配列または前記異種結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記ドメインから成る、前記ポリペプチド；
（l）（i）のポリペプチドであって、前記異種シグナル配列が、コードされたタンパク質を液胞、小胞体、葉緑体または澱粉顆粒へ誘導する、前記ポリペプチド；または、
（m）本発明のいずれかの核酸配列によってコードされるアミノ酸配列。]
[0018] ある特徴では、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は、化学基の転移を触媒する活性、アミノ基転移反応の触媒活性、以下の反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）の触媒活性、および／または酸化還元反応の触媒活性、水素原子除去の触媒活性、および／または以下の反応（D-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプター）の触媒活性を含む。
本発明は、本発明のポリペプチドを含みシグナル配列またはプレプロ配列を欠く、単離、合成または組み換えポリペプチドを提供する。本発明は、本発明のポリペプチドを含みシグナル配列またはプレプロ配列を有する、単離、合成または組み換えポリペプチドを提供する。
ある特徴では、本発明のポリペプチドは、約100から約1000ユニット/mgタンパク質、約500から約750ユニット/mgタンパク質、約500から約1200ユニット/mgタンパク質、または約750から約1000ユニット/mgタンパク質の範囲の約37℃での比活性を含む、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する。また別の特徴では、本発明のポリペプチドは、約0.05から20ユニット/gの範囲、または0.05、0.10、0.20、0.30、0.40、0.50、0.60、0.70、0.80、0.90、1.0、1.5、2.0、2.5、3.0、3.5、4.0、4.5、5.0、5.5、6.0、6.5、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19もしくは20または前記より高いユニット/gのトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、この場合、1ユニットは、酵素1mgにつき1分間に放出される1μmolの生成物に匹敵する。ある実施態様では、トランスアミナーゼについては、1ユニットの活性は、酵素1mgにつき1分間に生成される1μmolのアルファ-ケト酸またはケトンに匹敵する（対応するアルファ-アミノ酸またはアミンから生成される）。また別の実施態様では、トランスアミナーゼについては、1ユニットの活性は、酵素1mgにつき1分間に生成される1μmolのアルファ-アミノ酸またはアミンに匹敵する（対応するアルファ-ケト酸またはケトンから生成される）。]
[0019] ある特徴では、本発明のポリペプチドは少なくとも1つのグリコシル化部位を含むか、またはさらに多糖類を含む。前記グリコシル化はN-結合グリコシル化であってもよく、例えば、ポリペプチドはP.パストリス（P. pastoris）またはS.ポンベ（S. pombe）において発現後にグリコシル化される。
本発明は、本発明のポリペプチドを含むタンパク質調製物を提供し、前記タンパク質調製物は、液体、スラリー、固体またはゲルを含む。本発明は、本発明のポリペプチドおよび第二のドメインを含むヘテロダイマーを提供する。前記第二のドメインはポリペプチドであってもよく、前記ヘテロダイマーは融合タンパク質である。前記第二のドメインはエピトープまたはタグであってもよい。
本発明は、本発明のポリペプチドを含む、ホモダイマーまたはヘテロダイマーを提供する。本発明は固定されたポリペプチドを提供し、前記ポリペプチドは、本発明の配列、またはその部分配列、または本発明の核酸によってコードされたポリペプチド、または本発明のポリペプチドおよび第二のドメインを含むポリペプチドを含み、例えば、前記ポリペプチドは細胞、小胞、リポソーム、フィルム、膜、金属、樹脂、ポリマー、セラミック、ガラス、微小電極、石墨粒子、ビーズ、ゲル、プレート、アレイ、キャピラリーチューブ、結晶、錠剤、ピル、カプセル、粉末、凝結物、表面、多孔構造物、または例えば木材チップ、ブラウンストック、パルプ、紙のような素材、および前記に由来する物質上または内部に固定される。]
[0020] 本発明のトランスフェラーゼおよび／またはオキシドレダクターゼは、単独で、またはトランスフェラーゼおよび／またはオキシドレダクターゼ並びに他の加水分解酵素（例えばセルラーゼ、マンナナーゼ、プロテアーゼ、リパーゼ、アミラーゼ）またはレドックス酵素（例えばラッカーゼ、ペルオキシダーゼ、カタラーゼ、オキシダーゼまたはレダクターゼ）の混合物（“カクテル”）として用いるか、または処方することができる。前記は、固体形（例えば散剤、凍結乾燥調製物、顆粒、錠剤、バー、結晶、カプセル、ピル、ペレット）、または液体形（例えば水溶液、エーロゾル、ゲル、ペースト、スラリー、水／油エマルジョン、クリーム、カプセル）、または小胞もしくはミセル懸濁物として用いるかまたは処方することができる。本発明の処方物は、以下の成分のいずれかまたはその組合せを含むことができる：ポリオール（例えばポリエチレングリコール、ポリビニルアルコール、グリセロール）、糖（例えばシュクロース、ソルビトール、トレハロース、グルコース、フルクトース、マルトース、マンノース）、ゲル形成剤（例えばグアゴム、カラギーナン、アルギネート、セルロース誘導体、ペクチン）、塩（例えば塩化ナトリウム、硫酸ナトリウム、硫酸アンモニウム、塩化カルシウム、塩化マグネシウム、塩化亜鉛、硫酸亜鉛、脂肪酸および脂肪酸誘導体の塩）、金属キレート剤（例えばEDTA、EGTA、クエン酸ナトリウム）、抗菌剤（例えば脂肪酸または脂肪酸誘導体、パラベン、ソルベート、ベンゾエート）、例えばプロテアーゼのような酵素の影響を阻止するための追加の調節化合物、バルクタンパク質（例えばBSA、コムギ水解物）、ホウ酸化合物、アミノ酸もしくはペプチド、適切なpHまたは温度調節化合物、乳化剤（例えば非イオン性および／またはイオン性界面活性剤）、酸化還元剤（例えばシスチン／システイン、グルタチオン、酸化グルタチオン）、還元または抗酸化化合物（例えばアスコルビン酸）、または分散剤。酵素の安定性を改善するために、架橋およびタンパク質改変（例えばPEG化）、脂肪酸改変、グリコシル化もまた用いることができる。]
[0021] 本発明は、本発明の固定化ポリペプチドおよび／または核酸を含むアレイ、および本発明の固定化オリゴヌクレオチドを含むアレイを提供する。本発明の酵素、そのフラグメントおよび前記酵素をコードする核酸、プローブおよびそのフラグメントを固体支持体に固定することができ、このような実施態様は、本発明の酵素および核酸を、工業、医学、研究、製薬、食品および飼料、食品および飼料補助物質でのプロセッシング並びに他の適用およびプロセスで使用するときに経済的で効率的であり得る。例えば、酵素（またはその活性なフラグメント）の混合物またはカクテル（前記は特定の化学反応に用いられる）を固体支持体に結合させて、反応容器に浸すことができ、当該酵素反応を生じさせることができる。続いて、固体支持体を前記に結合させた酵素とともに容器から取り出し、反復使用に供することができる。本発明のある実施態様では、単離、合成または組み換え核酸は固体支持体に結合される。本発明の別の実施態様では、固体支持体は、ゲル、樹脂、ポリマー、セラミックス、ガラス、微小電極および前記の任意の組合せの群から選択される。
例えば、本発明で有用な固体支持体にはゲルが含まれる。ゲルのいくつかの例には、セファロース、ゼラチン、グルタルアルデヒド、キトサン処理グルタルアルデヒド、アルブミン-グルタルアルデヒド、キトサン-キサンタン、トヨパールゲル（ポリマーゲル）、アルギネート、アルギネート-ポリリジン、アルギネート-ポリリジン、カラギーナン、アガロース、グリオキシルアガロース、磁性アガロース、デキストラン-アガロース、ポリ(カルバモイルスルホネート)ヒドロゲル、BSA-PEGヒドロゲル、リン酸化ポリビニルアルコール（PVA）、モノアミノエチル-N-アミノエチル（MANA）、アミノ、または前記の任意の組合せが含まれる。本発明で有用な別の固体支持体は樹脂またはポリマーである。樹脂またはポリマーのいくつかの例には、セルロース、アクリルアミド、ナイロン、レーヨン、ポリエステル、陰イオン交換樹脂、AMBERLITETM XAD-7、AMBERLITETM XAD-8、AMBERLITETM IRA-94、AMBERLITETM IRC-50、ポリビニル、ポリアクリリック、ポリメタクリレート、または前記の任意の組合せが含まれる。本発明で有用な別のタイプの固体支持体はセラミックである。そのいくつかの例には、無孔性セラミック、多孔性セラミック、SiO2、Al2O3が含まれる。本発明で有用な別のタイプの固体支持体はガラスである。そのいくつかの例には、無孔性ガラス、多孔性ガラス、アミノプロピルガラスまたは前記の任意の組合せが含まれる。用いることができる別のタイプの固体支持体は微小電極である。一例はポリエチレンイミン被覆マグネタイトである。石墨粒子を固体支持体として用いてもよい。固体支持体の別の例は細胞、例えば赤血球である。]
[0022] 酵素もしくはそのフラグメントまたは核酸を固体支持体に固定する、当業者に公知の多くの方法が存在する。そのような方法のいくつかの例には、静電気的小滴生成、電気化学的手段（共有結合、架橋、化学反応もしくはプロセス、被包化、捕捉、アルギン酸カルシウムまたはポリ(2-ヒドロキシエチルメタクリレート)を介する）が含まれる。同様な方法が以下の文献に記載されている：Methodsin Enzymology, Immobilized Enzymes and Cells, Part C. 1987. Academic Press. Edited by S.P. Colowick and N.O. Kaplan. Volume 136；およびImmobilization of Enzymes and Cells. 1977. Humana Press. Edited by G.F. Bickerstaff. Series: Methods in Biotechnology, Edited by J.M. Walker。
本発明は、本発明のポリペプチドと特異的に結合する単離、合成または組み換え抗体を提供する。前記抗体はモノクローナルまたはポリクローナル抗体でもよく、または単鎖抗体である。本発明は、本発明のポリペプチドと特異的に結合する抗体を含むハイブリドーマを提供する。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを単離または同定する方法を提供し、前記方法は、（a）本発明の抗体を提供する工程；（b）ポリペプチドを含むサンプルを提供する工程；および（c）工程（b）のサンプルを工程（a）の抗体と、前記抗体がポリペプチドと特異的に結合する条件下で接触させ、それによってトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを単離または同定する工程を含む。本発明は、抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を製造する方法を提供し、前記方法は、液性免疫応答を生じさせるために十分な量で、本発明の核酸またはその部分配列を非ヒト動物に投与し、それによって抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を製造する工程を含む。本発明は、抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を製造する方法を提供し、前記方法は、液性免疫応答を生じさせるために十分な量で、本発明のポリペプチドまたはその部分配列を非ヒト動物に投与し、それによって抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を製造する工程を含む。]
[0023] 本発明は組み換えポリペプチドを生成する方法を提供し、前記方法は以下の工程を含む：（a）本発明の配列を含む核酸であって、プロモータに作動できるように連結されている前記核酸を提供する工程；および（b）前記ポリペプチドの発現を可能にする条件下で工程（a）の核酸を発現させ、それによって組み換えポリペプチドを生成する工程。前記方法はさらに、工程（a）の核酸で宿主細胞を形質転換させる工程を含むことができ、続いて工程（a）の核酸を発現させ、それによって形質転換細胞で組み換えポリペプチドを生成する。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを同定する方法を提供し、前記方法は、（a）本発明のポリペプチドを提供する工程；（b）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を提供する工程；および（c）ポリペプチドを工程（b）の基質と接触させ、前記基質の量の低下または反応生成物の量の増加を検出する工程を含み、前記基質の量の低下または反応生成物の量の増加により、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドが検出される。
本発明は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を同定する方法を提供し、前記方法は、（a）本発明のポリペプチドを提供する工程；（b）試験基質を提供する工程；および（c）工程（a）のポリペプチドを工程（b）の試験基質と接触させ、前記基質の量の低下または反応生成物の量の増加を検出する工程を含み、前記基質の量の低下または反応生成物の量の増加があれば、前記試験基質をトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質として同定する。
本発明は、試験化合物があるポリペプチドと特異的に結合するか否かを決定する方法を提供し、前記方法は、（a）本発明の配列を有する核酸または前記核酸を含むベクターを、核酸のポリペプチドへの翻訳を許容する条件下で発現させる工程；（b）試験化合物を提供する工程；（c）前記ポリペプチドを前記試験化合物と接触させる工程；および（d）工程（b）の試験化合物が前記ポリペプチドと特異的に結合するか否かを決定する工程を含む。
本発明は、試験化合物があるポリペプチドと特異的に結合するか否かを決定する方法を提供し、前記方法は、（a）本発明のポリペプチドを提供する工程；（b）試験化合物を提供する工程；（c）前記ポリペプチドを前記試験化合物と接触させる工程；および（d）工程（b）の試験化合物が前記ポリペプチドと特異的に結合するか否かを決定する工程を含む。]
[0024] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の調節物質を同定する方法を提供し、前記方法は、（a）本発明のポリペプチドを提供する工程；（b）試験化合物を提供する工程；（c）工程（a）のポリペプチドを工程（b）の試験化合物と接触させ、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの活性を測定する工程を含み、この場合、前記試験化合物の非存在下における活性と比較して、前記試験化合物の存在下で測定したトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性に変化があれば、試験化合物が、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を調節するという決定がなされる。トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を提供し、前記基質の量の低下もしくは反応生成物の量の増加、または前記基質の量の増加もしくは反応生成物の量の低下を検出することによって測定することができる。ある特徴では、試験化合物の非存在下における基質または反応生成物の量と比較して前記試験化合物の存在下で基質の量の低下または反応生成物の量の増加があれば、前記試験化合物は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の活性化物質として同定される。ある特徴では、試験化合物の非存在下における基質または反応生成物の量と比較して試験化合物の存在下で基質の量の増加または反応生成物の量の低下があれば、前記試験化合物は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の阻害物質として同定される。]
[0025] 本発明は、プロセッサおよびデータ保存装置を含むコンピュータシステムを提供し、前記データ保存装置にはポリペプチド配列または核酸配列が保存されてあり、前記ポリペプチド配列は本発明の配列、本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む。前記コンピュータシステムはさらに、配列比較アルゴリズムおよび少なくとも1つの参照配列が保存されてあるデータ保存装置を含むことができる。別の特徴では、配列比較アルゴリズムは、多形性を表示するコンピュータプログラムを含む。ある特徴では、前記コンピュータシステムはさらに、前記配列内の1つ以上の特徴を同定するアイデンティファイアーを含むことができる。本発明は、本発明のポリペプチド配列または核酸配列が保存されてあるコンピュータ読み出し可能媒体を提供する。本発明は配列内の特徴を同定する方法を提供し、前記方法は、（a）配列内の1つ以上の特徴を同定するコンピュータプログラムを用いて配列を読み取る工程（前記配列は本発明のポリペプチド配列または核酸配列を含む）；および前記コンピュータプログラムを用いて配列内の1つ以上の特徴を同定する工程。本発明は、第一の配列と第二の配列を比較する方法を提供し、前記方法は、（a）配列を比較するコンピュータプログラムを使用することにより第一の配列および第二の配列を読み取る工程（第一の配列は本発明のポリペプチド配列または核酸配列を含む）；および（b）第一の配列と第二の配列との間の相違をコンピュータプログラムにより決定する工程を含む。第一の配列と第二の配列との間の相違を決定する前記工程はさらに多形性を同定する工程を含むことができる。ある特徴では、前記方法はさらに、配列内の1つ以上の特徴を同定するアイデンティファイアーを含むことができる。別の特徴では、前記方法は、コンピュータプログラムを用いて第一の配列を読み取り、配列内の1つ以上の特徴を同定する工程を含むことができる。]
[0026] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離または回収する方法を提供し、前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を増幅するための増幅プライマー配列対を提供する工程（前記プライマー対は本発明の核酸を増幅させることができる）；（b）環境サンプルから核酸を単離する工程、またはサンプル中の核酸がハイブリダイゼーションのために増幅プライマー対に接近できるように環境サンプルを処理する工程；および（c）工程（b）の核酸を工程（a）の増幅プライマー対と一緒にし、環境サンプルの核酸を増幅させ、それによって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離および回収する工程を含む。増幅プライマー配列対の一方または各メンバーは、本発明の配列の連続する少なくとも約10から50塩基を含むオリゴヌクレオチドを含むことができる。ある特徴では、前記増幅プライマー配列対は本発明の増幅対である。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離または回収する方法を提供し、前記方法は、（a）本発明の核酸またはその部分配列を含むポリヌクレオチドプローブを提供する工程；（b）環境サンプルから核酸を単離する工程、またはサンプル中の核酸がハイブリダイゼーションのために工程（a）のポリヌクレオチドプローブに接近できるように環境サンプルを処理する工程；および（c）工程（b）の単離、合成もしくは組み換え核酸、または処理環境サンプルを工程（a）のポリヌクレオチドプローブと一緒にする工程；および（d）工程（a）のポリヌクレオチドプローブと特異的にハイブリダイズする核酸を単離し、それによって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離および回収する工程を含む。前記環境サンプルは、水サンプル、液体サンプル、土壌サンプル、空気サンプルまたは生物学的サンプルを含むことができる。ある特徴では、生物学的サンプルは、細菌細胞、原生動物細胞、昆虫細胞、酵母細胞、植物細胞、菌類細胞または哺乳動物細胞から誘導することができる。]
[0027] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸の変種を生成する方法を提供する。前記方法は、（a）本発明の核酸を含む鋳型核酸を提供する工程；および（b）鋳型配列内で1つ以上の1つ以上のヌクレオチドを改変、欠失もしくは付加するか、または前記の組合せを実施して鋳型核酸の変種を生成する工程を含む。ある特徴では、前記方法はさらに、変種核酸を発現させて変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドを生成する工程を含むことができる。前記改変、付加または欠失は、変異性PCR、シャッフリング、オリゴヌクレオチド特異的変異導入、アッセンブリPCR、セクシュアルPCR変異導入、in vivo変異導入、カセット変異導入、再帰的アンサンブル変異導入、エクスポネンシャル変異導入、部位特異的変異導入、遺伝子再アッセンブリ（例えばGeneReassembly、例えば米国特許6,537,776号を参照されたい）、遺伝子部位飽和変異導入（GSSM）、合成連結再アッセンブリ（SLR）または前記の組合せを含む方法によって導入することができる。別の特徴では、前記改変、付加または欠失は、組換え、再帰的配列組換え、ホスホチオエート-修飾DNA変異導入、ウラシル含有鋳型変異導入、ギャップ含有二重鎖変異導入、点ミスマッチ修復変異導入、修復欠損宿主株変異導入、化学変異導入、放射性変異導入、欠失変異導入、制限-選択変異導入、制限-精製変異導入、人工遺伝子合成、アンサンブル変異導入、キメラ核酸マルチマー生成および前記の組合せを含む方法によって導入される。]
[0028] ある特徴では、前記方法は、鋳型核酸によってコードされたポリペプチドのものとは変異したもしくは異なる活性、または変異したもしくは異なる安定性を有するトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが生成されるまで反復して繰り返すことができる。ある特徴では、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドは耐熱性であり、上昇温度に暴露した後で何らかの活性を保持する。別の特徴では、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドは、鋳型核酸によってコードされたトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼと比較してグリコシル化の増加を示す。あるいは、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドは、高温下でトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を示し、この場合、鋳型核酸によってコードされたトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼは、前記の高温下では活性がない。ある特徴では、前記方法は、鋳型核酸のものとは変異したコドン使用頻度を有するランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが生成されるまで反復して繰り返すことができる。別の特徴では、前記方法は、鋳型核酸のものより高いもしくは低いレベルのメッセージ発現または安定性を有するトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ遺伝子が生成されるまで反復して繰り返すことができる。別の特徴では、最終的なトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ生成物を含む処方は、前記生成物中のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの性能の向上または調節を可能にする。]
[0029] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞中でその発現を増加させる方法を提供する。前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする本発明の核酸を提供する工程；および（b）工程（a）の核酸の非優先コドンまたは低優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする優先コドンまたは中立的に使用されるコドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を増加させる工程を含み、この場合、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンである。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変する方法を提供する。前記方法は、（a）本発明の核酸を提供する工程；および（b）工程（a）の核酸のコドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする異なるコドンで置換し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼをコードする核酸のコドンを改変する工程を含む。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞中でその発現を増加させる方法を提供する。前記方法は、（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードする本発明の核酸を提供する工程；および（b）工程（a）の核酸の非優先コドンまたは低優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする優先コドンまたは中立的に使用されるコドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を増加させる工程を含み、この場合、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンである。]
[0030] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞中でその発現を低下させる方法を提供する。前記方法は、（a）本発明の核酸を提供する工程；および（b）工程（a）の核酸中の少なくとも1つの優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする非優先コドンまたは低優先コドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を低下させる工程を含み、この場合、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンである。
本発明は、複数の改変トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位または基質結合部位をコードする核酸のライブラリーを作製する方法を提供する（この場合、改変される活性部位または基質結合部位は、第一の活性部位または第一の基質結合部位をコードする配列を含む第一の核酸に由来する）。前記方法は、（a）第一の活性部位または第一の基質結合部位をコードする第一の核酸を提供する工程（この場合、前記第一の核酸配列は本発明の配列またはその部分配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする配列を含み、さらに前記核酸はトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位または基質結合部位をコードする）；（b）前記第一の核酸内の複数の標的コドンにおいて天然に存在するアミノ酸変種をコードする一組の変異導入オリゴヌクレオチドを提供する工程；および（c）前記一組の変異導入オリゴヌクレオチドを用いて、変異が導入された各アミノ酸コドンにおいて一連のアミノ酸変種をコードする一組の活性部位コード変種または基質結合部位コード変種核酸を生成し、それによって複数の改変トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位または基質結合部位をコードする核酸のライブラリーを作製する工程を含む。ある特徴では、前記方法は、最適化定方向進化システム、遺伝子部位飽和変異導入（GSSM）、または合成連結再アッセンブリ(SLR) 含む方法によって、工程（a）の第一の核酸に変異を導入する工程を含む。ある特徴では、前記方法は、変異性PCR、シャッフリング、オリゴヌクレオチド特異的変異導入、アッセンブリPCR、セクシュアルPCR変異導入、in vivo変異導入、カセット変異導入、再帰的アンサンブル変異導入、エクスポネンシャルアンサンブル変異導入、部位特異的変異導入、遺伝子再アッセンブリ（GeneReassembly, 米国特許6,537,776号）、遺伝子部位飽和変異導入(GSSM)、合成連結再アッセンブリ(SLR)、および前記の組合せを含む方法によって、工程（a）の第一の核酸または変種に変異を導入する工程を含む。ある特徴では、前記方法は、組換え、再帰的配列組換え、ホスホチオエート-修飾DNA変異導入、ウラシル含有鋳型変異導入、ギャップ含有二重鎖変異導入、点ミスマッチ修復変異導入、修復欠損宿主株変異導入、化学変異導入、放射性変異導入、欠失変異導入、制限-選択変異導入、制限-精製変異導入、人工遺伝子合成、アンサンブル変異導入、キメラ核酸マルチマー生成および前記の組合せを含む方法によって、工程（a）の第一の核酸または変種に変異を導入する工程を含む。]
[0031] 本発明は小分子を生成する方法を提供する。前記方法は、（a）小分子を合成または改変することができる複数の生合成酵素を提供する工程（この場合、前記酵素の1つは本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ含む）；（b）工程（a）の酵素の少なくとも１つに対する基質を提供する工程；および（c）複数の生物触媒反応を促進する条件下で工程（b）の基質を前記酵素と反応させて一連の生物触媒反応により小分子を生成する工程を含む。本発明は小分子を改変する方法を提供する。前記方法は、（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素を提供する工程（この場合、前記酵素は本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドまたはその部分配列を含む）；（b）小分子を提供する工程；および（c）前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素によって触媒される酵素反応が促進される条件下で工程（a）の酵素を工程（b）の小分子と反応させ、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素反応により小分子を改変する工程を含む。ある特徴では、前記方法は、工程（a）の酵素に対する複数の小分子基質を含み、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素により触媒される少なくとも1つの酵素反応によって生成される改変小分子のライブラリーを作製することを含むことができる。ある特徴では、前記方法は、複数の追加の酵素をそれら酵素による複数の生物触媒反応を促進する条件下で含み、複数の酵素反応によって生成される改変小分子のライブラリーを作製することを含むことができる。別の特徴では、前記方法はさらに、所望の活性を示す特定の小分子がライブラリー内に存在するか否かを決定するために前記ライブラリーを試験する工程を含むことができる。前記ライブラリーの試験工程はさらに、所望の活性をもつ特定の改変小分子の有無について改変小分子の一部分を試験することによって、ライブラリー内の複数の改変小分子の前記一部分を生成するために用いられた生物触媒反応の1つを除いて全てを系統的に排除し、所望の活性をもつ特定の改変小分子を生成する少なくとも1つの特異的な生物触媒反応を同定する工程を含むことができる。]
[0032] 本発明は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素の機能的フラグメントを決定する方法を提供する。前記方法は、（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素を提供する工程（この場合、前記酵素は本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドまたはその部分配列を含む）；および（b）工程（a）の配列から複数のアミノ酸残基を欠失させ、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性について残余の配列を試験し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素の機能的フラグメントを決定する工程を含む。ある特徴では、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を提供し、前記基質量の低下または反応生成物量の増加を検出することによって測定される。
本発明は、リアルタイム代謝フラックス分析を用いることによって新規または改変表現型のための全細胞操作方法を提供する。前記方法は、（a）細胞の遺伝的構成を改変することによって改変細胞を作製する工程（この場合、前記遺伝的構成は本発明の核酸を細胞に導入することによって改変される）；（b）前記改変細胞を培養して複数の改変細胞を生成する工程；（c）工程（b）の細胞培養をリアルタイムでモニターすることによって前記細胞の少なくとも1つの代謝パラメーターを測定する工程；および（d）工程（c）のデータを分析して、測定パラメーターが類似の条件下における未改変細胞の対応する測定値と異なるか否かを決定し、それによって細胞の操作された表現型をリアルタイム代謝フラックス分析により同定する工程。ある特徴では、細胞の遺伝的構成は、細胞内での配列の欠失もしくは改変または遺伝子発現のノックアウトを含む方法によって改変することができる。ある特徴では、前記方法はさらに、新規に操作された表現型を含む細胞を選別する工程を含むことができる。別の特徴では、前記方法は、選別された細胞を培養し、それによって新規に操作された表現型を含む新規な細胞株を作製することを含むことができる。]
[0033] 本発明は、本発明のポリペプチド（本発明の例示的ポリペプチド配列を含む）の残基1から12、1から13、1から14、1から15、1から16、1から17、1から18、1から19、1から20、1から21、1から22、1から23、1から24、1から25、1から26、1から27、1から28、1から29、1から30、1から31、1から32、1から33、1から34、1から35、1から36、1から37、1から38、1から40、1から41、1から42、1から43または1から44に示される配列から成るか、または前記を含む、単離、合成または組換えシグナル配列を提供する。
本発明は、シグナルペプチド（SP）含む少なくとも第一のドメイン、および本発明の配列またはその部分配列を含む異種ポリペプチドまたはペプチドを含む少なくとも第二のドメインを含むキメラポリペプチドを提供し、この場合、前記異種ポリペプチドまたはペプチドは天然には前記シグナルペプチド（SP）と随伴していない。ある特徴では、前記シグナルペプチド（CD）は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼには由来しない。前記異種ポリペプチドまたはペプチドは、前記シグナルペプチド（SP）またはトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの触媒ドメイン（CD）のアミノ末端、カルボキシ末端または両端に存在することができる。本発明は、キメラポリペプチドをコードする単離、合成または組み換え核酸を提供し、この場合、前記キメラポリペプチドは、シグナルペプチド（SP）含む少なくとも第一のドメインおよび本発明の異種ポリペプチドもしくはペプチドまたはその部分配列を含む少なくとも第二のドメインを含み、前記異種ポリペプチドまたはペプチドは前記シグナルペプチド（SP）と天然には随伴していない。
本発明は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドの耐熱性または熱安定性を増加させる方法を提供する。前記方法は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチド（この場合、前記ポリペプチドは、本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドの連続する少なくとも30のアミノ酸を含む）をグリコシル化し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドの耐熱性または熱安定性を増加させる工程を含む。ある特徴では、前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は、約0℃を超える温度から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い範囲の温度で熱安定性または熱耐性であり得る。]
[0034] 本発明は、細胞内で組み換えトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドを過剰発現させる方法を提供する。前記方法は、本発明の核酸を含むベクターまたは本発明の核酸配列を発現させる工程を含み、この場合、前記配列同一性は配列比較アルゴリズムによる解析または目視精査によって決定され、過剰発現は高活性プロモーター、二シストロンベクターの使用によって、または前記ベクターの遺伝子増幅によって達成される。
本発明はトランスジェニック植物および種子を作製する方法を提供する。前記方法は、（a）異種核酸配列を細胞に導入し、それによって形質転換植物または種子細胞を作製する工程（この場合、前記異種核酸配列は本発明の核酸配列を含む）；および（b）前記形質転換細胞または種子からトランスジェニック植物を作製する工程を含む。ある特徴では、工程（a）はさらに、植物細胞プロトプラストのエレクトロポレーションまたはマイクロインジェクションにより前記異種核酸配列を導入する工程を含むことができる。別の特徴では、工程（a）はさらに、DNA粒子ボンバードメントによって、異種核酸配列を植物組織に直接導入する工程を含むことができる。あるいは、工程（a）はさらに、アグロバクテリウム・ツメファシエンス（Agrobacterium tumefaciens）宿主を用いて異種核酸配列を植物細胞DNAに導入する工程を含むことができる。ある特徴では、前記植物細胞はジャガイモ、トウモロコシ、イネ、コムギ、タバコまたはオオムギ細胞であり得る。
本発明は異種核酸配列を植物細胞で発現させる方法を提供する。前記方法は、（a）プロモーターに作動できるように連結された異種核酸配列で植物細胞を形質転換する工程（前記異種核酸配列は本発明の核酸配列を含む）；（b）前記異種核酸配列が前記植物細胞で発現する条件下で前記植物を栽培する工程を含む。本発明は異種核酸配列を植物細胞で発現させる方法を提供する。前記方法は、（a）プロモーターに作動できるように連結された異種核酸配列で植物細胞を形質転換する工程（前記異種核酸配列は本発明の核酸配列を含む）；（b）前記異種核酸配列が前記植物細胞で発現する条件下で前記植物を栽培する工程を含む。]
[0035] 本発明は、本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチド（前記ポリペプチドは、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する）を含む洗剤組成物を提供する。前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼは非表面活性でも表面活性でもよい。前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼは、非水性液体組成物、鋳造固体、顆粒形、粒状形、圧縮錠剤、ゲル形、ペーストもしくはスラリー形として処方することができる。本発明は物体を洗浄する方法を提供し、前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む組成物を提供する工程；（b）物体を提供する工程；および（c）工程（a）のポリペプチドを工程（b）の組成物と、前記組成物が物体を洗浄することができる条件下で接触させる工程を含む。
本発明は、本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む織物材料または織物（例えば糸を含む）を提供する。本発明は織物材料または織物を処理する（例えば組成物から汚れを除去する）方法を提供し、前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む組成物を提供する工程；（b）織物材料または織物を提供する工程；および（c）前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが前記織物材料または織物を処理する（例えば汚れを除去する）ことができる条件下で、工程（a）のポリペプチドを工程（b）の組成物と接触させる工程を含む。本発明は織物の仕上がりを改善する方法を提供し、前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む組成物を提供する工程；（b）織物を提供する工程；および（c）工程（a）のポリペプチドを工程（b）の織物と前記ポリペプチドが織物を処理することができる条件下で接触させ、それによって織物の仕上がりを改善する工程を含む。ある特徴では、前記織物は羊毛または絹である。別の特徴では、前記織物はセルロース繊維または天然繊維と合成繊維の混紡である。]
[0036] 本発明は、本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む、飼料、食品、飼料サプリメント、食品サプリメント、栄養組成物または栄養補助物を提供する。前記食品または飼料はシリアル、穀粒、トウモロコシなどであり得る。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントを含む、生地、パンまたは焼成製品、および／または生地、パンまたは焼成製品前駆物質を提供し、この場合、前記ポリペプチドは本発明の配列を含むか、または前記ポリペプチドは本発明の配列を含む核酸によってコードされる。
本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントを含む飲料および飲料前駆物質を提供し、この場合、前記ポリペプチドは本発明の配列を含むか、または前記ポリペプチドは本発明の配列を含む核酸によってコードされる。本発明は飲料製造方法を提供し、前記方法は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメントを飲料または飲料前駆物質に投与することを含み、この場合、前記ポリペプチドは本発明の配列を含むか、または前記ポリペプチドは本発明の配列を含む核酸によってコードされ、この場合、ある特徴では（場合によって）前記飲料または飲料前駆体は麦芽汁またはビールである。
本発明は、本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む、例えば人間用または動物用の食品、飼料または栄養サプリメントを提供する。ある特徴では、前記食品または栄養サプリメント中のポリペプチドはグリコシル化できる。本発明は、本発明のポリペプチドまたは本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む食用酵素デリバリーマトリックスを提供する。ある特徴では、前記デリバリーマトリックスはペレットを含む。ある特徴では、前記ポリペプチドはグリコシル化できる。ある特徴では、前記トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は耐熱性である。別の特徴では、前記トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性は熱安定性である。]
[0037] ある特徴では、前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼをコードするポリヌクレオチドを、細菌、酵母、植物、昆虫、菌類および動物から成る群から選択される生物で発現させることによって調製することができる。前記生物は、S.ポンベ（S. pombe）、S.セレビシアエ（S. cerevisiae）、ピキア・パストリス（Pichia pastoris）、シュードモナス種（Pseudomonas sp.）、大腸菌（E. coli）、ストレプトミセス種（Streptomyces sp.）、バチルス種（Bacillus sp.）およびラクトバチルス種（Lactobacillus sp.）から成る群から選択することができる。
本発明は、熱安定性組み換えトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素、例えば本発明のポリペプチドを含む、食用酵素デリバリーマトリックスを提供する。本発明は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼサプリメントを動物にデリバリーする方法を提供する。前記方法は以下の工程を含む：顆粒状の食用担体および熱安定性組み換えトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素を含む、ペレット形の食用酵素デリバリーマトリックスを調製する工程（この場合、前記ペレットは、その中に含まれている前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素を水性媒体中に容易に分散させる）；および前記食用酵素デリバリーマトリックスを動物に投与する工程。前記組み換えトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素は本発明のポリペプチドを含むことができる。前記顆粒状食用担体は、穀物胚芽、油を消費しつくした穀物胚芽、干草、アルファルファ、チモシー、ダイズ殻、引き割りヒマワリ、コムギミッド（wheat midd）から成る群から選択される担体を含むことができる。前記食用担体は油を消費しつくした穀物胚芽を含むことができる。前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素はグリコシル化されて、ペレット化条件下で熱安定性を提供することができる。前記デリバリーマトリックスは、穀物胚芽およびトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを含む混合物をペレット化することによって形成できる。前記ペレット化条件は、約80℃を超える温度を約5分間適用する工程を含むことができ、前記酵素は、酵素1mgにつき少なくとも350から約900ユニットの比活性を保持する。]
[0038] 本発明は、乳製品を処理する、例えば前記の触感および風味を改善する方法を提供する。前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチド、または本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを提供する工程；（b）乳製品を提供する工程；および（c）前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが前記乳製品を処理、例えば前記の触感または風味を改善することができる条件下で、工程（a）のポリペプチドおよび工程（b）の乳製品を接触させる工程を含む。ある特徴では、前記乳製品はチーズまたはヨーグルトを含む。本発明は、本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、または本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを含む乳製品を提供する。
本発明は、油に富む植物材料の油の抽出を改善する方法を提供する。前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチド、または本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを提供する工程；（b）油に富む植物材料を提供する工程；および（c）工程（a）のポリペプチドおよび工程（b）の油に富む植物材料を接触させる工程を含む。ある特徴では、前記油に富む植物材料は油に富む種子を含む。前記油は、大豆油でもオリーブ油でもナタネ（キャノーラ）油でも、ヒマワリ油でもよい。]
[0039] 本発明は、果実もしくは野菜ジュース、シロップ、ピューレまたは抽出物を調製する方法を提供し、前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチド、または本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを提供する工程；（b）果実または野菜材料を含む組成物もしくは液体を提供する工程；および（c）工程（a）のポリペプチドおよび組成物を接触させ、それによって果実もしくは野菜ジュース、シロップ、ピューレまたは抽出物を調製する工程を含む。
本発明は、木材、木材製品、紙、紙製品、パルプ、パルプ製品、紙廃棄物、再生紙組成物を処理する方法を提供する。前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチド、または本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを提供する工程；（b）木材、木材製品、紙、紙製品、パルプ、パルプ製品、紙廃棄物、再生紙組成物を含む組成物を提供する工程；および（c）工程（a）のポリペプチドおよび組成物を接触させ、それによって木材、木材製品、紙、紙製品、パルプ、パルプ製品、紙廃棄物、再生紙組成物を処理する工程を含む。本発明のある特徴では、前記処理は、リグニンの削減または可溶化（脱リグニン）、漂白または脱色、および／またはインクの除去を含む。
本発明は、本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、または本発明の核酸によってコードされるポリペプチドを含む紙または紙製品または紙パルプを提供する。本発明は紙または紙もしくは木材パルプを処理する方法を提供し、前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチド、または本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを提供する工程；（b）紙または紙もしくは木材パルプを含む組成物を提供する工程；および（c）前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが前記紙または紙もしくは木材パルプを処理できる条件下で、工程（a）のポリペプチドおよび工程（b）の組成物を接触させる工程を含む。]
[0040] 本発明は、糸、織物、編み物糸、布または織物材料を漂白する方法を提供する。前記方法は、前記織物、編み物糸、布または織物材料をトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼと、前記織物材料の漂白に適した条件下で接触させる工程を含み、この場合、前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼは、本発明のポリペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントを含む。前記糸、織物、編み物糸、布または織物材料は、非木綿セルロース系の糸、織物、編み物糸、布または織物材料を含むことができる。本発明は、本発明の配列を有するポリペプチド、または本発明の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチド、または酵素的に活性な前記のフラグメントを含む織物、編み物糸、布または織物材料を提供し、ある特徴では（場合によって）、前記織物、編み物糸、布または織物材料は、非木綿セルロース系の織物、編み物糸、布または織物材料を含むことができる。
本発明は、本発明のポリペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントを含む、木材、木材チップ、木材パルプ、木材製品、紙パルプ、紙製品、新聞紙または紙廃棄物を提供する。本発明は、本発明のポリペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントを含む織物、編み物糸、布または織物材料を提供する。
本発明はエタノールを製造する方法を提供し、前記方法は、有機材料（例えばバイオマス）をトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメントと接触させる工程を含み、この場合、前記ポリペプチドは本発明の配列を有するか、または前記ポリペプチドは本発明の配列を含む核酸によってコードされる。本発明は、エタノールおよびトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントを含む組成物を提供し、この場合、前記ポリペプチドは本発明の配列を有するか、または前記ポリペプチドは本発明の配列を含む核酸によってコードされる。本発明はエタノールを製造する方法を提供し、前記方法は、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメントを提供する工程；（b）有機組成物を提供する工程；および（c）工程（b）の組成物を工程（a）のポリペプチドと接触させる工程を含む。]
[0041] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメントを含む医薬組成物を提供し、この場合、前記ポリペプチドは本発明の配列を有するか、または前記ポリペプチドは本発明の配列を含む核酸によってコードされる。ある特徴では、前記医薬組成物は消化補助剤として機能するか、または任意の症状または疾患（例えば肝損傷／疾患または心筋梗塞）の診断、管理または治療に用いられる。
ある特徴では、本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチド、または本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを含む口内手入れ製品を提供する。前記口内手入れ製品は、歯磨きペースト、歯磨きクリーム、ゲルまたは歯磨き粉、オドンチック、口腔洗浄液、歯磨き前または歯磨き後洗浄処方物、チューインガム、ロゼンジまたはキャンディーを含むことができる。本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する本発明のポリペプチド、または本発明の核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを含むコンタクトレンズ洗浄組成物を提供する。
本発明は、本発明のポリペプチド配列および少なくとも1つの異種結合ドメインを含む、キメラトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを提供し、ある特徴では（場合によって）、前記結合ドメインは、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含む。本発明は、新規な結合特異性有するか、または結合特異性が強化された、キメラトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの設計方法を提供する。前記方法は、異種結合ドメインまたは追加される内因性結合ドメインをトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼに挿入する工程を含み、この場合、前記結合ドメインは、本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ配列の結合配列を含むか、あるいは異種結合ドメインまたは追加される内因性結合ドメインが本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼに挿入される。]
[0042] 本発明は、少なくとも1つの本発明の酵素および1つ以上の他の酵素を含む酵素混合物または“カクテル”を提供する。後者は別のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、または任意の酵素であり得る。例えば、本発明の“カクテル”は、本発明の少なくとも1つの酵素に加えて、任意の他の酵素、ほんの数例を列挙すると、例えばキシラナーゼ、セルラーゼ、リパーゼ、エステラーゼ、プロテアーゼ、またはエンドグリコシダーゼ、エンド-ベータ-1,4-グルカナーゼ、ベータ-グルカナーゼ、エンド-ベータ-1,3(4)-グルカナーゼ、クチナーゼ、ペルオキシダーゼ、カタラーゼ、ラッカーゼ、アミラーゼ、グルコアミラーゼ、ペクチナーゼ、ラセマーゼ、イソメラーゼ、エピメラーゼ、オキシドレダクターゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、アラビナナーゼ、ヘミセルラーゼ、マンナナーゼ、キシログルカナーゼ、ペクチンアセチルエステラーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ、ポリガラクツロナーゼ、ラムノガラクツロナーゼ、ガラクタナーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチンメチルエステラーゼ、セロビオヒドロラーゼおよび／またはトランスグルタミナーゼを含むことができる。また別の実施態様では、本発明の少なくとも1つの酵素を含むこれら酵素混合物または“カクテル”は、本発明の任意のプロセスもしくは方法で、または本発明の組成物（例えば食品もしくは飼料、食品もしくは飼料サプリメント、織物材料、紙、加工木材など）および前記を製造する方法で、並びに、紙、パルプ、木材、紙パルプ、または木材廃棄物または副産物などを処理する組成物および方法で、並びに前記の最終製品で用いることができる。
本発明はピルビン酸および／またはD-グルタミン酸の製造方法を提供する。前記方法は、（a）D-アラニンおよび2-オキソグルタル酸を提供する工程；（b）本発明のポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドが反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをD-アラニン＋2-オキソグルタル酸と接触させる工程を含む。
本発明は2-オキソ酸を製造する方法を提供する。前記方法は、（i）（a）D-アミノ酸＋H2O＋アクセプターを提供する工程；（b）本発明のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドが反応（D-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプター）を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをD-アミノ酸＋H2O＋アクセプターと接触させる工程を含む方法であるか、（ii）アクセプターがベンゾキノンである、（i）の方法、または（iii）ベンゾキノンが1,2-ベンゾキノンもしくは1,4-ベンゾキノン、またはユビキノン、ユビデカレノンまたはコエンザイムQである、（ii）の方法である。]
[0043] 本発明はアミノ基をアミノ酸からアルファ-ケト酸へ転移させる方法を提供する。前記方法は、（i）（a）アミノ酸を提供する工程；（b）本発明のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドがアミノ酸からアルファ-ケト酸への変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミノ酸と接触させる工程を含むか、または（ii）前記トランスアミナーゼ活性がラセミアミノ酸混合物の光学的に実質的に純粋なアルファ-ケト酸への変換の触媒を含む、（i）の方法である。
本発明はアルファ-ケト酸からアミノ酸を製造する方法を提供する。前記方法は、（i）（a）アルファ-ケト酸を提供する工程；（b）本発明のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドがアルファ-ケト酸からアミノ酸への変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアルファ-ケト酸と接触させる工程を含むか、（ii）前記トランスアミナーゼ活性がラセミアルファ-ケト酸混合物の光学的に実質的に純粋なD-またはL-アミノ酸への変換の触媒を含む、（i）の方法であるか、または（iii）オキサロ酢酸がアスパラギン酸に変換されるか、またはα-ケトグルタル酸がグルタル酸に変換されるか、またはα-ケトイソバリレートがL-バリンに変換されるか、または前記トランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼである、（i）または（ii）の方法である。
本発明は、アミンのケトンへの変換を触媒する方法を提供する。前記方法は、（i）（a）アミンを提供する工程；（b）本発明のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドがアミンのケトンへの変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミンと接触させる工程を含むか（この場合アミンはトリプトファンに存在しないかまたはトリプトファンに由来しないが、ただし第二のアミノ酸がトリプトファンではないことを条件とするか、またはアミンがトリプトファンに存在しないかまたはトリプトファンに由来しないことを条件とする）、（ii）前記トランスアミナーゼ活性がキラルアミンのケトンへの変換の触媒を含む、（i）の方法であるか、または（iii）アミンがω-アミンである、（i）または（ii）の方法である。
本発明はアミン酸の合成を触媒する方法を提供する。前記方法は、（i）（a）アミン酸およびケト酸を提供する工程（この場合アミノ酸はトリプトファンではない）；（b）本発明のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）第二のアミノ酸およびピルビン酸が生成される条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミノ酸およびケト酸と接触させる工程を含むか（この場合第二のアミノ酸はトリプトファンではない（ただし第二のアミノ酸はトリプトファンではないことを条件とする））、または（ii）トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物を生成するために適切な条件下でピルビン酸をアセトラクテートシンターゼ酵素と反応させる工程をさらに含む（i）の方法であるか、または（iii）トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物がアセトラクテートまたはアセトインであるか；または第一のアミノ酸がアラニンまたはL-アスパラギン酸であるか；またはケト酸が2-酪酸またはトリ-メチルピルビン酸であるか；または第二のアミノ酸が2-アミノ酪酸またはtert-ロイシンである、（ii）の方法である。
本発明の1つ以上の実施態様の詳細は付随の図面および下記の記述で示される。本発明の他の特徴、目的および利点は前記記述および図面から並びに特許請求の範囲から明瞭であろう。
本明細書に引用した全ての刊行物、特許、特許出願、GenBank配列およびATCC寄託物は、一切の目的のために参照により本明細書に含まれる。
以下の図面は本発明の特徴の説明であって、特許請求の範囲に包含される本発明の範囲を制限しようとするものではない。
本特許または出願ファイルは少なくとも1つのカラー図面を含む。カラー図面を含む、本特許または特許出願公開広報の写しは、申請および所定料金の支払いにより担当局により提供されるであろう。]
図面の簡単な説明

[0044] コンピュータシステムのブロック図である。
新規なヌクレオチド又はタンパク質配列とデータベースの配列を比較し、前記新規配列とデータベース配列との間の相同性レベルを決定する方法の１つの特徴を示す流れ図である。
2つの配列が相同であるか否かを決定するためのコンピュータ処理の１つの特徴を示す流れ図である。
配列中の特徴の存在を検出するためのアイデンティファイヤープロセス300の１つの特徴を示す流れ図である。
下記実施例9で詳細に説明されるように、配列番号:894様タンパク質のコンセンサス領域（図面で強調されている）を示す、本発明の配列の比較図である。
下記実施例10で詳細に説明されるように、本発明の配列番号:910と他の公表DATSとの酵素配列比較図解であり、図でも強調されているとおり、本酵素を固有のものとし、さらにその優れた酵素活性を説明し得る残基を認めることができよう。
下記実施例14で詳細に説明されるように、関連するD-アミノトランスフェラーゼおよびそれらが共有するコア配列モチーフの比較図である。
3DAA-D-アミノ酸アミノトランスフェラーゼのモデルである。下記実施例29で詳細に説明されるように、番号付き残基はTMCASM進化のために選択された部位を示している。 種々の図面中の同様な参照記号は同様なエレメントを表示している。]
実施例

[0045] 本発明は、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ（“d-アミノトランスフェラーゼ”または“D-AT”または“DAT”とも称される）、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、および前記をコードするポリヌクレオチド、並びに前記を製造および使用する方法を提供する。本発明のポリペプチドのトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼは、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、および／または化学基転移を触媒し、アミノ基転移反応を触媒し、以下の反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒し、および／または酸化還元反応を触媒し、水素原子除去を触媒し、および／または以下の反応（D-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプター）を触媒する酵素を包含する。本発明のトランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼを用いて、医薬（薬剤）組成物、医薬（薬剤）前駆体および／または中間体、抗生物質、甘味剤、ペプチド酵素、ペプチドホルモン、燃料および燃料添加物組成物、食品および食品添加物、飲料および飲料添加物、飼料および飼料添加物、薬剤および薬剤添加物、栄養補助物、織物材料、木材、紙、パルプ、洗剤などを製造および加工することができる。
ある特徴では、本発明の酵素は耐熱性であり、および／または、高pHおよび／または低pHに耐性である。例えば、ある特徴では、本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼは、少なくとも約80℃、85℃、86℃、87℃、88℃、89℃、90℃、91℃、92℃、93℃、94℃、95℃、96℃、97℃、98℃、99℃、100℃、101℃、102℃、103℃、103.5℃、104℃、105℃、107℃、108℃、109℃もしくは110℃または前記より高い温度、および少なくとも約pH11またはそれより高い塩基性pHを含む条件下で活性を保持する。]
[0046] 本発明は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性、または本明細書に記載の他の活性を有する、少なくとも1つのポリペプチドをコードする核酸を含む、単離、合成または組み換え核酸を提供し、前記核酸は、配列番号:1、配列番号:3、配列番号:5、配列番号:7、配列番号:9、配列番号:11、配列番号:13、配列番号:15、配列番号:17、配列番号:19、配列番号:21、配列番号:23、配列番号:25、配列番号:27、配列番号:29、配列番号:31、配列番号:33、配列番号:35、配列番号:37、配列番号:39、配列番号:41、配列番号:43、配列番号:45、配列番号:47、配列番号:49、配列番号:51、配列番号:53、配列番号:55、配列番号:57、配列番号:59、配列番号:61、配列番号:63、配列番号:65、配列番号:67、配列番号:69、配列番号:71、配列番号:73、配列番号:75、配列番号:77、配列番号:79、配列番号:81、配列番号:83、配列番号:85、配列番号:87、配列番号:89、配列番号:91、配列番号:93、配列番号:95、配列番号:97、配列番号:99、配列番号:101、配列番号:103、配列番号:105、配列番号:107、配列番号:109、配列番号:111、配列番号:113、配列番号:115、配列番号:117、配列番号:119、配列番号:121、配列番号:123、配列番号:125、配列番号:127、配列番号:129、配列番号:131、配列番号:133、配列番号:135、配列番号:137、配列番号:139、配列番号:141、配列番号:143、配列番号:145、配列番号:147、配列番号:149、配列番号:151、配列番号:153、配列番号:155、配列番号:157、配列番号:159、配列番号:161、配列番号:163、配列番号:165、配列番号:167、配列番号:169、配列番号:171、配列番号:173、配列番号:175、配列番号:177、配列番号:179、配列番号:181、配列番号:183、配列番号:185、配列番号:187、配列番号:189、配列番号:191、配列番号:193、配列番号:195、配列番号:197、配列番号:199、配列番号:201、配列番号:203、配列番号:205、配列番号:207、配列番号:209、配列番号:211、配列番号:213、配列番号:215、配列番号:217、配列番号:219、配列番号:221、配列番号:223、配列番号:225、配列番号:227、配列番号:229、配列番号:231、配列番号:233、配列番号:235、配列番号:237、配列番号:239、配列番号:241、配列番号:243、配列番号:245、配列番号:247、配列番号:249、配列番号:251、配列番号:253、配列番号:255、配列番号:257、配列番号:259、配列番号:261、配列番号:263、配列番号:265、配列番号:267、配列番号:269、配列番号:271、配列番号:273、配列番号:275、配列番号:277、配列番号:279、配列番号:281、配列番号:283、配列番号:285、配列番号:287、配列番号:289、配列番号:291、配列番号:293、配列番号:295、配列番号:297、配列番号:299、配列番号:301、配列番号:303、配列番号:305、配列番号:307、配列番号:309、配列番号:311、配列番号:313、配列番号:315、配列番号:317、配列番号:319、配列番号:321、配列番号:323、配列番号:325、配列番号:327、配列番号:329、配列番号:331、配列番号:333、配列番号:335、配列番号:337、配列番号:339、配列番号:341、配列番号:343、配列番号:345、配列番号:347、配列番号:349、配列番号:351、配列番号:353、配列番号:355、配列番号:357、配列番号:359、配列番号:361、配列番号:363、配列番号:365、配列番号:367、配列番号:369、配列番号:371、配列番号:373、配列番号:375、配列番号:377、配列番号:379、配列番号:381、配列番号:383、配列番号:385、配列番号:387、配列番号:389、配列番号:391、配列番号:393、配列番号:395、配列番号:397、配列番号:399、配列番号:401、配列番号:403、配列番号:405、配列番号:407、配列番号:409、配列番号:411、配列番号:413、配列番号:415、配列番号:417、配列番号:419、配列番号:421、配列番号:423、配列番号:425、配列番号:427、配列番号:429、配列番号:431、配列番号:433、配列番号:435、配列番号:437、配列番号:439、配列番号:441、配列番号:443、配列番号:445、配列番号:447、配列番号:449、配列番号:451、配列番号:453、配列番号:455、配列番号:457、配列番号:459、配列番号:461、配列番号:463、配列番号:465、配列番号:467、配列番号:469、配列番号:471、配列番号:473、配列番号:475、配列番号:477、配列番号:479、配列番号:481、配列番号:483、配列番号:485、配列番号:487、配列番号:489、配列番号:491、配列番号:493、配列番号:495、配列番号:497、配列番号:499、配列番号:501、配列番号:503、配列番号:505、配列番号:507、配列番号:509、配列番号:511、配列番号:513、配列番号:515、配列番号:517、配列番号:519、配列番号:521、配列番号:523、配列番号:525、配列番号:527、配列番号:529、配列番号:531、配列番号:533、配列番号:535、配列番号:537、配列番号:539、配列番号:541、配列番号:543、配列番号:545、配列番号:547、配列番号:549、配列番号:551、配列番号:553、配列番号:555、配列番号:557、配列番号:559、配列番号:561、配列番号:563、配列番号:565、配列番号:567、配列番号:569、配列番号:571、配列番号:573、配列番号:575、配列番号:577、配列番号:579、配列番号:581、配列番号:583、配列番号:585、配列番号:587、配列番号:589、配列番号:591、配列番号:593、配列番号:595、配列番号:597、配列番号:599、配列番号:601、配列番号:603、配列番号:605、配列番号:607、配列番号:609、配列番号:611、配列番号:613、配列番号:615、配列番号:617、配列番号:619、配列番号:621、配列番号:623、配列番号:625、配列番号:627、配列番号:629、配列番号:631、配列番号:633、配列番号:635、配列番号:637、配列番号:639、配列番号:641、配列番号:643、配列番号:645、配列番号:647、配列番号:649、配列番号:651、配列番号:653、配列番号:655、配列番号:657、配列番号: 659、配列番号: 661、配列番号:663、配列番号:665、配列番号:667、配列番号:669、配列番号:671、配列番号:673、配列番号:675、配列番号:677、配列番号:679、配列番号:681、配列番号:683、配列番号:685、配列番号:687、配列番号:689、配列番号:691、配列番号:693、配列番号:695、配列番号:697、配列番号:699、配列番号:701、配列番号:703、配列番号:705、配列番号:707、配列番号:709、配列番号:711、配列番号:713、配列番号:715、配列番号:717、配列番号:719、配列番号:721、配列番号:723、配列番号:725、配列番号:727、配列番号:729、配列番号:731、配列番号:733、配列番号:735、配列番号:737、配列番号:739、配列番号:741、配列番号:743、配列番号:745、配列番号:747、配列番号:749、配列番号:751、配列番号:753、配列番号:755、配列番号:757、配列番号:759、配列番号:761、配列番号:763、配列番号:765、配列番号:767、配列番号:769、配列番号:771、配列番号:773、配列番号:775、配列番号:777、配列番号:779、配列番号:781、配列番号:783、配列番号:785、配列番号:787、配列番号:789、配列番号:791、配列番号:793、配列番号:795、配列番号:797、配列番号:799、配列番号:801、配列番号:803、配列番号:805、配列番号:807、配列番号:809、配列番号:811、配列番号:813、配列番号:815、配列番号:817、配列番号:819、配列番号:821、配列番号:823、配列番号:825、配列番号:827、配列番号:829、配列番号:831、
配列番号:833、配列番号:835、配列番号:837、配列番号:839、配列番号:841、配列番号:843、配列番号:845、配列番号:847、配列番号:849、配列番号:851、配列番号:853、配列番号:855、配列番号:857、配列番号:859、配列番号:861、配列番号:863、配列番号:865、配列番号:867、配列番号:869、配列番号:871、配列番号:873、配列番号:875、配列番号:877、配列番号:879、配列番号:881、配列番号:883、配列番号:885、配列番号:887、配列番号:889、配列番号:891、配列番号:893、配列番号:895、配列番号:897、配列番号:899、配列番号:901、配列番号:903、配列番号:905、配列番号:907、配列番号:909、配列番号:911、配列番号:913、配列番号:915、配列番号:917、配列番号:919、配列番号:921、配列番号:923、配列番号:925、配列番号:927、配列番号:929、配列番号:931、配列番号:933、配列番号:935、配列番号:937、配列番号:939、配列番号:941、配列番号:943、配列番号:945、配列番号:947、配列番号:949、配列番号:951、配列番号:953、配列番号:955、配列番号:957、配列番号:959、配列番号:961、配列番号:963、配列番号:965、配列番号:967、配列番号:969、配列番号:971、配列番号:973、および／または配列番号:975、並びに本明細書および表1、2および3、および配列表に記載されてある配列（これらの配列はいずれも“本発明の例示的ポリヌクレオチド”である）、並びに酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）とcDNA、転写物（mRNA）または遺伝子の約10から2500またはそれより多い残基の領域にわたって、少なくとも約50%、51%、52%、53%、54%、55%、56%、57%、58%、59%、60%、61%、62%、63%、64%、65%、66%、67%、68%、69%、70%、71%、72%、73%、74%、75%、76%、77%、78%、79%、80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%もしくはそれより高いか、または完全な（100％）配列同一性（相同性）を有する配列を含む。本発明の核酸は、本発明のポリペプチド（本発明の例示的ポリペプチドと少なくとも約50%、51%、52%、53%、54%、55%、56%、57%、58%、59%、60%、61%、62%、63%、64%、65%、66%、67%、68%、69%、70%、71%、72%、73%、74%、75%、76%、77%、78%、79%、80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%もしくはそれより高いか、または完全な（100％）配列同一性（相同性）を有する）をコードするものを含み、前記例示的ポリペプチドは、例えば配列番号:2、配列番号:4、配列番号:6、配列番号:8、配列番号:10、配列番号:12、配列番号:14、配列番号:16、配列番号:18、配列番号:20、配列番号:22、配列番号:24、配列番号:26、配列番号:28、配列番号:30、配列番号:32、配列番号:34、配列番号:36、配列番号:38、配列番号:40、配列番号:42、配列番号:44、配列番号:46、配列番号:48、配列番号:50、配列番号:52、配列番号:54、配列番号:56、配列番号:58、配列番号:60、配列番号:62、配列番号:64、配列番号:66、配列番号:68、配列番号:70、配列番号:72、配列番号:74、配列番号:76、配列番号:78、配列番号:80、配列番号:82、配列番号:84、配列番号:86、配列番号:88、配列番号:90、配列番号:92、配列番号:94、配列番号:96、配列番号:98、配列番号:100、配列番号:102、配列番号:104、配列番号:106、配列番号:108、配列番号:110、配列番号:112、配列番号:114、配列番号:116、配列番号:118、配列番号:120、配列番号:122、配列番号:124、配列番号:126、配列番号:128、配列番号:130、配列番号:132、配列番号:134、配列番号:136、配列番号:138、配列番号:140、配列番号:142、配列番号:143、配列番号:146、配列番号:148、配列番号:150、配列番号:152、配列番号:154、配列番号:156、配列番号:158、配列番号:160、配列番号:162、配列番号:164、配列番号:166、配列番号:168、配列番号:170、配列番号:172、配列番号:174、配列番号:176、配列番号:178、配列番号:180、配列番号:182、配列番号:184、配列番号:186、配列番号:188、配列番号:190、配列番号:192、配列番号:194、配列番号:196、配列番号:198、配列番号:200、配列番号:202、配列番号:204、配列番号:206、配列番号:208、配列番号:210、配列番号:212、配列番号:214、配列番号:216、配列番号:218、配列番号:220、表46または表55の改変の1つ、いくつか、もしくは全てをもつ配列番号:220、配列番号:222、配列番号:224、配列番号:226、配列番号:228、配列番号:230、配列番号:232、配列番号:234、配列番号:236、配列番号:238、配列番号:240、配列番号:242、配列番号:244、配列番号:246、配列番号:248、配列番号:250、配列番号:252、配列番号:254、配列番号:256、配列番号:258、配列番号:260、配列番号:262、配列番号:264、配列番号:266、配列番号:268、配列番号:270、配列番号:272、配列番号:274、配列番号:276、配列番号:278、配列番号:280、配列番号:282、配列番号:284、配列番号:286、配列番号:288、配列番号:290、配列番号:292、配列番号:294、配列番号:296、配列番号:298、配列番号:300、配列番号:302、配列番号:304、配列番号:306、配列番号:308、配列番号:310、配列番号:312、配列番号:314、配列番号:316、配列番号:318、配列番号:320、配列番号:322、配列番号:324、配列番号:326、配列番号:328、配列番号:330、配列番号:332、配列番号:334、配列番号:336、配列番号:338、配列番号:340、配列番号:342、配列番号:344、配列番号:346、配列番号:348、配列番号:350、配列番号:352、配列番号:354、配列番号:356、配列番号:358、配列番号:360、配列番号:362、配列番号:364、配列番号:366、配列番号:368、配列番号:370、配列番号:372、配列番号:374、配列番号:376、配列番号:378、配列番号:380、配列番号:382、配列番号:384、配列番号:386、配列番号:388、配列番号:390、配列番号:392、配列番号:394、配列番号:396、配列番号:398、配列番号:400、配列番号:402、配列番号:404、配列番号:406、配列番号:408、配列番号:410、配列番号:412、配列番号:414、配列番号:416、配列番号:418、配列番号:420、配列番号:422、配列番号:424、配列番号:426、配列番号:428、配列番号:430、配列番号:432、配列番号:434、配列番号:436、配列番号:438、配列番号:440、配列番号:442、配列番号:444、配列番号:446、配列番号:448、配列番号:450、配列番号:452、配列番号:454、配列番号:456、配列番号:458、配列番号:460、配列番号:462、配列番号:464、配列番号:466、配列番号:468、配列番号:470、配列番号:472、配列番号:474、配列番号:476、配列番号:478、配列番号:480、配列番号:482、配列番号:484、配列番号:486、配列番号:488、配列番号:490、配列番号:492、配列番号:494、配列番号:496、配列番号:498、配列番号:500、配列番号:502、配列番号:504、配列番号:506、配列番号:508、配列番号:510、配列番号:512、配列番号:514、配列番号:516、配列番号:518、配列番号:520、配列番号:522、配列番号:524、配列番号:526、配列番号:528、配列番号:530、配列番号:532、配列番号:534、配列番号:536、配列番号:538、配列番号:540、配列番号:542、配列番号:544、配列番号:546、配列番号:548、配列番号:550、配列番号:552、配列番号:554、配列番号:556、配列番号:558、配列番号:560、配列番号:562、配列番号:564、配列番号:566、配列番号:568、配列番号:570、配列番号:572、配列番号:574、配列番号:576、配列番号:578、配列番号:580、配列番号:582、配列番号:584、配列番号:586、配列番号:588、配列番号:590、配列番号:592、配列番号:594、配列番号:596、配列番号:598、配列番号:600、配列番号:602、配列番号:604、配列番号:606、配列番号:608、配列番号:610、配列番号:612、配列番号:614、配列番号:616、配列番号:618、配列番号:620、配列番号:622、配列番号:624、配列番号:626、配列番号:628、配列番号:630、配列番号:632、配列番号:634、配列番号:636、配列番号:638、配列番号:640配列番号:642、配列番号:644、配列番号:646、配列番号:648、配列番号:650、配列番号:652、配列番号:654、配列番号:656、配列番号:658、配列番号: 660、配列番号: 662、配列番号:664、配列番号:666、配列番号:668、配列番号:670、配列番号:672、配列番号:674、配列番号:676、配列番号:678、配列番号:680、配列番号:682、配列番号:684、配列番号:686、配列番号:688、配列番号:690、配列番号:692、配列番号:694、配列番号:696、配列番号:698、配列番号:700、配列番号:702、配列番号:704、配列番号:706、配列番号:708、配列番号:710、配列番号:712、配列番号:714、配列番号:716、配列番号:718、配列番号:720、配列番号:722、配列番号:724、配列番号:726、配列番号:728、配列番号:730、配列番号:732、配列番号:734、配列番号:736、配列番号:738、配列番号:740、配列番号:742、配列番号:744、配列番号:746、配列番号:748、配列番号:750、配列番号:752、配列番号:754、配列番号:756、配列番号:758、配列番号:760、配列番号:762、配列番号:764、配列番号:766、配列番号:768、配列番号:770、配列番号:772、配列番号:774、配列番号:776、配列番号:778、配列番号:780、配列番号:782、配列番号:784、配列番号:786、配列番号:788、配列番号:790、配列番号:792、配列番号:794、配列番号:796、配列番号:798、配列番号:800、配列番号:802、配列番号:804、配列番号:806、配列番号:808、配列番号:810、配列番号:812、配列番号:814、配列番号:816、配列番号:818、配列番号:820、配列番号:822、配列番号:824、配列番号:826、配列番号:828、配列番号:830、配列番号:832、配列番号:834、配列番号:836、配列番号:838、配列番号:840配列番号:842、配列番号:844、配列番号:846、配列番号:848、配列番号:850、配列番号:852、配列番号:854、配列番号:856、配列番号:858、配列番号:860、配列番号:862、配列番号:864、配列番号:866、配列番号:868、配列番号:870、配列番号:872、配列番号:874、配列番号:876、配列番号:878、配列番号:880、配列番号:882、配列番号:884、配列番号:886、配列番号:888、配列番号:890、配列番号:892、配列番号:894、配列番号:896、配列番号:898、配列番号:900、配列番号:902、配列番号:904、配列番号:906、配列番号:908、配列番号:910、配列番号:912、配列番号:914、配列番号:916、配列番号:918、配列番号:920、配列番号:922、配列番号:924、配列番号:926、配列番号:928、配列番号:930、配列番号:932、配列番号:934、配列番号:936、配列番号:938、配列番号:940、配列番号:942、配列番号:944、配列番号:946、配列番号:948、配列番号:950、配列番号:952、配列番号:954、配列番号:956、配列番号:958、配列番号:960、配列番号:962、配列番号:964、配列番号:966、配列番号:968、配列番号:970、配列番号:972、配列番号:974、および／または配列番号:976（本明細書並びに下記の表1、2および3、並びに配列表に記載された配列（これらの配列はいずれも“本発明の例示的酵素／ポリペプチド”である）を含む）、および酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）を含む。]
[0047] 下記の表１、2および3は、本発明の例示的核酸およびポリペプチドの選別された特徴を記載した図表であり、例示的配列と公開データベースとの配列同一性の比較を含んでいる。
下記表1は、特定された活性（実験データにより決定（本発明の例示的ポリペプチド（例示的ヌクレオチドによりコードされる）に関する実施例1から23を参照されたい）を記載している。表1はさらに、本発明のポリヌクレオチド（ポリペプチドをコードする）がクローン（表2に記載した最初の供給源から単離されたゲノム配列）であるか否か、またはサブクローン（この場合、クローンは例えば天然のシグナル配列の除去、開始メチオニンの付加、タグの付加などによって操作されている）であるか否かを表示する。表1はまた、クローンとサブクローンとの関係（例えばサブクローンがどのクローンに由来するか）を表示する。表1の解読に資すれば、例えば欄1および4、行1および2は、配列番号:32（配列番号:31によってコードされる）は、対応する配列番号:868（配列番号:のサブクローン867によってコードされる）のサブクローンをもつクローンであり、“クローン／サブクローン対1”と表示されている。
下記の表2は、本発明の例示的核酸およびポリペプチドが最初に由来した供給源を示している。下記表2はまた、例示的酵素のシグナル配列（または“シグナルペプチド”、またはSP）のための“Signalp切断部位”（下記で考察するように模範Signalpによって決定される（Nielsen (1997)上掲書を参照されたい））を表示し、“予想シグナル配列”はアミノ末端からカルボキシ末端に向けて列挙されている。例えばポリペプチド配列番号:258については、シグナルペプチドは“MKSAIVLGAGMVGIATAVHL”である。
下記表3には本発明の例示的核酸およびポリペプチドの選別された特徴が記載され、例示的配列と公開データベースとの配列同一性の比較が含まれている。さらに表3の解読に資すれば、例えば、配列番号と標識されている最初の行の番号“1, 2”は、配列番号:2（例えば配列番号:1によってコードされる）に示される配列を有する、本発明の例示的配列を表す。表2に記載されている全ての配列（いずれも本発明の例示的配列）が、2つのデータベースセットに対してBLAST検索（下記に詳細に記載されている）に付された。第一のデータベースセットは、NCBI（National Center for Biotechnology Information）から入手できる。これらデータベースに対する検索の全結果は、“NR詳細”、“NRアクセッションコード”、“NRE値”または“NR生物”と表記された欄で見出される。“NR”は、NCBIによって維持されている非重複ヌクレオチドデータベースに該当する。このデータベースは、GenBank、GenBankアップデートおよびEMBLアップデートの複合物である。“NRの詳細”欄の記載事項は、ある任意のNCBI記録中の規定情報に該当し、前記には配列に関する記載、例えば生物源、遺伝子の名称／タンパク質の名称、配列の機能に関する何らかの記載が含まれる。“NRアクセッションコード”欄の記載事項は、配列記録に与えられた固有のアイデンティファイアーに該当する。“NR E値”欄の記載事項は期待値（Expect value）に該当し、前記は、クェリー配列（本発明の配列）とデータベース配列間で見出されたアラインメントスコアと同程度に高いアラインメントスコアが、ランダム配列間において目下のBLAST検索で実施された場合と同じ数の比較で見出される確率を表す。“NR生物”欄の記載事項は、もっとも近似したBLASTヒットと認定された配列の供給源生物に該当する。第二のデータベースセットは、ひとまとめにしてGENESEQTMデータベースとして知られているもので、前記はThomson Derwent（Philadelphia, PA）から入手できる。このデータベースに対する検索の全結果が、“GENESEQTMタンパク質の詳細”、“GENESEQTMタンパク質アクセッションコード”、“E値”、“GENESEQTM DNAの詳細”、“GENESEQTM DNAアクセッションコード”または“E値”と表記された欄で見出される。これらの欄で見出される情報は、上記に記載したNR欄で見出される情報に対応するが、ただし前記は、NCBIデータベースの代わりにGENESEQTMデータベースに対するBLAST検索に由来する。さらにまた、この表は“予想EC番号”欄を含む。EC番号は、生化学分子生物学国際連盟（International Union of Biochemistry and Molecular Biology（IUBMB））の命名委員会の酵素委員会によって作製された標準的酵素命名体系にしたがって酵素タイプに割り当てられた番号である。“予想EC番号”欄の結果は、Kegg（Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes）データベースに対するBLAST検索によって決定される。最高のBLASTマッチがe-6と同等または前記未満のE値を有する場合、前記最高のマッチに割り当てられるEC番号が表に記入される。最高ヒットのEC番号は、本発明の配列の可能なEC番号の指針として用いられる。“クェリーDNA長”および“クェリータンパク質長”欄は、NCBIまたはGENESEQTMデータベースに対して検索または審問された本発明の配列中のヌクレオチドの数またはアミノ酸の数にそれぞれ該当する。“対象DNA長” および“対象タンパク質長”欄は、BLAST検索で最高マッチの配列中のヌクレオチドの数またはアミノ酸の数にそれぞれ該当する。これらの欄で提供される結果は、NCBIデータベースまたはGeneseqデータベースのどちらかから最も低いE値を応答してきた検索に由来する。“％IDタンパク質”および“％ID DNA”欄は、本発明の配列と最高のBLASTマッチをもつ配列との間のパーセント配列同一性に該当する。これらの欄で提供される結果は、NCBIデータベースまたはGENESEQTMデータベースのどちらかから最低のE値を応答してきた検索に由来する。]
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[0129] 本発明は本発明のポリヌクレオチドまたはポリペプチドの変種を提供する。それらの変種は（それぞれ）1つ以上の塩基対、コドン、イントロン、エクソンまたはアミノ酸残基で改変された配列を含むが、それでもなお本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの生物学的活性を保持する。変種は任意の多数の手段によって生成することができ、これら手段には、例えば、変異性PCR、シャッフリング、オリゴヌクレオチド特異的変異導入、アッセンブリPCR、セクシュアルPCR変異導入、in vivo変異導入、カセット変異導入、再帰的アンサンブル変異導入、エクスポネンシャル変異導入、部位特異的変異導入、遺伝子再アッセンブリ（例えばGeneReassembly、例えば米国特許6,537,776号を参照されたい）、GSSMおよび前記の任意の組合せのような方法が含まれる。
“飽和変異導入”、“遺伝子部位飽和変異導入”または“GSSM”という用語は、下記で詳細に記載するように、縮退オリゴヌクレオチドプライマーを用いて点変異をポリヌクレオチドに導入する方法を含む。
“最適化定方向進化システム”または“最適化定方向進化”という用語は、関連する核酸配列、例えば関連する遺伝子のフラグメントを再アッセンブリングする方法を含み、下記で詳細に説明される。
“合成連結再アッセンブリ”または“SLR”という用語は、非確率的態様でオリゴヌクレオチドフラグメントを連結する方法を含み、下記で詳細に説明される。]
[0130] 核酸の作製と操作
本発明は、核酸、例えばトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸（本発明のポリペプチドをコードする発現カセット、例えば発現ベクターを含む）を提供する（前記ポリペプチドは、本発明の例示的核酸配列（上記で規定）の少なくとも1つの配列改変を有する酵素を含み、前記配列改変は1つ以上のヌクレオチド残基変化（または前記と等価のもの）を含む。
本発明はまた、本発明の核酸を用いて新規なトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ配列を発見する方法を含む。本発明はまた、本発明の核酸を用いて、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ遺伝子、転写物およびポリペプチドの発現を阻害する方法を含む。さらにまた提供されるものは、例えば合成連結再アッセンブリ、最適化定方向進化システムおよび／または飽和変異導入による本発明の核酸の改変方法である。
本発明の核酸は、例えばcDNAライブラリーのクローニングおよび発現、PCRによるメッセージまたはゲノムDNAの増幅によって作製、単離および／または操作することができる。
ある特徴では、本発明はまた、トランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-コード核酸であって、それらが環境供給源、細菌供給源または古細菌供給源に由来するという共通の新規性を有する前記核酸を提供する。
本発明の方法を実施するとき、本明細書に記載するように、鋳型核酸を操作することによって相同性遺伝子を改変することができる。本発明は、当分野で公知の任意の方法またはプロトコルまたは装置（これらは学術文献および特許文献に詳しく記載されている）を併用して実施することができる。]
[0131] 本発明のある特徴は、本発明の配列およびそれと実質的に同一の配列、それらと相補的な配列、または本発明の配列（またはそれと相補的な配列）の1つの配列の連続する少なくとも10、15、20、25、30、35、40、50、75、100、150、200、300、400または500塩基を含むフラグメントを含む単離、合成または組み換え核酸である。前記単離核酸はDNA（cDNA、ゲノムDNAおよび合成DNAを含む）を含むことができる。前記DNAは二本鎖でも一本鎖でもよく、一本鎖の場合はコード鎖でも非コード鎖（アンチセンス）でもよい。あるいは、本発明の単離、合成、組み換え核酸はRNAを含むことができる。
したがって、本発明の別の特徴は、本発明のポリペプチドの1つまたは本発明のポリペプチドの１つの連続する少なくとも5、10、15、20、25、30、35、40、50、75、100または150アミノ酸を含むフラグメントをコードする単離、合成または組み換え核酸である。これらの核酸のコード配列は、本発明の核酸の1つまたは前記のフラグメントのコード配列の1つと同一であってもよいが、また遺伝暗号の反復性または縮退性の結果として、本発明のポリペプチドの1つ、前記と実質的に同一の配列、および本発明のポリペプチドの１つの連続する少なくとも5、10、15、20、25、30、35、40、50、75、100または150アミノ酸を有するフラグメントをコードするものとは異なるコード配列であってもよい。前記遺伝暗号は当業者には周知であり、例えばGenes VI（B. Lewin, Oxford University Press, 1997）の214ページで入手できる。
本発明のポリペプチドの1つおよび前記と実質的に同一の配列をコードする単離、合成または組み換え核酸は、本発明の核酸のコード配列および前記と実質的に同一の配列のみ、および追加のコード配列（例えばリーダー配列または前タンパク質配列）、および非コード配列（例えばイントロンまたはコード配列の非コード5’および／または3’配列）を含むことができるが、ただしこれらに限定されない。したがって、本明細書で用いられる“ポリペプチドをコードするポリヌクレオチド”には、前記ポリペプチドのためのコード配列のみと同様に追加のコードおよび／または非コード配列を含むポリヌクレオチドが包含される。
あるいは、本発明の核酸配列および前記と実質的に同一の配列は、通常の技術、例えば部位特異的変異導入または当業者に周知の他の技術を用い変異を導入して、本発明のポリヌクレオチドおよび前記と実質的に同一の配列にサイレント変化を導入することができる。本明細書で用いられる“サイレント変化”には、例えばポリヌクレオチドによってコードされるアミノ酸に変更がない変化が含まれる。そのような変化は、当該ポリペプチドをコードするベクターを含む宿主細胞によって生成されるポリペプチドのレベルを、当該宿主細胞で優先的に生じるコドンまたはコドン対を導入することによって増加させるために所望されよう。
本発明はまた、本発明のポリペプチドおよび前記と実質的に同一の配列でアミノ酸置換、付加、欠失、融合および切端をもたらすヌクレオチド変化を有するポリヌクレオチドに関する。そのようなヌクレオチド変化は、例えば部位特異的変異導入、ランダムな化学変異導入、エキソヌクレアーゼIII欠失および他の組み換えDNA技術のような技術を用いて導入することができる。あるいは、そのようなヌクレオチド変化は天然に出現する対立遺伝子座変種であってもよい。前記変種は、本発明の配列の1つおよび前記と実質的に同一の配列（または前記と相補的な配列）の連続する少なくとも10、15、20、25、30、35、40、50、75、100、150、200、300、400または500塩基を含むプローブと、本明細書で提供する高、中等度または低ストリンジェンシー条件下で特異的にハイブリダイズする核酸を同定することによって単離される。]
[0132] 一般的技術：
本発明の実施に用いられる核酸は、RNA、iRNA、アンチセンス核酸、cDNA、ゲノムDNA、ベクター、ウイルス又は前記のハイブリッドのいずれであってもよく、種々の供給源から単離、遺伝的に操作、増幅、及び／又は組換えにより発現／作製することができる。これらの核酸から作製された組換えポリペプチド（例えば本発明のトランスアミナーゼおよびオキシドレダクターゼ）は個々に単離またはクローニングし、所望の活性について試験することができる。任意の組換え発現系（細菌、哺乳動物、酵母、昆虫または植物細胞発現系を含む）を用いることができる。
あるいは、これら核酸は周知の化学的合成技術によってin vitroで合成することができる。前記技術は例えば以下に記載されている：Adams (1983) J. Am. Chem. Soc. 105:661; Belousov (1997) Nucleic AcidsRes. 25:3440-3444; Frenkel (1995) Free Radic. Biol. Med. 19:373-380; Blommers (1994) Biochemistry 33:7886-7896; Narang (1979) Meth. Enzymol. 68:90; Brown (9179) Meth. Enzymol. 68:109; Beaucage (1981) Tetra. Lett. 22:1859; US Patent No. 4,458,066。
核酸操作のための技術、例えばサブクローニング、プローブの標識（例えばクレノーポリメラーゼ、ニックトランスレーション、増幅を用いるランダムプライマー標識）、配列決定、ハイブリダイゼーションなどは学術文献および特許文献に詳しく記載されている。例えば以下を参照されたい：Sambrook, ed., Molecular Cloning: A Laboratory Manual (2nd Ed.), Vol1-3, Cold Spring Harbor Laboratory (1989); Current Protocols in Molecular Biology, Ausubel, ed. John Wiley & Sons, Inc., New York (1997); Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology: Hybridization with Nucleic Acids Probes, Part I. Theory and Nucleic Acid Preparation, Tijssen, ed. Elsevier, N.Y. (1993)。]
[0133] 本発明の方法の実施に用いられる核酸を入手および操作するために有用なまた別の手段は、ゲノムサンプルからのクローニング、および所望の場合には、例えばゲノムクローンもしくはcDNAクローンから単離または増幅した挿入物のスクリーニングおよび再クローニングである。本発明の方法で用いられる核酸の供給源には、哺乳動物人工染色体（MAC）（例えば米国特許5,721,118号、同6,025,155号を参照されたい）、ヒト人工染色体（Rosenfeld (1997) Nat. Genet. 15:333-335）、酵母人工染色体（YAC）、細菌人工染色体（BAC）、P1人工染色体（Woon (1998) Genomics 50:306-316）、P1誘導ベクター（PAC）（Kern (1997) Biotechniques 23:120-124）、コスミド、組換えイルス、ファージまたはプラスミドに含まれるゲノムライブラリーまたはcDNAライブラリーが含まれる。
ある特徴では、本発明のポリペプチドをコードする核酸は、翻訳されたポリペプチドまたはそのフラグメントの分泌を誘導することができるリーダー配列とともに適切な局面でアッセンブリングされる。
本発明は融合タンパク質およびそれらをコードする核酸を提供する。本発明のポリペプチドは異種ペプチドまたはポリペプチド、例えば所望の特性（例えば安定性増強または精製の簡便化）を付与するN-末端識別ペプチドと融合させることができる。本発明のペプチドおよびポリペプチドはまた、例えばより強い免疫原性をもつペプチドを製造するため、組換えにより合成されたペプチドをより容易に単離するため、抗体および抗体発現B細胞を同定および単離するためなどの目的のために、前記に結合させた1つ以上の追加のドメインを有する融合タンパク質として合成および発現させることができる。検出および精製を容易にするドメインには、例えば金属キレートペプチド（例えばポリヒスチジン鎖およびヒスチジン-トリプトファンモジュール（固定化金属上での精製を可能にする）、プロテインAドメイン（固定化免疫グロブリン上での精製を可能にする）、およびFLAGS伸長/アフィニティー精製系（Immune Corp, Seatle WA）で利用されるドメインが含まれる。精製ドメインおよびモチーフ構成ペプチドまたはポリペプチド間の切断可能リンカー配列（例えばXa因子またはエンテロキナーゼ（Invitrogen, San Diego CA））の挿入は精製を容易にする。例えば、発現ベクターは、6つのヒスチジン残基とそれに続くチオレドキシン及びエンテロキナーゼ切断部位に連結されたエピトープコード核酸配列を含むことができる（例えば以下を参照されたい：Williams (1995) Biochemistry 34:1787-1797; Dobeli (1998) Protein Expr. Purif. 12:404-414）。前記ヒスチジン残基は検出および精製を容易にし、一方、エンテロキナーゼ切断部位は融合タンパク質の残りの部分からエピトープを精製するための手段を提供する。融合タンパク質をコードするベクターおよび融合タンパク質の利用に関する技術は学術文献および特許文献に詳しく記載されている（例えば以下を参照されたい：Kroll (1993) DNA Cell. Biol., 12:441-53）。]
[0134] 本明細書で用いられる“核酸”または“核酸配列”という語句はオリゴヌクレオチド、ヌクレオチド、ポリヌクレオチド、または前記のいずれかのフラグメント、ゲノムもしくは合成起源のDNAまたはRNA（例えばmRNA、rRNA、tRNA、iRNA）（これらは一本鎖でも二本鎖でもよく、センスまたはアンチセンス鎖を表していてもよい）、ペプチド核酸（PNA）または任意のDNA様もしくはRNA様物質、天然もしくは合成起源のリボヌクレオプロテイン（iRNAを含む）（例えば二本鎖iRNA、例えばiRNP）を指す。前記用語は、天然のヌクレオチドの既知の類似体を含む核酸（すなわちオリゴヌクレオチド）を包含する。前記用語はまた合成骨格をもつ核酸様構造物を包含する（例えば以下を参照されたい：Mata (1997) Toxicol. Appl. Pharmacol. 144:189-197; Strauss-Soukup (1997) Biochemistry 36:8692-8698; Samstag (1996) Antisense Nucleic Acid Drug Dev 6:153-156）。“オリゴヌクレオチド”は一本鎖ポリデオキシヌクレオチドまたは２つの相補的なポリデオキシヌクレオチド鎖のいずれかが含まれ、前記は化学的に合成することができる。そのような合成オリゴヌクレオチドは5’リン酸基をもたず、したがってキナーゼの存在下でATPを用いてリン酸基を付加されなければ別のオリゴヌクレオチドと連結されない。合成オリゴヌクレオチドは脱リン酸化されていないフラグメントと連結することができる。
具体的なポリペプチドまたはタンパク質の“コード配列”または前記を“コードするヌクレオチド配列”は、適切な調節配列の制御下に置かれたとき、ポリペプチドまたはタンパク質に転写および翻訳される核酸配列である。
ある特徴では、“遺伝子”という用語は、ポリペプチド鎖の生成に必要とされるDNAセグメントを意味し、コード領域に先行する領域および後続する領域（リーダーおよびトレイラー）を含み、適切な場合には個々のコードセグメント（エクソン）の間に介在する配列（イントロン）も同様に含む。ある特徴では、本明細書で用いられる“作動できるように連結される”とは、2つ以上の核酸（例えばDNA）セグメント間における機能的関係を指す。ある特徴では、前記用語は、転写される配列に対する転写調節配列の機能的関係を指す。例えば、プロモーターが適切な宿主細胞または他の発現系でコード配列（例えば本発明の核酸）の転写を刺激または調節する場合、前記プロモーターは前記コード配列と作動できるように連結されている。ある特徴では、プロモーター転写調節配列は、転写される配列と作動できるように連結され、前記転写される配列と物理的に連続している（すなわちそれらはcis-作動性である）。ある特徴では、転写調節配列、例えばエンハンサーを、それらが転写を強化しようとするコード配列と物理的に連続させるか、または前記と接近して配置させることができる。]
[0135] ある特徴では、“発現カセット”という用語は、構造遺伝子（すなわちタンパク質コード配列、例えば本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ）の発現に対して、それらの配列と適合する宿主内で影響を与えることのできるヌクレオチド配列を指す。発現カセットは、ポリペプチドコード配列（およびある特徴では他の配列、例えば転写終了シグナル）と作動できるように連結された少なくとも1つのプロモーターを含む。発現の達成に必要なまたは有用なさらに別の因子（例えばエンハンサー）もまた用いることができる。したがって、発現カセットはまた、プラスミド、発現ベクター、組換えウイルス、任意の形態の組換え“裸のDNA”ベクターなどを含む。ある特徴では、“ベクター”は、細胞に感染、トランスフェクト、一過性もしくは永久的に形質導入することができる核酸を含む。また別の特徴では、ベクターは、裸の核酸またはタンパク質もしくは脂質と複合体を形成した核酸でもよい。ある特徴では、ベクターはウイルスまたは細菌の核酸および／またはタンパク質および／または膜（例えば細胞膜、ウイルスの脂質エンベロープなど）を含む。ベクターには、DNAフラグメントが結合し複製できるようになったレプリコン（例えばRNAレプリコン、バクテリオファージ）が含まれるが、ただし前記に限定されない。したがって、ベクターには、自律的自己複製性環状もしくは直線状DNAまたはRNA（例えばプラスミド、ウイルスなど、例えば米国特許出願第5,217,879号参照）が含まれ（ただしこれらに限定されない）、さらに発現および非発現プラスミドが含まれる。組換え微生物または細胞培養が“発現ベクター”を宿主として受け入れていると記述されている場合には、染色体外環状および直鎖状DNA並びに宿主染色体に取り込まれたDNAの両方が含まれる。ベクターが宿主細胞により維持されている場合は、前記ベクターは自律性構造物として有糸分裂時に細胞によって安定的に複製されていても、または宿主のゲノム内に取り込まれていてもよい。]
[0136] ある特徴では、“プロモーター”という用語には、細胞（例えば植物細胞）内でコード配列の転写を駆動させることができる全ての配列が含まれる。したがって、本発明の構築物で用いられるプロモーターには、遺伝子の転写のタイミングおよび／または速度の調節または調整に必要とされるcis-作動性転写制御エレメントおよび調節配列が含まれる。例えば、プロモーターは、cis-作動性転写制御エレメント（エンハンサー、プロモーター、転写ターミネータ、複製起点、染色体組み込み配列、5’および3’非翻訳領域またはイントロン配列が含まれ、転写調節に必要である）であろう。前記のcis-作動性配列は、典型的にはタンパク質または他の生物学的分子と相互作用して転写を実行する（転写のON、OFFの切り替え、調節または調整など）。“構成的”プロモーターは、大部分の環境条件下および生育または細胞分化の状態で持続的に発現を駆動するプロモーターである。
“誘導性”または“調節性”プロモーターは環境条件または生育条件の影響下で本発明の核酸の発現を誘導する。誘導性プロモーターによって転写に影響を与えることができる環境条件の例には、嫌気的条件、上昇温度、乾燥または光の存在が含まれる。
また別の実施態様では、“組織特異的”プロモーターが、例えば植物または動物の特定の細胞または組織または器官でのみ活性を有する転写制御エレメントである。組織特異的調節は、ある組織に特異的なタンパク質をコードする遺伝子の発現を担保するある種の固有の因子によって達成できる。そのような因子は、特定の組織を発達させるように哺乳動物および植物に存在することが知られている。
また別の実施態様では、 “単離”という用語は、材料（例えば核酸、ポリペプチド、細胞）がその本来の環境（例えば、材料が天然に存在する場合はその天然の環境）から取り出されることを意味する。例えば、生きている動物に存在する天然に出現するポリヌクレオチドまたはポリペプチドは単離されていないが、天然の系に一緒に存在する物質のいくつかまたは全てから分離されている前記と同じポリヌクレオチドまたはポリペプチドは単離されている。そのようなポリヌクレオチドはベクターの部分であってもよいし、および／またはそのようなポリヌクレオチドまたはポリペプチドは組成物の一部であってもよく、それでもなおそのようなベクターまたは組成物は前記の天然の環境の一部分ではないという点で、それらのポリヌクレオチドは単離されたものである。また別の実施態様では、 “精製された”という用語は完全な純度を要求せず、むしろ相対的な定義と考えられている。ライブラリーから得られる個々の核酸は慣習的に電気泳動的に均質である程度まで精製されている。これらのクローンから得られる配列は、ライブラリーからもまたは人間の全DNAからも直接入手することはできないであろう。本発明の精製核酸はその生物体のゲノムDNAの残余のものから少なくとも104−106倍精製されてある。しかしながら、“精製される”という用語はまた、ゲノムDNAの残余のものから、またはライブラリー若しくは他の環境中の他の配列から少なくとも１桁、典型的には２または３桁、より典型的には４または５桁精製された核酸を含む。]
[0137] また別の実施態様では、“組換え”という用語は、その天然の環境では近傍にない“骨格”核酸に核酸が近接することを意味する。また別の実施態様では、“濃縮される”ためには、その核酸は、核酸の骨格分子集団において核酸挿入物の数の5％を占めるであろう。本発明の骨格分子には、核酸、例えば発現ベクター、自己複製核酸、ウイルス、問題の核酸挿入物を維持または操作するために用いられる組み込み用核酸および他のベクターまたは核酸が含まれる。また別の実施態様では、濃縮核酸は、組換え骨格分子集団において核酸挿入物の数の15％またはそれより多くを占める。また別の実施態様では、濃た核酸は、組換え骨格分子集団において核酸挿入物の数の50％またはそれより多くを占める。ある特徴では、濃縮核酸は、組換え骨格分子集団において核酸挿入物の数の90％またはそれより多くを占める。
“プラスミド”は先行する小文字“p”によって示され、および／または大文字及び／又は数字が後に続く。本明細書の出発プラスミドは市販または無制限に公開されているか、または発表された方法にしたがって利用可能なプラスミドから構築することができる。さらにまた、本明細書に記載したプラスミドと等価のものが当分野で知られており、当業者には明白であろう。“プラスミド”は市販または無制限に公開されているか、または発表された方法にしたがって利用可能なプラスミドから構築することができる。された方法にしたがって利用可能なプラスミドから構築することができる。さらにまた、本明細書に記載したプラスミドと等価のものが当分野で知られており、当業者には明白であろう。
また別の実施態様では、DNAの“消化”は、DNA内の一定の配列にのみ作用する制限酵素によるDNAの触媒的切断を指す。本明細書で用いられる種々の制限酵素は市販されてあり、それらの反応条件、補助因子および他の要件は、当業者に公知のとおり用いられる。分析目的のためには、典型的には1μgのプラスミドまたはDNAフラグメントが約2ユニットの酵素とともに約20μLの緩衝溶液中で用いられる。プラスミドの構築のためにDNAフラグメントを単離する目的の場合には、典型的には5から50μgのDNAが20から250ユニットの酵素とともにより大きな体積で消化される。具体的な制限酵素の適切な緩衝液および基質量は製造業者によって特定される。37℃で約1時間のインキュベーション時間が一般的に用いられるが、供給業者の指示にしたがって変動し得る。消化後に、ゲル電気泳動を実施して所望のフラグメントを単離することができる。]
[0138] また別の実施態様では、“ハイブリダイゼーション”は、核酸鎖が相補的な鎖と塩基対形成によって結合する過程を指す。ハイブリダイゼーション反応は鋭敏で選択性があり、低い濃度でしか存在しないサンプルにおいてさえ特定の配列の挿入物を同定することができる。適切にストリンジェントな条件は、例えば前ハイブリダイゼーション溶液またはハイブリダイゼーション溶液中の塩もしくはホルムアミドの濃度によって、またはハイブリダイゼーション温度によって規定することができ、当分野では周知である。また別の実施態様では、ストリンジェンシーは、塩濃度の低下、ホルムアミド濃度の増加、またはハイブリダイゼーション温度の上昇によって高めることができる。また別の特徴では、本発明の核酸は、本明細書に示す種々の（例えば高度、中等度および低度の）ストリンジェンシー条件下でハイブリダイズするその能力によって定義される。
例えば、高ストリンジェンシー条件下でのハイブリダイゼーションは約37℃から42℃で約50%のホルムアミドで生じ得よう。約30℃から35℃で約35%から25%のホルムアミドの緩和ストリンジェンシー条件下でハイブリダイゼーションは起り得よう。特にハイブリダイゼーションは、約50%のホルムアミド、5XのSSPE、0.3%SDSおよび200μg/mLのせん断変性サケ精子DNA中で約42℃の高ストリンジェンシー条件下で起こり得よう。ハイブリダイゼーションは上記のような（しかしながら35℃の低温で35%のホルムアミドの）緩和ストリンジェンシー条件下で起こり得る。個々のストリンジェンシーレベルに対応する温度範囲は、対象の核酸のプリン対ピリミジン比を算出し、それにしたがって温度を調整することによってさらに狭めることができる。上記の範囲および条件についての変動は当分野で周知である。]
[0139] 転写および翻訳制御配列：
本発明は、RNA合成／発現を誘導または調節するために発現（例えば転写または翻訳）制御配列（例えばプロモーターまたはエンハンサー）に作動できるようにに連結された本発明の核酸（例えばDNA）配列を提供する。前記発現制御配列は発現ベクター内に存在できる。例示的な細菌プロモーターにはlacI、lacZ、T3、T7、gpt、ラムダPR、PLおよびtrpが含まれる。例示的な真核細胞プロモーターにはCMV前初期、HSVチミジンキナーゼ、初期および後期SV40、レトロウイルスのLTRおよびマウスのメタロチオネインIが含まれる。プロモータで転写を開始するRNAポリメラーゼがコード配列をmRNAに転写するとき、プロモータ配列は前記コード配列に“作動できるように連結され”ている。
細菌でのポリペプチド発現に適したプロモーターには、大腸菌のlacまたはtrpプロモーター、lacIプロモーター、lacZプロモーター、T3プロモーター、T7プロモーター、gptプロモーター、ラムダPRプロモーター、ラムダPLプロモーター、糖分解酵素（例えば3-ホスホグリセレートキナーゼ（PGK））をコードするオペロン由来のプロモーターおよび酸性ホスファターゼプロモーターが含まれる。真核細胞プロモーターには、CMV前初期プロモーター、HSVチミジンキナーゼプロモーター、熱ショックプロモーター、初期および後期SV40プロモーター、レトロウイルスのLTRおよびマウスのメタロチオネインIプロモーターが含まれる。原核細胞または真核細胞またはそれらのウイルスで遺伝子の発現を制御することが知られている他のプロモーターもまた用いることができる。細菌でポリペプチドまたはそのフラグメントを発現するために適切なプロモーターには、大腸菌のlacまたはtrpプロモーター、lacIプロモーター、lacZプロモーター、T3プロモーター、T7プロモーター、gptプロモーター、ラムダPRプロモーター、ラムダPLプロモーター、糖分解酵素（例えば3-ホスホグリセレートキナーゼ（PGK））をコードするオペロン由来のプロモーターおよび酸性ホスファターゼプロモーターが含まれる。真菌のプロモーターには、∀因子プロモーターが含まれる。真核細胞プロモーターには、CMV前初期プロモーター、HSVチミジンキナーゼプロモーター、熱ショックプロモーター、初期および後期SV40プロモーター、レトロウイルスのLTRおよびマウスのメタロチオネインIプロモーターが含まれる。原核細胞または真核細胞またはそれらのウイルスで遺伝子の発現を制御することが知られている他のプロモーターもまた用いることができる。]
[0140] 組織特異的植物プロモーター：
本発明は、組織特異的態様で発現させることができる発現カセット、例えば本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを組織特異的態様で発現させることができる発現カセットを提供する。本発明はまた、本発明のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを組織特異的態様で発現する植物または種子を提供する。前記組織特異性は、種子特異的、茎特異的、葉特異的、根特異的、果実特異的などであり得る。
ある特徴では、構成的プロモーター（例えばCaMV35Sプロモーター）を植物もしくは種子の特定の部分でまたは植物全体で発現させるために用いることができる。例えば、過剰発現のためには、植物のいくつかの組織または全ての組織（例えば再生植物）で核酸の発現を指令する植物プロモーターフラグメントを用いることができる。そのようなプロモーターは、本明細書では“構成的”プロモーターと称され、ほとんどの環境条件下および生育または細胞分化状態で活性を示す。構成的プロモーターの例には、カリフラワーモザイクウイルス（CaMV）35S転写開始領域、アグロバクテリア・ツメファシエンス（Agrobacteria tumefaciens）のT‐DNA由来1’-または2’-プロモーター、および当業者に公知の種々の植物遺伝子のその他の転写開始領域が含まれる。そのような遺伝子には、例えばアラビドプシス（Arabidopsis）のACT11（Huang (1996) Plant Mol. Biol. 33:125-139）；アラビドプシスのCat3（GenBankNo. U43147、Zhong (1996) Mol. Gen. Genet. 251：196-203）；ブラシカ・ナプス（Brassica napus）のステアロイル-アシルキャリアタンパク質デサチュラーゼをコードする遺伝子（GenBank No. X74782、Solocombe (1994) Plant Physiol. 104:1167-1176）；トウモロコシのGPc1（GenBank No. X15596、Martinez (1989) J. Mol. Biol. 208:551-565）；トウモロコシのGpc2（GenBank No. U45855、Manjunath (1997) Plant Mol. Biol. 33:97-112）；米国特許4,962,028号、同5,633,440号に記載された植物プロモーターが含まれる。
本発明は、ウイルス由来の組織特異的または構成的プロモーターを用いる。これらには、例えばトバモウイルスのサブゲノムプロモーター（Kumagai (1995) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92:1679-1683）；イネのツングロ杆状ウイルス（RTBV）（感染したイネの師部細胞でのみ複製し、強力な師部特異的レポータ遺伝子発現を駆動するプロモーターを有する）；キャッサバ葉脈モザイクウイルス（CVMV）プロモーター（維管束エレメント、葉の葉肉細胞および根の先端でもっとも強い活性を有する）（Verdaguer（1996） Plant Mol. Biol. 31:1129-1139）が含まれ得る。
あるいは、植物プロモーターは、特定の組織、器官または細胞タイプでトランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-発現核酸の発現を指令するか（すなわち組織特異的プロモーター）、また別にはより厳密な環境もしくは生育制御プロモータ下、または誘導性プロモーターの制御下にあってもよい。転写に影響を与えることができる環境条件の例には、嫌気性条件、上昇温度、光の存在、化学物質／ホルモンの噴霧が含まれる。例えば、本発明は、トウモロコシの乾燥誘導プロモーター（Busk (1997)上掲書）；ジャガイモの低温、乾燥および高塩誘導プロモーター（Kirch (1997) Plant Mol. Biol. 33:897-909）を取り込んでいる。]
[0141] 組織特異的プロモーターは、その組織内の一定の時間枠内の生育段階内でのみ転写を促進することができる。例えば以下を参照されたい：Blazquez (1998) Plant Cell 10:791-800（アラビドプシスのLEAFY遺伝子のプロモーターの特性を明らかにする）。さらにまた例えば以下を参照されたい：Cardon (1997) Plant J 12:367-377（A.タリアナ（thaliana）の花の分裂組織同一性遺伝子AP1のプロモーター領域中の保存配列モチーフを認識する転写因子SPL3について記載している）；およびMandel (1995) Plant Molecular Biology, vol 29, pp995-1004（分裂組織プロモーターeIF4について記載している）。特定の組織のライフサイクルの全体を通して活性を有する組織特異的プロモーターを用いることができる。ある特徴では、本発明の核酸は、主としてワタの繊維細胞でのみ活性を示すプロモーターに作動できるように連結される。ある特徴では、本発明の核酸は、例えば上掲書（Rinehart （1996））に記載されたように、主としてワタの繊維細胞の伸張期間に活性を示すプロモーターに作動できるように連結される。核酸は、ワタの繊維細胞で優先的に発現されるようにFbl2A遺伝子プロモーターに作動できるように連結することができる（上掲書）。さらに以下を参照されたい：John (1997) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:5769-5773；John et al., US Patent No. 5,608,148, 5,602,321（ワタの繊維特異的プロモーターおよびトランスジェニックな綿植物を構築する方法が記載されている）。根特異的プロモーターもまた本発明の核酸の発現に用いられる。根特異的プロモーターの例には、アルコールデヒドロゲナーゼ遺伝子のプロモーターが含まれる（DeLisle (1990) Int. Rev. Cytol. 123:39-60）。本発明の核酸の発現に用いることができる他のプロモーターには、例えば胚珠特異的、胚特異的、内胚葉特異的、珠皮特異的、種子外皮特異的プロモーター、またはこれらのいくつかの組合せ；葉特異的プロモーター（例えば以下を参照されたい：Busk (1997) Plant J. 11:1285-1295、前記にはトウモロコシの葉特異的プロモーターが記載されている）；アグロバクテリウム・リゾゲネス（Agrobacterium rhizogenes）のORF13プロモーター（根で高い活性を示す（上掲書（Hansen, 1997）を参照されたい））；トウモロコシの花粉特異的プロモーター（例えば以下を参照されたい：Guerrero (1990) Mol. Gen. Gnet. 224:161-168）；果実成熟時、葉の（前記より低頻度で花の）老化および離脱時に活性を示すトマトのプロモーター（例えば以下を参照されたい：Blume (1997) Plant J. 12:731-746）；ジャガイモのSK2遺伝子のめしべ特異的プロモーター（例えば以下を参照されたい：Ficker (1997) Plant Mol. Biol. 35:425-431）；エンドウマメのBlec4遺伝子（トランスジェニックアルファルファの栄養および生殖茎頂の表皮組織で活性を示し、活発に生長しているシュートまたは繊維の表皮層で外来遺伝子を発現させるために有用である）；珠皮特異的BEL1遺伝子（例えば以下を参照されたい：Reiser (1995) Cell 83:735-742,GenBankNo. U39944）；および／または米国特許第5,589,583号（Klee）（分裂組織および／または急速に分裂している細胞で高レベルの転写を付与することができる植物プロモーターについて記載）のプロモーターが含まれる。]
[0142] あるいは、植物ホルモン（例えばオーキシン）の暴露に際して誘導することができる植物プロモーターが本発明の核酸を発現させるために用いられる。例えば、本発明は以下を用いることができる：ダイズ（Glycine max L.）のオーキシン応答エレメントE1プロモーターフラグメント（AuxRE）（Liu (1997) Plant Physiol. 115:397-407）；オーキシン応答性アラビドプシスGST6プロモーター（サリチル酸および過酸化水素にも反応性である）（Chen (1996) Plant J. 10:955-966）；タバコのオーキシン誘導性parCプロモーター（Sakai (1996) 37:906-913）；植物ビオチン応答エレメント（Streit (1997) Mol. Plant Microbe Interact. 10:933-937）；およびストレスホルモンアブシジン酸に応答するプロモーター（Sheen (1996) 274:1900-1902）。
本発明の核酸はまた、植物に適用可能な化学試薬（例えば除草剤または抗生物質）の暴露に際して誘導することができる植物プロモーターに作動できるように連結することもできる。例えば、トウモロコシのIn2-2プロモーター（ベンゼンスルホンアミド除草剤の毒性緩和剤によって活性化される）を用いることができる（De Veylder (1997) Plant Cell Physiol. 38:568-577）。種々の除草剤の毒性緩和剤の適用によって、根、排水組織、茎頂分裂組織での発現を含む別個の遺伝子発現パターンが誘導される。コード配列は、例えばテトラサイクリン誘導プロモーター（例えばアヴェナ・サティヴァL.（エンバク）のアルギニンデカルボキシラーゼ遺伝子（Masgrau (1997) Plant J. 11:465-473）を含むタバコのトランスジェニック植物で開示されたとおり）、またはサリチル酸応答エレメント（Stange (1997) Plant J. 11:1315-1324）の制御下に置くことができる。化学的に（例えばホルモンまたは殺虫剤によって）誘導されるプロモーター（すなわち野外でトランスジェニック植物に適用することができる化学物質に対し応答するプロモーター）を用いて、本発明のポリペプチドの発現を植物の生育の特定の段階で誘導することができる。したがって、本発明はまた、その宿主域が標的植物種（例えば、トウモロコシ、イネ、オオムギ、コムギ、ジャガイモまたはその他の穀物類）に限定される、作物の任意の生育段階で誘導可能な本発明のポリペプチドをコードする誘導性遺伝子を含むトランスジェニック植物を提供する。]

权利要求:

請求項1
以下の（a）から（p）のいずれかを含む単離、合成または組み換え核酸（ポリヌクレオチド）：（a）少なくとも1つのポリペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）であって、配列番号:1、配列番号:3、配列番号:5、配列番号:7、配列番号:9、配列番号:11、配列番号:13、配列番号:15、配列番号:17、配列番号:19、配列番号:21、配列番号:23、配列番号:25、配列番号:27、配列番号:29、配列番号:31、配列番号:33、配列番号:35、配列番号:37、配列番号:39、配列番号:41、配列番号:43、配列番号:45、配列番号:47、配列番号:49、配列番号:51、配列番号:53、配列番号:55、配列番号:57、配列番号:59、配列番号:61、配列番号:63、配列番号:65、配列番号:67、配列番号:69、配列番号:71、配列番号:73、配列番号:75、配列番号:77、配列番号:79、配列番号:81、配列番号:83、配列番号:85、配列番号:87、配列番号:89、配列番号:91、配列番号:93、配列番号:95、配列番号:97、配列番号:99、配列番号:101、配列番号:103、配列番号:105、配列番号:107、配列番号:109、配列番号:111、配列番号:113、配列番号:115、配列番号:117、配列番号:119、配列番号:121、配列番号:123、配列番号:125、配列番号:127、配列番号:129、配列番号:131、配列番号:133、配列番号:135、配列番号:137、配列番号:139、配列番号:141、配列番号:143、配列番号:145、配列番号:147、配列番号:149、配列番号:151、配列番号:153、配列番号:155、配列番号:157、配列番号:159、配列番号:161、配列番号:163、配列番号:165、配列番号:167、配列番号:169、配列番号:171、配列番号:173、配列番号:175、配列番号:177、配列番号:179、配列番号:181、配列番号:183、配列番号:185、配列番号:187、配列番号:189、配列番号:191、配列番号:193、配列番号:195、配列番号:197、配列番号:199、配列番号:201、配列番号:203、配列番号:205、配列番号:207、配列番号:209、配列番号:211、配列番号:213、配列番号:215、配列番号:217、配列番号:219、配列番号:221、配列番号:223、配列番号:225、配列番号:227、配列番号:229、配列番号:231、配列番号:233、配列番号:235、配列番号:237、配列番号:239、配列番号:241、配列番号:243、配列番号:245、配列番号:247、配列番号:249、配列番号:251、配列番号:253、配列番号:255、配列番号:257、配列番号:259、配列番号:261、配列番号:263、配列番号:265、配列番号:267、配列番号:269、配列番号:271、配列番号:273、配列番号:275、配列番号:277、配列番号:279、配列番号:281、配列番号:283、配列番号:285、配列番号:287、配列番号:289、配列番号:291、配列番号:293、配列番号:295、配列番号:297、配列番号:299、配列番号:301、配列番号:303、配列番号:305、配列番号:307、配列番号:309、配列番号:311、配列番号:313、配列番号:315、配列番号:317、配列番号:319、配列番号:321、配列番号:323、配列番号:325、配列番号:327、配列番号:329、配列番号:331、配列番号:333、配列番号:335、配列番号:337、配列番号:339、配列番号:341、配列番号:343、配列番号:345、配列番号:347、配列番号:349、配列番号:351、配列番号:353、配列番号:355、配列番号:357、配列番号:359、配列番号:361、配列番号:363、配列番号:365、配列番号:367、配列番号:369、配列番号:371、配列番号:373、配列番号:375、配列番号:377、配列番号:379、配列番号:381、配列番号:383、配列番号:385、配列番号:387、配列番号:389、配列番号:391、配列番号:393、配列番号:395、配列番号:397、配列番号:399、配列番号:401、配列番号:403、配列番号:405、配列番号:407、配列番号:409、配列番号:411、配列番号:413、配列番号:415、配列番号:417、配列番号:419、配列番号:421、配列番号:423、配列番号:425、配列番号:427、配列番号:429、配列番号:431、配列番号:433、配列番号:435、配列番号:437、配列番号:439、配列番号:441、配列番号:443、配列番号:445、配列番号:447、配列番号:449、配列番号:451、配列番号:453、配列番号:455、配列番号:457、配列番号:459、配列番号:461、配列番号:463、配列番号:465、配列番号:467、配列番号:469、配列番号:471、配列番号:473、配列番号:475、配列番号:477、配列番号:479、配列番号:481、配列番号:483、配列番号:485、配列番号:487、配列番号:489、配列番号:491、配列番号:493、配列番号:495、配列番号:497、配列番号:499、配列番号:501、配列番号:503、配列番号:505、配列番号:507、配列番号:509、配列番号:511、配列番号:513、配列番号:515、配列番号:517、配列番号:519、配列番号:521、配列番号:523、配列番号:525、配列番号:527、配列番号:529、配列番号:531、配列番号:533、配列番号:535、配列番号:537、配列番号:539、配列番号:541、配列番号:543、配列番号:545、配列番号:547、配列番号:549、配列番号:551、配列番号:553、配列番号:555、配列番号:557、配列番号:559、配列番号:561、配列番号:563、配列番号:565、配列番号:567、配列番号:569、配列番号:571、配列番号:573、配列番号:575、配列番号:577、配列番号:579、配列番号:581、配列番号:583、配列番号:585、配列番号:587、配列番号:589、配列番号:591、配列番号:593、配列番号:595、配列番号:597、配列番号:599、配列番号:601、配列番号:603、配列番号:605、配列番号:607、配列番号:609、配列番号:611、配列番号:613、配列番号:615、配列番号:617、配列番号:619、配列番号:621、配列番号:623、配列番号:625、配列番号:627、配列番号:629、配列番号:631、配列番号:633、配列番号:635、配列番号:637、配列番号:639、配列番号:641、配列番号:643、配列番号:645、配列番号:647、配列番号:649、配列番号:651、配列番号:653、配列番号:655、配列番号:657、配列番号: 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-p blastp -d “nr pataa” -F Fに設定され、さらに他の全てのオプションが規定値に設定される、前記核酸；（d）少なくとも1つのポリペプチドまたペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）であって、配列番号:1、配列番号:3、配列番号:5、配列番号:7、配列番号:9、配列番号:11、配列番号:13、配列番号:15、配列番号:17、配列番号:19、配列番号:21、配列番号:23、配列番号:25、配列番号:27、配列番号:29、配列番号:31、配列番号:33、配列番号:35、配列番号:37、配列番号:39、配列番号:41、配列番号:43、配列番号:45、配列番号:47、配列番号:49、配列番号:51、配列番号:53、配列番号:55、配列番号:57、配列番号:59、配列番号:61、配列番号:63、配列番号:65、配列番号:67、配列番号:69、配列番号:71、配列番号:73、配列番号:75、配列番号:77、配列番号:79、配列番号:81、配列番号:83、配列番号:85、配列番号:87、配列番号:89、配列番号:91、配列番号:93、配列番号:95、配列番号:97、配列番号:99、配列番号:101、配列番号:103、配列番号:105、配列番号:107、配列番号:109、配列番号:111、配列番号:113、配列番号:115、配列番号:117、配列番号:119、配列番号:121、配列番号:123、配列番号:125、配列番号:127、配列番号:129、配列番号:131、配列番号:133、配列番号:135、配列番号:137、配列番号:139、配列番号:141、配列番号:143、配列番号:145、配列番号:147、配列番号:149、配列番号:151、配列番号:153、配列番号:155、配列番号:157、配列番号:159、配列番号:161、配列番号:163、配列番号:165、配列番号:167、配列番号:169、配列番号:171、配列番号:173、配列番号:175、配列番号:177、配列番号:179、配列番号:181、配列番号:183、配列番号:185、配列番号:187、配列番号:189、配列番号:191、配列番号:193、配列番号:195、配列番号:197、配列番号:199、配列番号:201、配列番号:203、配列番号:205、配列番号:207、配列番号:209、配列番号:211、配列番号:213、配列番号:215、配列番号:217、配列番号:219、配列番号:221、配列番号:223、配列番号:225、配列番号:227、配列番号:229、配列番号:231、配列番号:233、配列番号:235、配列番号:237、配列番号:239、配列番号:241、配列番号:243、配列番号:245、配列番号:247、配列番号:249、配列番号:251、配列番号:253、配列番号:255、配列番号:257、配列番号:259、配列番号:261、配列番号:263、配列番号:265、配列番号:267、配列番号:269、配列番号:271、配列番号:273、配列番号:275、配列番号:277、配列番号:279、配列番号:281、配列番号:283、配列番号:285、配列番号:287、配列番号:289、配列番号:291、配列番号:293、配列番号:295、配列番号:297、配列番号:299、配列番号:301、配列番号:303、配列番号:305、配列番号:307、配列番号:309、配列番号:311、配列番号:313、配列番号:315、配列番号:317、配列番号:319、配列番号:321、配列番号:323、配列番号:325、配列番号:327、配列番号:329、配列番号:331、配列番号:333、配列番号:335、配列番号:337、配列番号:339、配列番号:341、配列番号:343、配列番号:345、配列番号:347、配列番号:349、配列番号:351、配列番号:353、配列番号:355、配列番号:357、配列番号:359、配列番号:361、配列番号:363、配列番号:365、配列番号:367、配列番号:369、配列番号:371、配列番号:373、配列番号:375、配列番号:377、配列番号:379、配列番号:381、配列番号:383、配列番号:385、配列番号:387、配列番号:389、配列番号:391、配列番号:393、配列番号:395、配列番号:397、配列番号:399、配列番号:401、配列番号:403、配列番号:405、配列番号:407、配列番号:409、配列番号:411、配列番号:413、配列番号:415、配列番号:417、配列番号:419、配列番号:421、配列番号:423、配列番号:425、配列番号:427、配列番号:429、配列番号:431、配列番号:433、配列番号:435、配列番号:437、配列番号:439、配列番号:441、配列番号:443、配列番号:445、配列番号:447、配列番号:449、配列番号:451、配列番号:453、配列番号:455、配列番号:457、配列番号:459、配列番号:461、配列番号:463、配列番号:465、配列番号:467、配列番号:469、配列番号:471、配列番号:473、配列番号:475、配列番号:477、配列番号:479、配列番号:481、配列番号:483、配列番号:485、配列番号:487、配列番号:489、配列番号:491、配列番号:493、配列番号:495、配列番号:497、配列番号:499、配列番号:501、配列番号:503、配列番号:505、配列番号:507、配列番号:509、配列番号:511、配列番号:513、配列番号:515、配列番号:517、配列番号:519、配列番号:521、配列番号:523、配列番号:525、配列番号:527、配列番号:529、配列番号:531、配列番号:533、配列番号:535、配列番号:537、配列番号:539、配列番号:541、配列番号:543、配列番号:545、配列番号:547、配列番号:549、配列番号:551、配列番号:553、配列番号:555、配列番号:557、配列番号:559、配列番号:561、配列番号:563、配列番号:565、配列番号:567、配列番号:569、配列番号:571、配列番号:573、配列番号:575、配列番号:577、配列番号:579、配列番号:581、配列番号:583、配列番号:585、配列番号:587、配列番号:589、配列番号:591、配列番号:593、配列番号:595、配列番号:597、配列番号:599、配列番号:601、配列番号:603、配列番号:605、配列番号:607、配列番号:609、配列番号:611、配列番号:613、配列番号:615、配列番号:617、配列番号:619、配列番号:621、配列番号:623、配列番号:625、配列番号:627、配列番号:629、配列番号:631、配列番号:633、配列番号:635、配列番号:637、配列番号:639、配列番号:641、配列番号:643、配列番号:645、配列番号:647、配列番号:649、配列番号:651、配列番号:653、配列番号:655、配列番号:657、配列番号: 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24、配列番号:626、配列番号:628、配列番号:630、配列番号:632、配列番号:634、配列番号:636、配列番号:638、配列番号:640配列番号:642、配列番号:644、配列番号:646、配列番号:648、配列番号:650、配列番号:652、配列番号:654、配列番号:656、配列番号:658、配列番号: 660、配列番号: 662、配列番号:664、配列番号:666、配列番号:668、配列番号:670、配列番号:672、配列番号:674、配列番号:676、配列番号:678、配列番号:680、配列番号:682、配列番号:684、配列番号:686、配列番号:688、配列番号:690、配列番号:692、配列番号:694、配列番号:696、配列番号:698、配列番号:700、配列番号:702、配列番号:704、配列番号:706、配列番号:708、配列番号:710、配列番号:712、配列番号:714、配列番号:716、配列番号:718、配列番号:720、配列番号:722、配列番号:724、配列番号:726、配列番号:728、配列番号:730、配列番号:732、配列番号:734、配列番号:736、配列番号:738、配列番号:740、配列番号:742、配列番号:744、配列番号:746、配列番号:748、配列番号:750、配列番号:752、配列番号:754、配列番号:756、配列番号:758、配列番号:760、配列番号:762、配列番号:764、配列番号:766、配列番号:768、配列番号:770、配列番号:772、配列番号:774、配列番号:776、配列番号:778、配列番号:780、配列番号:782、配列番号:784、配列番号:786、配列番号:788、配列番号:790、配列番号:792、配列番号:794、配列番号:796、配列番号:798、配列番号:800、配列番号:802、配列番号:804、配列番号:806、配列番号:808、配列番号:810、配列番号:812、配列番号:814、配列番号:816、配列番号:818、配列番号:820、配列番号:822、配列番号:824、配列番号:826、配列番号:828、配列番号:830、配列番号:832、配列番号:834、配列番号:836、配列番号:838、配列番号:840配列番号:842、配列番号:844、配列番号:846、配列番号:848、配列番号:850、配列番号:852、配列番号:854、配列番号:856、配列番号:858、配列番号:860、配列番号:862、配列番号:864、配列番号:866、配列番号:868、配列番号:870、配列番号:872、配列番号:874、配列番号:876、配列番号:878、配列番号:880、配列番号:882、配列番号:884、配列番号:886、配列番号:888、配列番号:890、配列番号:892、配列番号:894、配列番号:896、配列番号:898、配列番号:900、配列番号:902、配列番号:904、配列番号:906、配列番号:908、配列番号:910、配列番号:912、配列番号:914、配列番号:916、配列番号:918、配列番号:920、配列番号:922、配列番号:924、配列番号:926、配列番号:928、配列番号:930、配列番号:932、配列番号:934、配列番号:936、配列番号:938、配列番号:940、配列番号:942、配列番号:944、配列番号:946、配列番号:948、配列番号:950、配列番号:952、配列番号:954、配列番号:956、配列番号:958、配列番号:960、配列番号:962、配列番号:964、配列番号:966、配列番号:968、配列番号:970、配列番号:972、配列番号:974、および／または配列番号:976の配列を含む、前記核酸；（i）（A）（a）から（ｇ）のいずれかであり、少なくとも1つの保存的アミノ酸置換を有し、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼもしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持するポリペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）；または（B）（i）（A）の核酸であって、少なくとも1つの保存的アミノ酸置換が、アミノ酸の同様な特徴を有する別のアミノ酸による置換を含むか；または保存的置換が、脂肪族アミノ酸の別の脂肪族アミノ酸による置換、セリンのスレオニンによる置換またはその逆、酸性残基の別の酸性残基による置換、アミド基をもつ残基のアミド基をもつ別の残基による置換、塩基性残基の別の塩基性残基による交換、または芳香族残基の別の芳香族残基による置換を含む、前記核酸；（j）（a）から（i）のいずれかであり、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するが、シグナル配列、プレプロドメイン、結合ドメインおよび／または他のドメインを欠くポリペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）；（k）（j）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記から成る、前記核酸；（l）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードし、さらに異種配列を含む、（a）から（k）のいずれかの核酸（ポリヌクレオチド）；（m）（l）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、異種配列が、（A）異種シグナル配列、異種ドメイン、異種結合ドメイン、異種ドッケリンドメイン、異種触媒ドメイン（CD）、をコードする配列または前記配列の組合せを含むか、またはそれらから成る、前記核酸；（B）異種シグナル配列、結合ドメインまたは触媒ドメイン（CD）が異種酵素に由来する（l）の配列；または（C）異種配列が、タグ、エピトープ、標的誘導ペプチド、切断可能配列、検出可能部分または酵素をコードする配列を含むか、またはそれらから成る、前記核酸；（n）（m）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、異種結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記ドメインから成る、前記核酸；（o）（m）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、異種シグナル配列が、コードされたタンパク質を液胞、小胞体、葉緑体または澱粉顆粒へ標的化して誘導する、前記核酸；（p）（a）から（o）のいずれかの配列と完全に相補的な核酸配列（ポリヌクレオチド）。
請求項2
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、化学基の転移を触媒する活性、アミノ基転移反応の触媒活性、D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸という反応を触媒する活性、および／または酸化還元反応の触媒活性、水素原子除去の触媒活性、および／またはD-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプターという反応を触媒する活性を含む、請求項1に記載の単離、合成または組み換え核酸。
請求項3
（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が熱安定性であるか；または（b）ポリペプチドが、約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い温度範囲を含む条件下で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、請求項1に記載の単離、合成または組み換え核酸。
請求項4
（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が耐熱性であるか；または（b）ポリペプチドが、約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い範囲の温度に暴露された後で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、請求項1に記載の単離、合成または組み換え核酸。
請求項5
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性の）pHを含む酸性条件下で活性を保持するか；またはトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性を保持するか；または前記トランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼ活性であるか；および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性の）pHを含む酸性条件に暴露した後で活性を保持する、請求項1に記載の単離、合成または組み換え核酸。
請求項6
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、 pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件下で活性を保持するか、または約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、 pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件に暴露した後で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、請求項1に記載の単離、合成または組み換え核酸。
請求項7
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を同定するための核酸プローブであって、請求項1から6のいずれかの項に記載の核酸の少なくとも約10、15、20、25、30、35、40、45、50、55、60、65、70、75、100、125、150、175、200、225またはそれより多い連続する塩基を含む、前記核酸プローブ。
請求項8
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を増幅するための増幅プライマー対であって、（a）請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸を増幅することができる前記プライマー対、；または、（b）（a）のプライマー対であって、前記増幅プライマー対のメンバーが、前記配列の少なくとも約10から50の連続する塩基、または前記配列の約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い連続する塩基を含むオリゴヌクレオチドを含む、前記増幅プライマー対。
請求項9
請求項1から6のいずれか１項記載の配列の最初の（5’の）約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い残基によって示される配列を有する第一のメンバー、および前記第一のメンバーの相補鎖の最初の（5’の）約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い残基によって示される配列を有する第二のメンバーを含む、増幅プライマー対。
請求項10
請求項8または請求項9に記載の増幅プライマー対を用いるポリヌクレオチドの増幅によって生成される、トランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-コード核酸であって、場合によって前記増幅がポリメラーゼ連鎖反応（PCR）による、前記コード核酸。
請求項11
請求項10に記載の増幅プライマー対を用いるポリヌクレオチドの増幅によって生成される、トランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-コード核酸であって、遺伝子ライブラリーの増幅によって生成され、場合によって前記遺伝子ライブラリーが環境ライブラリーである、前記コード核酸。
請求項12
請求項8または請求項9に記載の増幅プライマー配列対を用いて鋳型核酸を増幅する工程を含む、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を増幅する方法。
請求項13
請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸を含む発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクルであって、場合によって、前記クローニングビヒクルが、ウイルスベクター、プラスミド、ファージ、ファージミド、コスミド、フォスミド、バクテリオファージまたは人工染色体を含む、前記発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクル。
請求項14
ウイルスベクターが、アデノウイルスベクター、レトロウイルスベクターまたはアデノ関連ウイルスベクターを含むか、または人工染色体が、細菌人工染色体（BAC）、バクテリオファージP1-由来ベクター（PAC）、酵母人工染色体（YAC）、または哺乳動物人工染色体（MAC）を含む、請求項13に記載のクローニングビヒクル。
請求項15
請求項1に記載の配列を有する核酸を含むか、または請求項13または請求項14に記載の発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクルを含む形質転換細胞であって、場合によって、細菌細胞、哺乳動物細胞、菌類細胞、酵母細胞、昆虫細胞、または植物細胞である、前記形質転換細胞。
請求項16
請求項1から6のいずれか１項記載の配列を有する核酸を含むか、または請求項13または請求項14に記載の発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクル、または請求項15に記載の形質転換細胞を含むトランスジェニック非ヒト動物であって、場合によって、前記動物が、マウス、ラット、ウサギ、ヒツジ、ブタ、ニワトリ、ヤギ、魚または乳牛である、前記トランスジェニック非ヒト動物。
請求項17
請求項1に記載の配列を有する核酸を含むトランスジェニック植物、植物の部分または植物の種子であって、場合によって、前記植物が、トウモロコシ、ソルガム、ジャガイモ、トマト、コムギ、オイルシード、アブラナ、ヤシ、ゴマ、落花生、ヒマワリ、またはタバコである、前記トランスジェニック植物、植物の部分または植物の種子。
請求項18
請求項1に記載のいずれかの配列と相補的であるか、または前記配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズすることができる核酸配列を含むアンチセンスオリゴヌクレオチドであって、場合によって、長さが約10から50、約20から60、約30から70、約40から80、または約60から100塩基であり、さらに場合によって、前記ストリンジェントな条件が、約65℃の温度で0.2XのSSCにて約15分間の洗浄を含む洗浄工程を含む、前記アンチセンスオリゴヌクレオチド。
請求項19
請求項1から6のいずれか１項記載の配列の部分配列を含む二本鎖の阻害性RNA（RNAi）分子であって、場合によって、長さが約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、20もしくは30またはそれより長い二重鎖ヌクレオチドである、前記二本鎖の阻害性RNA分子。
請求項20
トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼメッセージの翻訳を細胞で阻害するか、またはトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの発現を細胞で阻害する方法であって、前記方法が、請求項18に記載のアンチセンスオリゴヌクレオチドまたは請求項19に記載の二本鎖の阻害性RNA（RNAi）分子を細胞に投与するか、または細胞で発現させる工程を含む、前記方法。
請求項21
（a）配列番号:2、配列番号:4、配列番号:6、配列番号:8、配列番号:10、配列番号:12、配列番号:14、配列番号:16、配列番号:18、配列番号:20、配列番号:22、配列番号:24、配列番号:26、配列番号:28、配列番号:30、配列番号:32、配列番号:34、配列番号:36、配列番号:38、配列番号:40、配列番号:42、配列番号:44、配列番号:46、配列番号:48、配列番号:50、配列番号:52、配列番号:54、配列番号:56、配列番号:58、配列番号:60、配列番号:62、配列番号:64、配列番号:66、配列番号:68、配列番号:70、配列番号:72、配列番号:74、配列番号:76、配列番号:78、配列番号:80、配列番号:82、配列番号:84、配列番号:86、配列番号:88、配列番号:90、配列番号:92、配列番号:94、配列番号:96、配列番号:98、配列番号:100、配列番号:102、配列番号:104、配列番号:106、配列番号:108、配列番号:110、配列番号:112、配列番号:114、配列番号:116、配列番号:118、配列番号:120、配列番号:122、配列番号:124、配列番号:126、配列番号:128、配列番号:130、配列番号:132、配列番号:134、配列番号:136、配列番号:138、配列番号:140、配列番号:142、配列番号:143、配列番号:146、配列番号:148、配列番号:150、配列番号:152、配列番号:154、配列番号:156、配列番号:158、配列番号:160、配列番号:162、配列番号:164、配列番号:166、配列番号:168、配列番号:170、配列番号:172、配列番号:174、配列番号:176、配列番号:178、配列番号:180、配列番号:182、配列番号:184、配列番号:186、配列番号:188、配列番号:190、配列番号:192、配列番号:194、配列番号:196、配列番号:198、配列番号:200、配列番号:202、配列番号:204、配列番号:206、配列番号:208、配列番号:210、配列番号:212、配列番号:214、配列番号:216、配列番号:218、配列番号:220、表46または表55の改変の1つ、いくつか、もしくは全てをもつ配列番号:220、配列番号:222、配列番号:224、配列番号:226、配列番号:228、配列番号:230、配列番号:232、配列番号:234、配列番号:236、配列番号:238、配列番号:240、配列番号:242、配列番号:244、配列番号:246、配列番号:248、配列番号:250、配列番号:252、配列番号:254、配列番号:256、配列番号:258、配列番号:260、配列番号:262、配列番号:264、配列番号:266、配列番号:268、配列番号:270、配列番号:272、配列番号:274、配列番号:276、配列番号:278、配列番号:280、配列番号:282、配列番号:284、配列番号:286、配列番号:288、配列番号:290、配列番号:292、配列番号:294、配列番号:296、配列番号:298、配列番号:300、配列番号:302、配列番号:304、配列番号:306、配列番号:308、配列番号:310、配列番号:312、配列番号:314、配列番号:316、配列番号:318、配列番号:320、配列番号:322、配列番号:324、配列番号:326、配列番号:328、配列番号:330、配列番号:332、配列番号:334、配列番号:336、配列番号:338、配列番号:340、配列番号:342、配列番号:344、配列番号:346、配列番号:348、配列番号:350、配列番号:352、配列番号:354、配列番号:356、配列番号:358、配列番号:360、配列番号:362、配列番号:364、配列番号:366、配列番号:368、配列番号:370、配列番号:372、配列番号:374、配列番号:376、配列番号:378、配列番号:380、配列番号:382、配列番号:384、配列番号:386、配列番号:388、配列番号:390、配列番号:392、配列番号:394、配列番号:396、配列番号:398、配列番号:400、配列番号:402、配列番号:404、配列番号:406、配列番号:408、配列番号:410、配列番号:412、配列番号:414、配列番号:416、配列番号:418、配列番号:420、配列番号:422、配列番号:424、配列番号:426、配列番号:428、配列番号:430、配列番号:432、配列番号:434、配列番号:436、配列番号:438、配列番号:440、配列番号:442、配列番号:444、配列番号:446、配列番号:448、配列番号:450、配列番号:452、配列番号:454、配列番号:456、配列番号:458、配列番号:460、配列番号:462、配列番号:464、配列番号:466、配列番号:468、配列番号:470、配列番号:472、配列番号:474、配列番号:476、配列番号:478、配列番号:480、配列番号:482、配列番号:484、配列番号:486、配列番号:488、配列番号:490、配列番号:492、配列番号:494、配列番号:496、配列番号:498、配列番号:500、配列番号:502、配列番号:504、配列番号:506、配列番号:508、配列番号:510、配列番号:512、配列番号:514、配列番号:516、配列番号:518、配列番号:520、配列番号:522、配列番号:524、配列番号:526、配列番号:528、配列番号:530、配列番号:532、配列番号:534、配列番号:536、配列番号:538、配列番号:540、配列番号:542、配列番号:544、配列番号:546、配列番号:548、配列番号:550、配列番号:552、配列番号:554、配列番号:556、配列番号:558、配列番号:560、配列番号:562、配列番号:564、配列番号:566、配列番号:568、配列番号:570、配列番号:572、配列番号:574、配列番号:576、配列番号:578、配列番号:580、配列番号:582、配列番号:584、配列番号:586、配列番号:588、配列番号:590、配列番号:592、配列番号:594、配列番号:596、配列番号:598、配列番号:600、配列番号:602、配列番号:604、配列番号:606、配列番号:608、配列番号:610、配列番号:612、配列番号:614、配列番号:616、配列番号:618、配列番号:620、配列番号:622、配列番号:624、配列番号:626、配列番号:628、配列番号:630、配列番号:632、配列番号:634、配列番号:636、配列番号:638、配列番号:640配列番号:642、配列番号:644、配列番号:646、配列番号:648、配列番号:650、配列番号:652、配列番号:654、配列番号:656、配列番号:658、配列番号: 660、配列番号: 662、配列番号:664、配列番号:666、配列番号:668、配列番号:670、配列番号:672、配列番号:674、配列番号:676、配列番号:678、配列番号:680、配列番号:682、配列番号:684、配列番号:686、配列番号:688、配列番号:690、配列番号:692、配列番号:694、配列番号:696、配列番号:698、配列番号:700、配列番号:702、配列番号:704、配列番号:706、配列番号:708、配列番号:710、配列番号:712、配列番号:714、配列番号:716、配列番号:718、配列番号:720、配列番号:722、配列番号:724、配列番号:726、配列番号:728、配列番号:730、配列番号:732、配列番号:734、配列番号:736、配列番号:738、配列番号:740、配列番号:742、配列番号:744、配列番号:746、配列番号:748、配列番号:750、配列番号:752、配列番号:754、配列番号:756、配列番号:758、配列番号:760、配列番号:762、配列番号:764、配列番号:766、配列番号:768、配列番号:770、配列番号:772、配列番号:774、配列番号:776、配列番号:778、配列番号:780、配列番号:782、配列番号:784、配列番号:786、配列番号:788、配列番号:790、配列番号:792、配列番号:794、配列番号:796、配列番号:798、配列番号:800、配列番号:802、配列番号:804、配列番号:806、配列番号:808、配列番号:810、配列番号:812、配列番号:814、配列番号:816、配列番号:818、配列番号:820、配列番号:822、配列番号:824、配列番号:826、配列番号:828、配列番号:830、配列番号:832、配列番号:834、配列番号:836、配列番号:838、配列番号:840配列番号:842、配列番号:844、配列番号:846、配列番号:848、配列番号:850、配列番号:852、配列番号:854、配列番号:856、配列番号:858、配列番号:860、配列番号:862、配列番号:864、配列番号:866、配列番号:868、配列番号:870、配列番号:872、配列番号:874、配列番号:876、配列番号:878、配列番号:880、配列番号:882、配列番号:884、配列番号:886、配列番号:888、配列番号:890、配列番号:892、配列番号:894、配列番号:896、配列番号:898、配列番号:900、配列番号:902、配列番号:904、配列番号:906、配列番号:908、配列番号:910、配列番号:912、配列番号:914、配列番号:916、配列番号:918、配列番号:920、配列番号:922、配列番号:924、配列番号:926、配列番号:928、配列番号:930、配列番号:932、配列番号:934、配列番号:936、配列番号:938、配列番号:940、配列番号:942、配列番号:944、配列番号:946、配列番号:948、配列番号:950、配列番号:952、配列番号:954、配列番号:956、配列番号:958、配列番号:960、配列番号:962、配列番号:964、配列番号:966、配列番号:968、配列番号:970、配列番号:972、配列番号:974、および／または配列番号:976と少なくとも約50%、51%、52%、53%、54%、55%、56%、57%、58%、59%、60%、61%、62%、63%、64%、65%、66%、67%、68%、69%、70%、71%、72%、73%、74%、75%、76%、77%、78%、79%、80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%もしくは前記より高いか、または100％（完全な）配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントであって、（i）または（ii）のポリペプチドまたはペプチドが、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するか、または前記ポリペプチドまたはペプチドが、トランスフェラーゼ特異的抗体、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ特異的抗体を生じさせることができる（エピトープまたは免疫原として機能するポリペプチドまたはペプチド）、前記ポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（b）配列同一性が（A）配列比較アルゴリズムによる解析又は目視精査によって、または（B）ポリペプチドもしくはペプチドまたは酵素、および／または酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）の少なくとも約20、25、30、35、40、45、50、55、60、75、100、150、200、250、300もしくはそれより多いアミノ酸残基の領域にわたって、またはその完全長にわたって決定される、（a）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（c）配列同一性が配列比較アルゴリズムによる解析又は目視精査によって決定され、さらに場合によって、前記配列比較アルゴリズムがBLASTバージョン2.2.2アルゴリズムであり、フィルタリング設定がblastall -p blastp -d “nr pataa” -F Fに設定され、さらに他の全てのオプションが規定値に設定される、（a）または（b）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（d）請求項1から6のいずれか１項記載の核酸によってコードされるアミノ酸配列または酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）を含む、単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントであって、前記ポリペプチドが（i)トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するか、または（ii)（a）に示した配列および／または酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）を有するポリペプチドと特異的に結合する抗体を生じることができるという点で免疫学的な活性を有する、請求項1から6のいずれか１項記載の核酸によってコードされるアミノ酸配列を含む、前記ポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（e）（a）から（d）のいずれかの単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントであって、さらに少なくとも1つのアミノ酸残基の保存的置換を含み、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、前記ポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（e）保存的置換が、脂肪族アミノ酸の別の脂肪族アミノ酸による置換、セリンのスレオニンによる置換またはその逆、酸性残基の別の酸性残基による置換、アミド基をもつ残基のアミド基をもつ別の残基による置換、塩基性残基の別の塩基性残基による交換、または芳香族残基の別の芳香族残基による置換、または前記置換の組合せを含む、（d）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（f）脂肪族残基が、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシンまたはその合成等価物を含み、酸性残基が、アスパラギン酸、グルタミン酸またはその合成等価物を含み、アミド基を含む残基が、アスパラギン酸、グルタミン酸またはその合成等価物を含み、塩基性残基が、リジン、アルギニンまたはその合成等価物を含み、芳香族残基が、フェニルアラニン、チロシンまたはその合成等価物を含む、（e）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（g）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するが、シグナル配列、プレプロドメイン、結合ドメイン、および／または他のドメインを欠く（a）から（f）のいずれかの単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（h）結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記から成る、（g）の単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（i）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、さらに異種配列を含む、（a）から（h）のいずれかのポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（j）異種配列が、（A）異種シグナル配列、異種ドメイン、異種結合ドメイン、異種ドッケリンドメイン若しくは異種触媒ドメイン（CD）または前記ドメインの組合せを含むかまたは前記から成るか；（B）（A）の配列であって、異種シグナル配列、結合ドメインまたは触媒ドメイン（CD）が異種酵素に由来するか、；または異種配列が、（C）タグ、エピトープ、標的誘導ペプチド、切断可能配列、検出可能部分または酵素を含むかまたは前記配列から成る、（i）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（k）記異種配列または異種結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記ドメインから成る、（i）または（j）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；（l）異種シグナル配列が、コードされたタンパク質を液胞、小胞体、葉緑体または澱粉顆粒へ標的化して誘導する、（i）のポリペプチド；または、（m）請求項1から6のいずれか１項記載の核酸配列によってコードされるアミノ酸配列を含む、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する、単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント。
請求項22
トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、化学基の転移を触媒する活性、アミノ基転移反応の触媒活性、D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸という反応を触媒する活性、および／または酸化還元反応の触媒活性、水素原子除去の触媒活性、および／またはD-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプターという反応を触媒する活性を含むか；またはトランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼ活性である、請求項21に記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項23
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が熱安定性であり、場合によって、約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い温度範囲を含む条件下で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、請求項21のいずれか１項記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項24
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が耐熱性であり、場合によって、約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い範囲の温度に暴露された後で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持し、場合によって、前記耐熱性が、上昇温度に加熱後にトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの少なくとも半分の比活性を37℃で保持することを含むか、または場合によって、前記耐熱性が、上昇温度に加熱後にタンパク質1ミリグラムにつき約500から約1200ユニットの範囲の比活性を37℃で保持することを含み、さらに場合によって、前記上昇温度が、少なくとも約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い温度である、請求項21のいずれか１項記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項25
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性の）pHを含む酸性条件下で活性を保持するか、または約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性の）pHを含む酸性条件に暴露された後でトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、請求項21のいずれか１項記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項26
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、 pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件下で活性を保持するか、または約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、 pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件に暴露された後でトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、請求項21のいずれか１項記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項27
請求項21から26のいずれか１項記載のポリペプチドを含み、シグナル配列またはプレプロ配列を欠く、単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項28
請求項21から27のいずれか１項記載のポリペプチドを含み、さらにシグナル配列または異種プレプロ配列を有する、単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項29
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約37℃でタンパク質1ミリグラムにつき約100から約1000ユニット、タンパク質1ミリグラムにつき約500から約750ユニット、タンパク質1ミリグラムにつき約500から約1200ユニット、またはタンパク質1ミリグラムにつき約750から約1000ユニットの範囲の比活性を含む、請求項21から28のいずれか１項記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項30
タンパク質が少なくとも1つのグリコシル化部位を含むか、またはさらに多糖類を含み、場合によって、前記グリコシル化がN-結合グリコシル化であり、さらに場合によって、前記ポリペプチドが、P.パストリス（P. pastoris）またはS.ポンベ（S. pombe）で発現された後でグリコシル化される、請求項21から29のいずれか１項記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
請求項31
請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドを含むタンパク質調製物であって、前記タンパク質調製物が液体、固体またはゲルを含む、前記タンパク質調製物。
請求項32
請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドおよび第二のドメインを含むヘテロダイマーであって、場合によって前記第二のドメインがポリペプチドであり、さらに前記ヘテロダイマーが融合タンパク質であり、前記第二のドメインがエピトープまたはタグであってもよい、前記ヘテロダイマー。
請求項33
請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドを含むホモダイマーであって、融合タンパク質であってもよい、前記ホモダイマー。
請求項34
請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドを含み、場合によって、木材チップ、紙、細胞、金属、樹脂、ポリマー、セラミック、ガラス、微小電極、石墨粒子、ビーズ、ゲル、プレート、アレイまたはキャピラリーチューブに固定された、固定化ポリペプチド。
請求項35
請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドと特異的に結合する単離、合成または組み換え抗体であって、モノクローナルもしくはポリクローナル抗体で合ってもよく、または一本鎖抗体であってもよい、前記抗体。
請求項36
請求項35に記載の抗体を含むハイブリドーマ。
請求項37
請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドを含む固定化されたポリペプチド、請求項1から6のいずれか１項記載の核酸を含む固定化された核酸、請求項35に記載の抗体、またはそれらの組合せを含むアレイ。
請求項38
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを単離または同定する方法であって、（a）請求項35に記載の抗体を提供する工程；（b）ポリペプチドを含むサンプルを提供する工程；および（c）工程（b）のサンプルを工程（a）の抗体と、前記抗体が前記ポリペプチドと特異的に結合する条件下で接触させ、それによってトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを単離または同定する工程を含む、前記方法。
請求項39
抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を生成する方法であって、液性免疫応答を生じさせるために十分な量で、請求項1から6のいずれか１項記載の核酸を非ヒト動物に投与し、それによって抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を生成する工程を含む、前記方法。
請求項40
抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を生成する方法であって、液性免疫応答を生じさせるために十分な量で、請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドを非ヒト動物に投与し、それによって抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を生成する工程を含む、前記方法。
請求項41
組み換えポリペプチドを生成する方法であって、（a）プロモータに作動できるように連結されている、請求項１から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸を提供する工程；および（b）ポリペプチドの発現を可能にする条件下で工程（a）の核酸を発現させ、それによって組み換えポリペプチドを生成する工程を含み、場合によって、さらに、工程（a）の核酸で宿主細胞を形質転換させ、続いて工程（a）の核酸を発現させ、それによって形質転換細胞で組み換えポリペプチドを生成する工程を含む、前記方法。
請求項42
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを同定する方法であって、（a）請求項2１から30のいずれか１項記載のポリペプチドを提供する工程；（b）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を提供する工程；および（c）ポリペプチドを工程（b）の基質と接触させ、基質の量の低下または反応生成物の量の増加を検出する工程を含み、基質の量の低下または反応生成物の量の増加によって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを検出する、前記方法。
請求項43
トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼまたはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を同定する方法であって、前記方法が、（a）請求項2１から30のいずれか１項記載のポリペプチドを提供する工程；（b）試験基質を提供する工程；および（c）工程（a）のポリペプチドを工程（b）の試験基質と接触させ、前記基質の量の低下または反応生成物の量の増加を検出する工程を含み、前記基質の量の低下または反応生成物の量の増加があれば、前記試験基質をトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質として同定する、前記方法。
請求項44
ポリペプチドと試験化合物が特異的に結合するか否かを決定する方法であって、、（a）核酸または前記核酸を含むベクターを、前記核酸のポリペプチドへの翻訳を許容する条件下で発現させる工程であって、前記核酸が請求項１から16のいずれか１項記載の配列を有する、前記工程；（b）試験化合物を提供する工程；（c）前記ポリペプチドを前記試験化合物と接触させる工程；および（d）工程（b）の試験化合物が前記ポリペプチドと特異的に結合するか否かを決定する工程を含む、前記方法。
請求項45
ポリペプチドと試験化合物が特異的に結合するか否かを決定する方法であって、、（a）請求項2１から30のいずれか１項記載のポリペプチドを提供する工程；（b）試験化合物を提供する工程；（c）前記ポリペプチドを前記試験化合物と接触させる工程；および（d）工程（b）の試験化合物が前記ポリペプチドと特異的に結合するか否かを決定する工程を含む、前記方法。
請求項46
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の調節物質を同定する方法であって、（a）請求項2１から30のいずれか１項記載のポリペプチドを提供する工程；（b）試験化合物を提供する工程；（c）工程（a）のポリペプチドを工程（b）の試験化合物と接触させ、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの活性を測定する工程を含み、前記試験化合物の非存在下における活性と比較して前記試験化合物の存在下で測定したトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性に変化があれば、前記試験化合物は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を調節すると決定され；場合によって、前記トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を提供し、前記基質の量の低下もしくは反応生成物の量の増加、または前記基質の量の増加もしくは反応生成物の量の低下を検出することによって測定され、場合によって、前記試験化合物の非存在下における前記基質または前記反応生成物の量と比較して前記試験化合物の存在下で前記基質の量の低下または前記反応生成物の量の増加があれば、前記試験化合物は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の活性化物質として同定され；場合によって、前記試験化合物の非存在下における前記基質または前記反応生成物の量と比較して前記試験化合物の存在下で前記基質の量の増加または前記反応生成物の量の低下があれば、前記試験化合物は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の阻害物質として同定される、前記方法。
請求項47
プロセッサおよび、ポリペプチド配列または核酸配列が保存されているデータ保存装置またはコンピュータ読み出し可能媒体を含むコンピュータシステムであって、前記データ保存装置またはコンピュータ読み出し可能媒体にはポリペプチド配列または核酸配列が保存されてあり、前記ポリペプチド配列が、請求項2１から30のいずれか１項記載の配列、請求項１から6のいずれか１項記載の核酸によってコードされるポリペプチドを含み、場合によって、前記システムがさらに、配列比較アルゴリズムおよび少なくとも1つの参照配列が保存されてあるデータ保存装置を含み、場合によってさらに配列内の1つ以上の特徴を同定するアイデンティファイアーを含み、さらに場合によって、配列比較アルゴリズムが多形性を表示するコンピュータプログラムを含む、前記コンピュータシステム。
請求項48
配列内の特徴を同定する方法であって、（a）配列内の1つ以上の特徴を同定するコンピュータプログラムを用いて配列を読み取る工程であって、前記配列はポリペプチド配列または核酸配列を含み、前記ポリペプチド配列は請求項2１から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含み、前記ポリペプチドは請求項１から6のいずれか１項記載の核酸によってコードされる、前記工程；および（b）前記コンピュータプログラムを用いて配列内の1つ以上の特徴を同定する工程を含む、前記方法。
請求項49
第一の配列と第二の配列を比較する方法であって、（a）配列を比較するコンピュータプログラムを使用することにより第一の配列および第二の配列を読み取る工程であって、前記第一の配列はポリペプチド配列または核酸配列を含み、前記ポリペプチド配列は請求項2１から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含み、ポリペプチドは請求項１から6のいずれか１項記載の核酸によってコードされる、前記工程；および（b）第一の配列と第二の配列との間の相違をコンピュータプログラムにより決定する工程を含み、場合によって、第一の配列と第二の配列との間の相違を決定する前記工程はさらに多形性を同定する工程を含み、さらに場合によって、配列内の1つ以上の特徴を同定するアイデンティファイアーを含み、場合によって、さらに、コンピュータプログラムを用いて第一の配列を読み取り、配列内の1つ以上の特徴を同定する工程を含む、前記方法。
請求項50
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離または回収する方法であって、（a）請求項7に記載のポリヌクレオチドプローブを提供する工程；（b）環境サンプルから核酸を単離するか、またはサンプル中の核酸がハイブリダイゼーションのために工程（a）のポリヌクレオチドプローブに接近できるように環境サンプルを処理する工程；（c）工程（b）の単離、合成もしくは組み換え核酸、または処理環境サンプルを工程（a）のポリヌクレオチドプローブと一緒にする工程；および（d）工程（a）のポリヌクレオチドプローブと特異的にハイブリダイズする核酸を単離し、それによって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離および回収する工程を含み、場合によって、前記環境サンプルが、水サンプル、液体サンプル、土壌サンプル、空気サンプルまたは生物学的サンプルを含み；さらに場合によって、前記生物学的サンプルが、細菌細胞、原生動物細胞、昆虫細胞、酵母細胞、植物細胞、菌類細胞または哺乳動物細胞に由来する、前記方法。
請求項51
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離または回収する方法であって、（a）請求項8または請求項9に記載の増幅プライマー対を提供する工程；（b）環境サンプルから核酸を単離するか、またはサンプル中の核酸がハイブリダイゼーションのために増幅プライマー対に接近できるように環境サンプルを処理する工程；および（c）工程（b）の核酸を工程（a）の増幅プライマー対と一緒にし、環境サンプルの核酸を増幅させ、それによって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離および回収する工程を含む、前記方法。
請求項52
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸の変種を生成する方法であって、（a）請求項１から6のいずれか１項記載の配列を含む鋳型核酸を提供する工程；および（b）鋳型配列内で1つ以上のヌクレオチドの改変、欠失もしくは付加、または前記の組合せを実施して鋳型核酸の変種を生成する工程を含み、場合によって、さらに、変種核酸を発現させて変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドを生成する工程を含み、さらに場合によって、前記改変、付加または欠失が、変異性PCR、シャッフリング、オリゴヌクレオチド特異的変異導入、アッセンブリPCR、セクシュアルPCR変異導入、in vivo変異導入、カセット変異導入、再帰的アンサンブル変異導入、エクスポネンシャル変異導入、部位特異的変異導入、遺伝子再アッセンブリ、遺伝子部位飽和変異導入（GSSM）、合成連結再アッセンブリ（SLR）または前記の組合せを含む方法によって導入されるか、または前記改変、付加または欠失が、組換え、再帰的配列組換え、ホスホチオエート-改変DNA変異導入、ウラシル含有鋳型変異導入、ギャップ含有二重鎖変異導入、点ミスマッチ修復変異導入、修復欠損宿主株変異導入、化学変異導入、放射性変異導入、欠失変異導入、制限-選択変異導入、制限-精製変異導入、人工遺伝子合成、アンサンブル変異導入、キメラ核酸マルチマー生成および前記の組合せを含む方法によって導入され、場合によって、鋳型核酸によってコードされたポリペプチドのものとは変異したもしくは異なる活性、または変異したもしくは異なる安定性を有するトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが生成されるまで反復して繰り返され、場合によって、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドが耐熱性であり、上昇温度に暴露された後で何らかの活性を保持するか、または場合によって、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドが、鋳型核酸によってコードされたトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼと比較してグリコシル化の増加を示すか、または場合によって、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドが、高温下でトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を示し（この場合、鋳型核酸によってコードされたトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼは、前記の高温下では活性がない）、場合によって、鋳型核酸のものとは変異したコドン使用頻度を有するランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが生成されるまで反復して繰り返され、場合によって、鋳型核酸のメッセージ発現レベルより高いもしくは低いレベルのメッセージ発現または安定性を有するトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ遺伝子が生成されるまで反復して繰り返される、前記方法。
請求項53
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞でその発現を増加させる方法であって、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする、請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸を提供する工程；および（b）工程（a）の核酸中の非優先コドンまたは低優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする優先コドンまたは中立的に使用されるコドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を増加させる工程を含み、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンである、前記方法。
請求項54
トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変する方法であって、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする、請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸を提供する工程；および（b）工程（a）の核酸中のコドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする異なるコドンで置換し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼをコードする核酸のコドンを改変する工程を含む、前記方法。
請求項55
トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞でその発現を増加させる方法であって、（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードし、請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸を提供する工程；および（b）工程（a）の核酸中の非優先コドンまたは低優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする優先コドンまたは中立的に使用されるコドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を増加させる工程を含み、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンである、前記方法。
請求項56
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞でその発現を低下させる方法であって、（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードし、請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸を提供する工程；および（b）工程（a）の核酸中の少なくとも1つの優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする非優先コドンまたは低優先コドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を低下させる工程を含み、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンであり、場合によって、前記宿主細胞が、細菌細胞、菌類細胞、昆虫細胞、酵母細胞、植物細胞、または哺乳動物細胞である、前記方法。
請求項57
複数の改変トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位または基質結合部位をコードする核酸のライブラリーを作製する方法であって、改変される活性部位または基質結合部位は第一の活性部位または第一の基質結合部位をコードする配列を含む第一の核酸に由来し、（a）第一の活性部位または第一の基質結合部位をコードする第一の核酸を提供する工程であって、前記第一の核酸配列は請求項1から6のいずれか１項記載の配列またはその部分配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする配列を含み、さらに前記核酸が、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位、またはトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質結合部位をコードする、前記工程；（b）前記第一の核酸中の複数の標的コドンにおいて天然に存在するアミノ酸変種をコードする一組の変異導入オリゴヌクレオチドを提供する工程；および（c）前記一組の変異導入オリゴヌクレオチドを用いて、変異が導入される各アミノ酸コドンにおいて一連のアミノ酸変種をコードする一組の活性部位コード変種または基質結合部位コード変種核酸を生成し、それによって複数の改変トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位または基質結合部位をコードする核酸のライブラリーを作製する工程を含む、前記方法。
請求項58
最適化定方向進化システム、遺伝子部位飽和変異導入（GSSM）、または合成連結再アッセンブリ(SLR)、変異性PCR、シャッフリング、オリゴヌクレオチド特異的変異導入、アッセンブリPCR、セクシュアルPCR変異導入、in vivo変異導入、カセット変異導入、再帰的アンサンブル変異導入、エクスポネンシャルアンサンブル変異導入、部位特異的変異導入、遺伝子再アッセンブリ、組換え、再帰的配列組換え、ホスホチオエート-修飾DNA変異導入、ウラシル含有鋳型変異導入、ギャップ含有二重鎖変異導入、点ミスマッチ修復変異導入、修復欠損宿主株変異導入、化学変異導入、放射性変異導入、欠失変異導入、制限-選択変異導入、制限-精製変異導入、人工遺伝子合成、アンサンブル変異導入、キメラ核酸マルチマー生成および前記の組合せを含む方法によって工程（a）の第一の核酸または変種に変異を導入する工程を含む、請求項57に記載の方法。
請求項59
小分子を生成する方法であって、（a）小分子を合成または改変することができる複数の生合成酵素を提供する工程であって、前記酵素の1つが、請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ含む、前記工程；（b）工程（a）の酵素の少なくとも１つのに対する基質を提供する工程；および（c）複数の生物触媒反応を促進する条件下で工程（b）の基質を前記酵素と反応させて一連の生物触媒反応により小分子を生成する工程を含む、前記方法。
請求項60
小分子を改変する方法であって、（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素を提供する工程であって、前記酵素が請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドまたは請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチドを含む、前記工程；（b）小分子を提供する工程；および（c）前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素によって触媒される酵素反応が促進される条件下で工程（a）の酵素を工程（b）の小分子と反応させ、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素反応により小分子を改変する工程を含み、場合によって、工程（a）の酵素に対する複数の小分子基質を提供し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素により触媒される少なくとも1つの酵素反応によって生成される改変小分子のライブラリーを作製することを含む、前記方法。
請求項61
複数の追加の酵素をそれら酵素による複数の生物触媒反応を促進する条件下で含み、複数の酵素反応によって生成される改変小分子のライブラリーを作製する工程をさらに含む、請求項60に記載の方法であって、場合によってさらに、所望の活性を示す特定の小分子がライブラリー内に存在するか否かを決定するために前記ライブラリーを試験する工程を含み、場合によって、前記ライブラリーの試験工程がさらに、所望の活性をもつ特定の改変小分子の有無について改変小分子の一部分を試験することによって、ライブラリー内の複数の改変小分子の前記一部分を生成するために用いられた生物触媒反応の1つを除いて全てを系統的に排除し、所望の活性をもつ特定の改変小分子を生成する少なくとも1つの特異的な生物触媒反応を同定する工程を含む、前記方法。
請求項62
トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素の機能的フラグメントを決定する方法であって（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素を提供する工程であって、前記酵素が請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドまたは請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチドを含む、前記工程；および（b）工程（a）の配列から複数のアミノ酸残基を欠失させ、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性について残余の部分配列を試験し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素の機能的フラグメントを決定する工程を含み、場合によって、前記トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの基質を提供し、前記基質量の低下または反応生成物量の増加を検出することによって測定される、前記方法。
請求項63
リアルタイム代謝フラックス分析を用いることによる新規または改変表現型のための全細胞操作方法であって、（a）細胞の遺伝的構成を改変することによって改変細胞を生成する工程であって、前記遺伝的構成が請求項1から6のいずれかに示される配列を含む核酸を細胞に導入することによって改変される、前記工程；（b）前記改変細胞を培養して複数の改変細胞を生成する工程；（c）工程（b）の細胞培養をリアルタイムでモニターすることによって前記細胞の少なくとも1つの代謝パラメーターを測定する工程；および（d）工程（c）のデータを分析して、測定パラメーターが類似の条件下における未改変細胞の対応する測定値と異なるか否かを決定し、それによって細胞の操作された表現型をリアルタイム代謝フラックス分析により同定する工程を含み、場合によって、前記細胞の遺伝的構成が細胞内の配列の欠失もしくは改変または遺伝子発現のノックアウトを含む方法によって改変され、場合によって、さらに、新規に操作された表現型を含む細胞を選別する工程を含み、さらに場合によって、選別された細胞を培養し、それによって新規に操作された表現型を含む新規な細胞株を生成することを含む、前記方法。
請求項64
シグナルペプチド（SP）含む少なくとも第一のドメイン、および、請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列またはその部分配列を含む異種ポリペプチドまたはペプチドを含む少なくとも第二のドメイン、を含むキメラポリペプチドであって、前記異種ポリペプチドまたはペプチドが前記シグナルペプチド（SP）と天然には随伴せず、場合によって、前記シグナルペプチド（CD）が、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼには由来せず、さらに場合によって、前記異種ポリペプチドまたはペプチドが、前記シグナルペプチド（SP）またはトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの触媒ドメイン（CD）のアミノ末端、カルボキシ末端または両端に存在する、前記キメラポリペプチド。
請求項65
キメラポリペプチドをコードする単離、合成または組み換え核酸であって、前記キメラポリペプチドが、シグナルペプチド（SP）含む少なくとも第一のドメインおよび異種ポリペプチドまたはペプチドを含む少なくとも第二のドメインを含み、前記シグナルペプチド（SP）が請求項64に示されるシグナル配列を含む、前記核酸。
請求項66
トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼをグリコシル化することを含む、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドの耐熱性または熱安定性を増加させる方法であって、前記ポリペプチドは請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチド、または請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントを含み、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの耐熱性または熱安定性を増加させる工程を含む、前記方法。
請求項67
組み換えトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを細胞で過剰発現させる方法であって、請求項1から6のいずれかに示される核酸配列、または請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメントをコードする核酸を含むベクターを発現させる工程を含み、過剰発現が高活性プロモーター、二シストロンベクターの使用によって、または前記ベクターの遺伝子増幅によって達成される、前記方法。
請求項68
トランスジェニック植物を作製する方法であって、（a）異種核酸配列を細胞に導入し、それによって形質転換植物または種子細胞を作製する工程であって、前記異種核酸配列が請求項1から6のいずれか１項記載の配列、または請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメントをコードする核酸を含む、前記工程；および（b）前記形質転換細胞からトランスジェニック植物を作製する工程を含み、場合によって、工程（a）がさらに、植物細胞プロトプラストのエレクトロポレーションまたはマイクロインジェクションにより前記異種核酸配列を導入する工程を含み、さらに場合によって、工程（a）が、DNA粒子ボンバードメントによって、またはアグロバクテリウム・ツメファシエンス（Agrobacterium tumefaciens）宿主を用いることによって異種核酸配列を植物組織に直接導入する工程を含む、前記方法。
請求項69
異種核酸配列を植物細胞で発現させる方法であって、（a）プロモーターに作動できるように連結された異種核酸配列で植物細胞を形質転換する工程であって、前記異種核酸配列が請求項1から6のいずれか１項記載の配列、または請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメントをコードする核酸を含む、前記工程；（b）前記異種核酸配列が前記植物細胞で発現する条件下で前記植物を栽培する工程を含む、前記方法。
請求項70
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、生地、パンまたは焼成製品、および／または生地、パンまたは焼成製品の前駆物質であって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドは請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記生地、パンまたは焼成製品、および／または生地、パンまたは焼成製品の前駆物質。
請求項71
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、飲料または飲料前駆物質であって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドは請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記飲料または飲料前駆物質。
請求項72
飲料の製造方法であって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを飲料または飲料前駆物質に投与する工程を含み、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされ、場合によって、前記飲料または飲料前駆物質が麦芽汁またはビールである、前記方法。
請求項73
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、飼料、食品、食品もしくは飼料添加物、食品もしくは飼料サプリメント、または栄養補助物もしくは食事サプリメントであって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされ、場合によって、前記飼料、食品、食品もしくは飼料添加物、食品もしくは飼料サプリメント、または栄養補助物が、穀物胚芽、油を消費しつくした穀物胚芽、干草、アルファルファ、チモシー、ダイズ殻、引き割りヒマワリ種子およびコムギミッドから成る群から選択される担体を含み、さらに場合によって、前記担体が油を消費しつくした穀物胚芽を含むか、または場合によって前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素がグリコシル化されてペレット形成条件下の耐熱性を提供し、さらに場合によって、デリバリーマトリックスが、穀粒胚芽およびトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの混合物をペレット化することによって形成され、さらに場合によって、前記ペレット形成条件が蒸気の適用を含み、さらに場合によって、ペレット形成条件が約5分間の約80℃を超える温度の適用を含み、前記酵素が酵素1ミリグラム当り少なくとも350から約900ユニットの比活性を保持する、前記飼料、食品、食品もしくは飼料添加物、食品もしくは飼料サプリメント、または栄養補助物もしくは食事サプリメント。
請求項74
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、顆粒、ペレットまたは粒子であって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされ、場合によって、前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが耐熱性である、前記顆粒、ペレットまたは粒子。
請求項75
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、洗浄組成物であって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされ、場合によって、前記洗浄組成物が、洗剤、消毒剤またはクレンザーであるか、または場合によって、前記洗浄組成物が、織物洗浄用、食器洗浄用、洗濯用、口腔洗浄用、入れ歯洗浄用、またはコンタクトレンズ用である、前記洗浄組成物。
請求項76
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、医薬（薬剤）組成物であって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記医薬（薬剤）組成物。
請求項77
木材、木材製品、紙、紙製品、パルプ、パルプ製品、紙廃棄物、再生紙組成物を処理する方法であって、木材、木材製品、紙、紙製品、パルプ、パルプ製品、紙廃棄物または再生紙組成物をトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルと接触させる工程を含み、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされ、場合によって、前記処理が、リグニンの削減または可溶化（脱リグニン）、漂白または脱色、および／またはインクの除去を含む、前記方法。
請求項78
請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を有するポリペプチド、または請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチド、または酵素的に活性な前記のフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、バイオマス、木材、木材パルプ、木材製品、紙パルプ、紙製品、新聞紙または紙廃棄物。
請求項79
請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を有するポリペプチド、または請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチド、または酵素的に活性な前記のフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、織物、編み物糸、布または織物材料であって、場合によって、前記織物、編み物糸、布または織物材料が、非木綿のセルロース系織物、編み物糸、布または織物材料である、前記織物、編み物糸、布または織物材料。
請求項80
有機材料を処理する方法であって、（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を有するポリペプチド、または請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼであるポリペプチド、の少なくとも１つまたは酵素的に活性な前記のフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを提供する工程；（b）有機材料を提供する工程；および（c）工程（b）の有機材料を工程（a）のポリペプチドと接触させる工程を含み、場合によって、前記有機材料が、バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプであり、さらに場合によって、前記バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプが軟木および硬木を含むか、または前記木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙または紙パルプが軟木および硬木に由来する、前記方法。
請求項81
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む有機材料を含む組成物であって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされ、場合によって、前記有機材料が、バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプであり、さらに場合によって、前記バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプが軟木および硬木を含むか、または前記木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙または紙パルプが軟木および硬木に由来する、前記組成物。
請求項82
アルコールを製造する方法であって、有機材料をトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルと接触させる工程を含み、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされ、場合によって、前記有機材料が、バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプであり、さらに場合によって、前記バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプが軟木および硬木を含むか、または前記木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙または紙パルプが軟木および硬木に由来し、さらに場合によって、発酵を含み、さらに場合によって、前記アルコールがエタノールであるか、またはエタノールを含む、前記方法。
請求項83
アルコールおよびトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む組成物であって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされ、さらに場合によって、前記アルコールがエタノールであるか、またはエタノールを含む、前記組成物。
請求項84
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む廃棄物処理溶液であって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記廃棄物処理溶液。
請求項85
トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含むチューインガム、ロゼンジまたはキャンディーであって、前記ポリペプチドが請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが請求項1から6のいずれか１項記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記チューインガム、ロゼンジまたはキャンディー。
請求項86
キメラトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼであって、（a）請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列および少なくとも1つの異種結合ドメインを含む、または、（b）（a）のキメラトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼまたはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼであって、場合によって、前記結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含む、前記キメラトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ。
請求項87
新規な結合特異性または強化された結合特異性を有する、キメラグリコシダーゼ、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの設計方法であって、異種結合ドメインまたは別に加えられる内因性結合ドメインをグリコシダーゼに挿入する工程を含み、前記結合モジュールが、請求項21から30のいずれか１項記載のアミノ酸配列の結合配列またはNAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含む結合配列を含む、前記方法。
請求項88
（a）請求項21から30のいずれか１項記載の少なくとも1つの酵素および1つ以上の他の酵素を含む、混合物またはカクテル；（b）（a）の混合物またはカクテルであって、前記1つ以上の他の酵素が別のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、マンナナーゼおよび／またはグルカナーゼ、セルラーゼ、リパーゼ、エステラーゼ、プロテアーゼ、またはエンドグリコシダーゼ、エンド-ベータ-1,4-グルカナーゼ、ベータ-グルカナーゼ、エンド-ベータ-1,3(4)-グルカナーゼ、クチナーゼ、ペルオキシダーゼ、カタラーゼ、ラッカーゼ、アミラーゼ、グルコアミラーゼ、ペクチナーゼ、ラセマーゼ、エピメラーゼ、イソメラーゼ、オキシドレダクターゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、アラビナナーゼ、ヘミセルラーゼ、マンナナーゼ、キシログルカナーゼ、キシラナーゼ、マンナナーゼおよび／またはグルカナーゼ、ペクチンアセチルエステラーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ、ポリガラクツロナーゼ、ラムノガラクツロナーゼ、ガラクタナーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチンメチルエステラーゼ、セロビオヒドロラーゼおよび／またはトランスグルタミナーゼである、前記酵素混合物またはカクテル。
請求項89
（a）アルコールおよび請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチド、または請求項88に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む液体組成物；（b）アルコールがエタノール、プロパノール、ブタノールおよび／またはメタノールであるか、または前記を含む、（a）の液体組成物；（c）燃料、バイオ燃料、合成リキッドもしくはガスまたは合成ガスを含むか、または前記に含まれる、（a）または（c）の液体組成物液体組成物。
請求項90
ピルビン酸および／またはD-グルタミン酸の製造方法であって、（a）D-アラニンおよび2-オキソグルタル酸を提供する工程；（b）請求項21から30のいずれか１項記載のポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドが反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをD-アラニン＋2-オキソグルタル酸と接触させる工程を含む、前記方法。
請求項91
（i）（a）D-アミノ酸＋H2O＋アクセプターを提供する工程；（b）請求項21から30のいずれか１項記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドがD-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプターなる反応を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをD-アミノ酸＋H2O＋アクセプターと接触させる工程を含む2-オキソ酸を製造する方法、または（ii）前記アクセプターがベンゾキノンである（i）の方法、または（iii）ベンゾキノンが1,2-ベンゾキノンもしくは1,4-ベンゾキノン、またはユビキノン、ユビデカレノンまたはコエンザイムQである、（ii）の方法。
請求項92
（i）（a）アミノ酸を提供する工程；（b）請求項21から30のいずれか１項記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドがアミノ酸からアルファ-ケト酸への変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミノ酸と接触させる工程を含む、アミノ基をアミノ酸からアルファ-ケト酸へ転移させる方法、または（ii）前記トランスアミナーゼ活性がラセミアミノ酸混合物の光学的に実質的に純粋なアルファ-ケト酸への変換の触媒を含む、（i）の方法。
請求項93
（i）（a）アルファ-ケト酸を提供する工程；（b）請求項21から30のいずれか１項記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドがアルファ-ケト酸からアミノ酸への変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアルファ-ケト酸と接触させる工程を含む、アルファ-ケト酸からアミノ酸を製造する方法、または、（ii）前記トランスアミナーゼ活性がラセミアルファ-ケト混合物の実質的に光学的に純粋なD-またはL-アミノ酸への変換の触媒を含む、（i）の方法、または（iii）オキサロ酢酸がアスパラギン酸に変換されるか、またはα-ケトグルタル酸がグルタル酸に変換されるか、またはα-ケトイソバリレートがL-バリンに変換されるか、または前記トランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼである、（i）または（ii）の方法。
請求項94
（i）（a）アミンを提供する工程；（b）請求項21から30のいずれか１項記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）前記ポリペプチドがアミンのケトンへの変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミンと接触させる工程を含む、アミンのケトンへの変換を触媒する方法であって、前記アミンはトリプトファンに存在しないかまたはトリプトファンに由来しないが、ただし第二のアミノ酸がトリプトファンではないこと、またはアミンがトリプトファンに存在しないかまたはトリプトファンに由来しないことを条件とする、前記方法、または、（ii）前記トランスアミナーゼ活性がキラルアミンのケトンへの変換の触媒を含む、（i）の方法、または（iii）アミンがω-アミンである、（i）または（ii）の方法。
請求項95
（i）（a）アミノ酸およびケト酸を提供する工程であってこ、前記アミノ酸はトリプトファンではない、前記工程；（b）請求項21から30のいずれか１項記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および（c）第二のアミノ酸およびピルビン酸が生成される条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミノ酸およびケト酸と接触させる工程を含む、アミノ酸の合成を触媒する方法であって、第二のアミノ酸はトリプトファンではないことを条件とする、前記方法、または（ii）トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物を生成するために適切な条件下でピルビン酸をアセトラクテートシンターゼ酵素と反応させる工程をさらに含む、（i）の方法、または、（iii）トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物がアセトラクテートまたはアセトインであるか；または第一のアミノ酸がアラニンまたはL-アスパラギン酸であるか；またはケト酸が2-酪酸またはトリ-メチルピルビン酸であるか；または第二のアミノ酸が2-アミノ酪酸またはtert-ロイシンである、（ii）の方法。